P24186 (FOLD_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 98.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Bifunctional protein FolD | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 288 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the oxidation of 5,10-methylenetetrahydrofolate to 5,10-methenyltetrahydrofolate and then the hydrolysis of 5,10-methenyltetrahydrofolate to 10-formyltetrahydrofolate. This enzyme is specific for NADP. Ref.1 |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + NADP+ = 5,10-methenyltetrahydrofolate + NADPH. HAMAP MF_01576 5,10-methenyltetrahydrofolate + H2O = 10-formyltetrahydrofolate. HAMAP MF_01576 |
| Pathway | One-carbon metabolism; tetrahydrofolate interconversion. HAMAP MF_01576 |
| Subunit structure | |
| Sequence similarities | Belongs to the tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 288 | 287 | Bifunctional protein FolD HAMAP MF_01576 | PRO_0000199306 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 47 | 1 | S → L in AAB40282. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 200 | 1 | V → L in AAA23803. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 28 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 42 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 61 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 87 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 97 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 111 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 116 – 118 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 132 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 152 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 165 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 180 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 181 – 183 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 189 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 202 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 208 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 218 – 220 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 229 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 252 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 256 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 263 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 281 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Purification, characterization, cloning, and amino acid sequence of the bifunctional enzyme 5,10-methylenetetrahydrofolate dehydrogenase/5,10-methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase from Escherichia coli." D'Ari L., Rabinowitz J.C. J. Biol. Chem. 266:23953-23958(1991) [PubMed: 1748668] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-36, FUNCTION, SUBUNIT. |
| [2] | "Cloning and nucleotide sequence analysis of a novel adenine-sensitive mutation of Escherichia coli strain K-12 W3110." Yonetani Y., Sanpei G., Mizobuchi K. Submitted (JUL-1992) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [3] | "Sequence of minutes 4-25 of Escherichia coli." Chung E., Allen E., Araujo R., Aparicio A.M., Davis K., Duncan M., Federspiel N., Hyman R., Kalman S., Komp C., Kurdi O., Lew H., Lin D., Namath A., Oefner P., Roberts D., Schramm S., Davis R.W. Submitted (JAN-1997) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [6] | "The crystal structure of a bacterial, bifunctional 5,10 methylene-tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase." Shen B.W., Dyer D.H., Huang J.-Y., D'Ari L., Rabinowitz J., Stoddard B.L. Protein Sci. 8:1342-1349(1999) [PubMed: 10386884] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.56 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M74789 Genomic DNA. Translation: AAA23803.1. D10588 Genomic DNA. Translation: BAA01445.1. U82664 Genomic DNA. Translation: AAB40282.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73631.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76306.1. | ||||||||||||
| PIR | JS0662. H64784. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_415062.1. NC_000913.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P24186. | ||||||||||||
| SMR | P24186. Positions 2-288. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-9675N. | ||||||||||||
| IntAct | P24186. 4 interactions. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000004312; EBESCP00000004312; EBESCG00000003512. EBESCT00000016490; EBESCP00000015781; EBESCG00000015550. | ||||||||||||
| GeneID | 945221. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0518 in contig AP009048_GR. Gene locus b0529 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0518. eco:b0529. | ||||||||||||
| PATRIC | 32116218. VBIEscCol129921_0550. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0324. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10328. folD. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0190. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000011207. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG328751. | ||||||||||||
| OMA | SHKRKDC. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P24186. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK10792. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:FOLD-MONOMER. MetaCyc:FOLD-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P24186. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01576. THF_DHG_CYH. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR000672. THF_DH/CycHdrlase. IPR020630. THF_DH/CycHdrlase_cat_dom. IPR020867. THF_DH/CycHdrlase_CS. IPR020631. THF_DH/CycHdrlase_NAD-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01491. | ||||||||||||
| Pfam | PF00763. THF_DHG_CYH. 1 hit. PF02882. THF_DHG_CYH_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00085. THFDHDRGNASE. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00766. THF_DHG_CYH_1. 1 hit. PS00767. THF_DHG_CYH_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FOLD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P24186 Secondary accession number(s): P77132, Q2MBQ0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with