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UniProtKB/Swiss-Prot P24670 (AROD_SALTI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 81.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 3-dehydroquinate dehydratase Short name=3-dehydroquinase EC=4.2.1.10 Alternative name(s): Type I DHQase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhi [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 90370 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella |
Protein attributes
| Sequence length | 252 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 3-dehydroquinate = 3-dehydroshikimate + H2O. HAMAP MF_00214 |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; chorismate biosynthesis; chorismate from D-erythrose 4-phosphate and PEP: step 3/7. HAMAP MF_00214 |
| Subunit structure | Homodimer. HAMAP MF_00214 |
| Sequence similarities | Belongs to the type-I 3-dehydroquinase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic amino acid family biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | 3-dehydroquinate dehydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 252 | 252 | 3-dehydroquinate dehydratase HAMAP MF_00214 | PRO_0000138805 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 143 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 170 | 1 | Schiff-base intermediate with substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 156 | 1 | L → S in CAA38418. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 6 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 11 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 13 – 15 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 22 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 37 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 48 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 71 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 80 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 107 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 116 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 119 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 133 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 146 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 163 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 173 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 194 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 206 – 209 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 214 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 219 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 225 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 230 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 250 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X54546 Genomic DNA. Translation: CAA38418.1. AL627271 Genomic DNA. Translation: CAD02002.1. AE014613 Genomic DNA. Translation: AAO68886.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | S15652. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_456161.1. NP_805037.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1070649. 1248131. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus t1231 in contig AE014613_GR. Gene locus STY1760 in contig AL513382_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | stt:t1231. sty:STY1760. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P24670. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | P24670. MSNHDFD. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | SENT209261:T1231-MON. SENT220341:STY1760-MON. | ||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 4.2.1.10. 3716. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00214. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018508. 3-dehydroquinate_DH_AS. IPR013785. Aldolase_TIM. IPR001381. DHquinase_I. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01487. DHquinase_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD005337. DHquinase_I. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01093. aroD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01028. DEHYDROQUINASE_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AROD_SALTI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P24670 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


