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UniProtKB/Swiss-Prot P24186 (FOLD_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 76.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Bifunctional protein folD Including the following 2 domains: 1- Recommended name: Methylenetetrahydrofolate dehydrogenase EC=1.5.1.5 2- Recommended name: Methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase EC=3.5.4.9 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 288 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the oxidation of 5,10-methylenetetrahydrofolate to 5,10-methenyltetrahydrofolate and then the hydrolysis of 5,10-methenyltetrahydrofolate to 10-formyltetrahydrofolate. This enzyme is specific for NADP. Ref.1 |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + NADP+ = 5,10-methenyltetrahydrofolate + NADPH. HAMAP MF_01576 5,10-methenyltetrahydrofolate + H2O = 10-formyltetrahydrofolate. HAMAP MF_01576 |
| Pathway | One-carbon metabolism; tetrahydrofolate pathway. HAMAP MF_01576 |
| Subunit structure | |
| Sequence similarities | Belongs to the tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 288 | 287 | Bifunctional protein folD HAMAP MF_01576 | PRO_0000199306 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 47 | 1 | S → L in AAB40282. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 200 | 1 | V → L in AAA23803. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 28 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 42 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 61 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 87 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 97 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 111 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 116 – 118 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 132 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 152 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 165 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 180 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 181 – 183 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 189 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 202 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 208 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 218 – 220 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 229 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 252 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 256 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 263 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 281 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Purification, characterization, cloning, and amino acid sequence of the bifunctional enzyme 5,10-methylenetetrahydrofolate dehydrogenase/5,10-methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase from Escherichia coli." D'Ari L., Rabinowitz J.C. J. Biol. Chem. 266:23953-23958(1991) [PubMed: 1748668] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-36, FUNCTION, SUBUNIT. |
| [2] | "Cloning and nucleotide sequence analysis of a novel adenine-sensitive mutation of Escherichia coli strain K-12 W3110." Yonetani Y., Sanpei G., Mizobuchi K. Submitted (JUL-1992) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
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| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [6] | "The crystal structure of a bacterial, bifunctional 5,10 methylene-tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase." Shen B.W., Dyer D.H., Huang J.-Y., D'Ari L., Rabinowitz J., Stoddard B.L. Protein Sci. 8:1342-1349(1999) [PubMed: 10386884] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.56 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M74789 Genomic DNA. Translation: AAA23803.1. D10588 Genomic DNA. Translation: BAA01445.1. U82664 Genomic DNA. Translation: AAB40282.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73631.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76306.1. | |||||||||||||
| PIR | JS0662. H64784. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_001176.1. NP_415062.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 945221. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0518 in contig AP009048_GR. Gene locus b0529 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0518. eco:b0529. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0324. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10328. folD. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P24186. | ||||||||||||
| OMA | P24186. DVVYETA. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:FOLD-MON. MetaCyc:FOLD-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01576. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR000672. THF_DH/CycHdrlase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00763. THF_DHG_CYH. 1 hit. PF02882. THF_DHG_CYH_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00085. THFDHDRGNASE. | ||||||||||||
| ProDom | PD002300. THFDhg/Cyc_hydro. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00766. THF_DHG_CYH_1. 1 hit. PS00767. THF_DHG_CYH_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FOLD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P24186 Secondary accession number(s): P77132, Q2MBQ0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


