##gff-version 3
P25092	UniProtKB	Signal peptide	1	23	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25092	UniProtKB	Chain	24	1073	.	.	.	ID=PRO_0000012376;Note=Guanylyl cyclase C	
P25092	UniProtKB	Topological domain	24	430	.	.	.	Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25092	UniProtKB	Transmembrane	431	454	.	.	.	Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25092	UniProtKB	Topological domain	455	1073	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25092	UniProtKB	Domain	489	749	.	.	.	Note=Protein kinase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159	
P25092	UniProtKB	Domain	824	954	.	.	.	Note=Guanylate cyclase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00099	
P25092	UniProtKB	Site	357	357	.	.	.	Note=Not glycosylated;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Glycosylation	32	32	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Glycosylation	75	75	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Glycosylation	79	79	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Glycosylation	195	195	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Glycosylation	284	284	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Glycosylation	307	307	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Glycosylation	345	345	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Glycosylation	402	402	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23269669;Dbxref=PMID:23269669	
P25092	UniProtKB	Natural variant	30	30	.	.	.	ID=VAR_042221;Note=C->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs56142849,PMID:17344846	
P25092	UniProtKB	Natural variant	61	61	.	.	.	ID=VAR_042222;Note=In a metastatic melanoma sample%3B somatic mutation. G->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=PMID:17344846	
P25092	UniProtKB	Natural variant	114	114	.	.	.	ID=VAR_042223;Note=R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs56275235,PMID:17344846	
P25092	UniProtKB	Natural variant	281	281	.	.	.	ID=VAR_049253;Note=F->L;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15489334,ECO:0000269|PubMed:1680854,ECO:0000269|PubMed:1718270,ECO:0000269|PubMed:8381596,ECO:0000269|Ref.4;Dbxref=dbSNP:rs1420635,PMID:15489334,PMID:1680854,PMID:1718270,PMID:8381596	
P25092	UniProtKB	Natural variant	387	387	.	.	.	ID=VAR_068174;Note=In MECIL%3B activation of guanylate cyclase activity is 60%25 lower than in wild-type. D->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22521417;Dbxref=dbSNP:rs587776905,PMID:22521417	
P25092	UniProtKB	Natural variant	464	464	.	.	.	ID=VAR_042224;Note=R->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs55684775,PMID:17344846	
P25092	UniProtKB	Natural variant	610	610	.	.	.	ID=VAR_042225;Note=E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs55897626,PMID:17344846	
P25092	UniProtKB	Natural variant	840	840	.	.	.	ID=VAR_067724;Note=In DIAR6%3B activating mutation%3B exposure of the mutant receptor to its ligands results in markedly increased production of cyclic guanosine monophosphate. S->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22436048;Dbxref=dbSNP:rs587776871,PMID:22436048	
P25092	UniProtKB	Natural variant	859	859	.	.	.	ID=VAR_042226;Note=I->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs34890806,PMID:17344846	
P25092	UniProtKB	Natural variant	1045	1045	.	.	.	ID=VAR_042227;Note=Q->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs35617837,PMID:17344846	
P25092	UniProtKB	Natural variant	1072	1072	.	.	.	ID=VAR_042228;Note=Y->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=dbSNP:rs35179392,PMID:17344846	
P25092	UniProtKB	Sequence conflict	322	322	.	.	.	Note=A->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
P25092	UniProtKB	Sequence conflict	331	331	.	.	.	Note=L->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
P25092	UniProtKB	Sequence conflict	509	509	.	.	.	Note=D->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
P25092	UniProtKB	Sequence conflict	543	543	.	.	.	Note=N->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
P25092	UniProtKB	Helix	98	108	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:8GHO