P25114 (F264_RAT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 118.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase 4 Short name=6PF-2-K/Fru-2,6-P2ase 4 Short name=PFK/FBPase 4 Alternative name(s): 6PF-2-K/Fru-2,6-P2ase testis-type isozyme Including the following 2 domains:
| ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 469 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Synthesis and degradation of fructose 2,6-bisphosphate. |
| Catalytic activity | Beta-D-fructose 2,6-bisphosphate + H2O = D-fructose 6-phosphate + phosphate. ATP + D-fructose 6-phosphate = ADP + beta-D-fructose 2,6-bisphosphate. |
| Enzyme regulation | The most important regulatory mechanism of these opposing activities is by phosphorylation and dephosphorylation of the enzyme. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Tissue specificity | Testis. |
| Sequence similarities | In the C-terminal section; belongs to the phosphoglycerate mutase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Hydrolase Kinase Transferase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Multifunctional enzyme Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | fructose 2,6-bisphosphate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro fructose metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | 6-phosphofructo-2-kinase activity Inferred from direct assay Ref.1. Source: RGD ATP bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activityInferred from direct assay Ref.1. Source: RGD |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 469 | 468 | 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase 4 | PRO_0000179971 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 46 – 53 | 8 | ATP Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 2 – 249 | 248 | 6-phosphofructo-2-kinase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 250 – 469 | 220 | Fructose-2,6-bisphosphatase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 129 | 1 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 159 | 1 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 257 | 1 | Tele-phosphohistidine intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 326 | 1 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 391 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 103 | 1 | Fructose-6-phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 194 | 1 | Fructose-6-phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 29 | 1 | Phosphoserine; by PKC Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 444 | 1 | Phosphothreonine; by PKC Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 45 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 65 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 74 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 83 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 92 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 119 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 130 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 148 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 157 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 172 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 173 – 175 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 177 – 181 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 199 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 207 – 212 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 218 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 228 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 242 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 256 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 265 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 292 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 301 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 311 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 314 – 316 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 320 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 322 – 324 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 330 – 332 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 337 – 343 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 345 – 353 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 355 – 357 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 366 – 382 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 384 – 390 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 392 – 402 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 407 – 409 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 410 – 412 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 419 – 425 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 427 – 436 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 458 – 461 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 462 – 464 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning of the DNA and expression and characterization of rat testes fructose-6-phosphate,2-kinase:fructose-2,6-bisphosphatase." Sakata J., Abe Y., Uyeda K. J. Biol. Chem. 266:15764-15770(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Testis. |
| [2] | "The crystal structure of the bifunctional enzyme 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase reveals distinct domain homologies." Hasemann C.A., Istvan E.S., Uyeda K., Deisenhofer J. Structure 4:1017-1029(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). Tissue: Testis. |
| [3] | "Crystal structure of the H256A mutant of rat testis fructose-6-phosphate,2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase. Fructose 6-phosphate in the active site leads to mechanisms for both mutant and wild type bisphosphatase activities." Yuen M.H., Mizuguchi H., Lee Y.H., Cook P.F., Uyeda K., Hasemann C.A. J. Biol. Chem. 274:2176-2184(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS) OF MUTANT ALA-257. Tissue: Testis. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M64797 mRNA. Translation: AAA41163.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00230820. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | A40800. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_062206.1. NM_019333.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Rn.90092. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P25114. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P25114. Positions 6-469. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-2904N. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOT00000028039; ENSRNOP00000028039; ENSRNOG00000020656. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 54283. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | rno:54283. | ||||||||||||||||||||||||
| UCSC | RGD:3310. rat. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 5210. | ||||||||||||||||||||||||
| RGD | 3310. Pfkfb4. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0406. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00390000018751. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000181112. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG005628. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P25114. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K01103. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | RIECYKN. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4HX50X. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.3.46. 5301. | ||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P25114. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P25114. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P25114. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000020656. Rattus norvegicus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003094. 6Pfruct_kin. IPR013079. 6Phosfructo_kin. IPR016260. Bifunct_6PFK/fruc_bisP_Ptase. IPR013078. His_Pase_superF_clade-1. IPR001345. PG/BPGM_mutase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10606. PTHR10606. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01591. 6PF2K. 1 hit. PF00300. His_Phos_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000709. 6PFK_2-Ptase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00991. 6PFRUCTKNASE. | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00855. PGAM. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00175. PG_MUTASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P25114. | ||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 610862. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | F264_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25114 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
