##gff-version 3
P25358	UniProtKB	Chain	1	347	.	.	.	ID=PRO_0000207549;Note=Fatty acid elongase 2	
P25358	UniProtKB	Topological domain	1	62	.	.	.	Note=Lumenal;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:16847258;Dbxref=PMID:16847258	
P25358	UniProtKB	Transmembrane	63	83	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D1;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25358	UniProtKB	Topological domain	84	96	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:16847258;Dbxref=PMID:16847258	
P25358	UniProtKB	Transmembrane	97	119	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D2;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25358	UniProtKB	Topological domain	120	122	.	.	.	Note=Lumenal;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:16847258;Dbxref=PMID:16847258	
P25358	UniProtKB	Transmembrane	123	142	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D3;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25358	UniProtKB	Topological domain	143	146	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:16847258;Dbxref=PMID:16847258	
P25358	UniProtKB	Transmembrane	147	169	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D4;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25358	UniProtKB	Topological domain	170	200	.	.	.	Note=Lumenal;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:16847258;Dbxref=PMID:16847258	
P25358	UniProtKB	Transmembrane	201	221	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D5;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25358	UniProtKB	Topological domain	222	231	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:16847258;Dbxref=PMID:16847258	
P25358	UniProtKB	Transmembrane	232	254	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D6;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25358	UniProtKB	Topological domain	255	275	.	.	.	Note=Lumenal;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:16847258;Dbxref=PMID:16847258	
P25358	UniProtKB	Transmembrane	276	296	.	.	.	Note=Helical%3B Name%3D7;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25358	UniProtKB	Topological domain	297	347	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16847258;Dbxref=PMID:16847258	
P25358	UniProtKB	Motif	178	182	.	.	.	Note=HxxHH motif;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:17719544;Dbxref=PMID:17719544	
P25358	UniProtKB	Motif	344	347	.	.	.	Note=Di-lysine-like motif;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:9832547;Dbxref=PMID:9832547	
P25358	UniProtKB	Site	255	255	.	.	.	Note=Determines the chain length of the elongated VLCFA;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:17719544;Dbxref=PMID:17719544	
P25358	UniProtKB	Modified residue	334	334	.	.	.	Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17287358,ECO:0007744|PubMed:17330950,ECO:0007744|PubMed:19779198;Dbxref=PMID:17287358,PMID:17330950,PMID:19779198	
P25358	UniProtKB	Modified residue	336	336	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17287358,ECO:0007744|PubMed:19779198;Dbxref=PMID:17287358,PMID:19779198	
P25358	UniProtKB	Modified residue	338	338	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17287358,ECO:0007744|PubMed:17330950,ECO:0007744|PubMed:19779198;Dbxref=PMID:17287358,PMID:17330950,PMID:19779198	
P25358	UniProtKB	Glycosylation	32	32	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00498