P24531 (GLYA_CAMJE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 91.
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| Protein names | Recommended name: Pyridoxal-phosphate-dependent serine hydroxymethyltransferase Short name=SHMT Short name=Serine methylase EC=2.1.2.1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Campylobacter jejuni | ||||
| Taxonomic identifier | 197 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Epsilonproteobacteria › Campylobacterales › Campylobacteraceae › Campylobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 414 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reversible interconversion of serine and glycine with tetrahydrofolate serving as the one-carbon carrier By similarity. |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + glycine + H2O = tetrahydrofolate + L-serine. HAMAP MF_00051 |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate By similarity. HAMAP MF_00051 |
| Pathway | One-carbon metabolism; tetrahydrofolate interconversion. HAMAP MF_00051 Amino-acid biosynthesis; glycine biosynthesis; glycine from L-serine: step 1/1. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the SHMT family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis One-carbon metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | L-serine metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glycine metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro one-carbon metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | glycine hydroxymethyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 414 | 414 | Pyridoxal-phosphate-dependent serine hydroxymethyltransferase | PRO_0000113554 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 120 – 122 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 30 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 50 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 52 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 59 | 1 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 60 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 94 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 116 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 170 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 198 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 223 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 230 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 256 | 1 | Pyridoxal phosphate; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 356 | 1 | Pyridoxal phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 224 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 188 | 1 | I → V in CAA37812. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 214 | 1 | Y → H in CAA37812. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 386 | 1 | V → I in CAA37812. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1 – 6 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 22 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 41 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 48 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 81 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 87 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 95 – 97 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 104 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 112 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 160 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 167 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 187 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 195 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 197 – 199 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 219 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 224 – 226 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 237 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 249 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 266 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 270 – 273 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 297 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 315 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 321 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 329 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 349 – 351 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 360 – 364 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 384 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 385 – 387 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 389 – 403 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X53816 Genomic DNA. Translation: CAA37812.1. AL111168 Genomic DNA. Translation: CAL34552.1. | ||||||||||||
| PIR | H81383. JQ1016. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_002343839.1. NC_002163.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P24531. | ||||||||||||
| SMR | P24531. Positions 2-403. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P24531. 45 interactions. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 904726. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Cj0402 in contig AL111168_GR. | ||||||||||||
| KEGG | cje:Cj0402. | ||||||||||||
| PATRIC | 20057719. VBICamJej33762_0393. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG301263. | ||||||||||||
| OMA | HCHVATT. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK13034. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | CJEJ192222:CJ0402-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00051. SHMT. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase_major_dom. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. IPR015422. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. IPR001085. Ser_HO-MeTrfase. IPR019798. Ser_HO-MeTrfase_PLP_BS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.640.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. 1 hit. G3DSA:3.90.1150.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00600. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11680. Gly_HO-Metrfase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00464. SHMT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000412. SHMT. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53383. PyrdxlP-dep_Trfase_major. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00096. SHMT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GLYA_CAMJE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P24531 Secondary accession number(s): Q0PBA8, Q9PIA3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with