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UniProtKB/Swiss-Prot P25006 (NIR_ACHCY)
Last modified
June 16, 2009.
Version 78.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Copper-containing nitrite reductase EC=1.7.2.1 Alternative name(s): Cu-NIR | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Achromobacter cycloclastes | ||
| Taxonomic identifier | 223 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Alcaligenaceae › Achromobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 378 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Nitric oxide + H2O + ferricytochrome c = nitrite + ferrocytochrome c + 2 H+. |
| Cofactor | Binds 1 Cu+ ion. Binds 1 Cu2+ ion. FAD. |
| Pathway | Nitrogen metabolism; nitrate reduction (denitrification); dinitrogen from nitrate: step 2/4. |
| Subunit structure | Homotrimer. |
| Subcellular location | |
| Domain | The type I copper site in NIR plays a crucial role for electron transfer from pseudoazurin to the type II copper site of NIR, which comprises the catalytic center of NIR for the reduction of nitrite. |
| Post-translational modification | Predicted to be exported by the Tat system. The position of the signal peptide cleavage has been experimentally proven. |
| Sequence similarities | Belongs to the multicopper oxidase family. Contains 2 plastocyanin-like domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nitrate assimilation |
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Repeat Signal |
| Ligand | Copper FAD Flavoprotein Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | nitrate assimilation Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | copper ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nitrite reductase (NO-forming) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 38 | 38 | Tat-type signal Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 39 – 378 | 340 | Copper-containing nitrite reductase | PRO_0000002986 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 39 – 213 | 175 | Plastocyanin-like 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 214 – 378 | 165 | Plastocyanin-like 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 133 | 1 | Copper 1; type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 138 | 1 | Copper 2; type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 173 | 1 | Copper 2; type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 174 | 1 | Copper 1; type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 183 | 1 | Copper 1; type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 188 | 1 | Copper 1; type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 344 | 1 | Copper 2; type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 54 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 89 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 102 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 107 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 114 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 125 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 149 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 163 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 173 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 185 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 195 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 221 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 249 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 258 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 262 – 265 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 269 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 274 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 288 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 295 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 299 – 303 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 317 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 332 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 337 – 345 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 350 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 355 – 362 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 366 – 368 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 369 – 376 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, characterization, and expression of the nitric oxide-generating nitrite reductase and of the blue copper protein genes of Achromobacter cycloclastes." Chen J.-Y., Chang W.-C., Chang T., Chang W.-C., Liu M.-Y., Payne W.J., le Gall J. Biochem. Biophys. Res. Commun. 219:423-428(1996) [PubMed: 8605003] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 21921 / IAM 1013. |
| [2] | "Amino acid sequence of nitrite reductase: a copper protein from Achromobacter cycloclastes." Fenderson F.F., Kumar S., Adman E.T., Liu M.-Y., Payne W.J., le Gall J. Biochemistry 30:7180-7185(1991) [PubMed: 1830217] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 39-378. Strain: ATCC 21921 / IAM 1013. |
| [3] | "The 2.3-A X-ray structure of nitrite reductase from Achromobacter cycloclastes." Godden J.W., Turley S., Teller D.C., Adman E.T., Liu M.-Y., Payne W.J., le Gall J. Science 253:438-442(1991) [PubMed: 1862344] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [4] | "The structure of copper-nitrite reductase from Achromobacter cycloclastes at five pH values, with NO2-bound and with type II copper depleted." Adman E.T., Godden J.W., Turley S. J. Biol. Chem. 270:27458-27474(1995) [PubMed: 7499203] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Z48635 Genomic DNA. Translation: CAA88564.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JC4648. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.7.2.1. 258578. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001117. Cu-oxidase. IPR011707. Cu-oxidase_3. IPR001287. Cu_NO2-reductase_N. IPR008972. Cupredoxin. IPR012746. Nitrite_red_Cu. IPR006311. Tat. IPR017909. Twin_arg_translocation_Tat. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.40.420. Cupredoxin. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00394. Cu-oxidase. 1 hit. PF07732. Cu-oxidase_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00695. CUNO2RDTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD001235. Copper_blue_sub. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02376. Cu_nitrite_red. 1 hit. TIGR01409. TAT_signal_seq. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51318. TAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NIR_ACHCY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25006 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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