Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot P24183 (FDNG_ECOLI)

Names and origin

Protein names

Recommended name:
    Formate dehydrogenase, nitrate-inducible, major subunit
    EC=1.2.1.2
Alternative name(s):
    Formate dehydrogenase-N subunit alpha
      Short name=FDH-N subunit alpha
    Anaerobic formate dehydrogenase major subunit

Gene names

Name:	fdnG
Ordered Locus Names:	b1474, JW1470

Organism

Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP]

Taxonomic identifier

83333 [NCBI]

Taxonomic lineage

Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia

Protein attributes

Sequence length	1015 AA.
Sequence status	Complete.
Sequence processing	The displayed sequence is further processed into a mature form.
Protein existence	Evidence at protein level.

General annotation (Comments)

Function	Formate dehydrogenase allows E.coli to use formate as major electron donor during anaerobic respiration, when nitrate is used as electron acceptor. The alpha subunit forms the active site.
Catalytic activity	Formate + NAD+ = CO2 + NADH.
Cofactor	Binds 1 molybdenum ion per subunit. Binds 2 molybdopterin guanine dinucleotide (MGD) groups per subunit. Binds 1 4Fe-4S cluster per subunit.
Subunit structure	Trimer of heterotrimers, consisting of subunits alpha, beta and gamma.
Subcellular location	Periplasm.
Induction	By nitrate under anaerobic conditions.
Post-translational modification	Exported by the Tat system. The position of the signal peptide cleavage has not been experimentally proven.
Sequence similarities	Belongs to the prokaryotic molybdopterin-containing oxidoreductase family.

Ontologies

Keywords
Cellular component	Periplasm
Coding sequence diversity	Selenocysteine
Domain	Signal
Ligand	4Fe-4S Iron Iron-sulfur Metal-binding Molybdenum NAD Selenium
Molecular function	Oxidoreductase
Technical term	3D-structure Complete proteome
Gene Ontology (GO)
Biological process	anaerobic respiration Inferred from direct assay. Source: UniProtKB oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW
Cellular component	cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: InterPro formate dehydrogenase complex Inferred from direct assay. Source: UniProtKB membrane Inferred from direct assay. Source: UniProtKB periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell
Molecular function	4 iron, 4 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW electron carrier activity Inferred from direct assay. Source: UniProtKB formate dehydrogenase activity Inferred from direct assay. Source: UniProtKB iron ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW molybdenum ion binding Inferred from direct assay. Source: UniProtKB selenium binding Inferred from expression pattern. Source: UniProtKB
Complete GO annotation...

Sequence annotation (Features)

Feature key

Position(s)

Length

Description

Graphical view

Feature identifier

Molecule processing

Signal peptide

1 – 33

33

Tat-type signal Potential

Chain

34 – 1015

982

Formate dehydrogenase, nitrate-inducible, major subunit

PRO_0000063222

Sites

Metal binding

50

1

Iron-sulfur (4Fe-4S)

Metal binding

53

1

Iron-sulfur (4Fe-4S)

Metal binding

57

1

Iron-sulfur (4Fe-4S)

Metal binding

92

1

Iron-sulfur (4Fe-4S)

Metal binding

196

1

Molybdenum

Amino acid modifications

Non-standard residue

196

1

Selenocysteine

Experimental info

Sequence conflict

96

1

A → P Ref.1

Sequence conflict

484 – 491

8

ANTPKATL → GEHAERRRW Ref.1

Sequence conflict

941

1

S → A Ref.1

Secondary structure

1

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

1015

Helix Strand Turn

Details...

Turn

39 – 42

4

Beta strand

43 – 49

7

Beta strand

51 – 53

3

Turn

54 – 55

2

Beta strand

58 – 65

8

Turn

69 – 70

2

Beta strand

74 – 80

7

Turn

85 – 89

5

Helix

93 – 96

4

Turn

97 – 98

2

Helix

99 – 102

4

Turn

103

1

Turn

105 – 106

2

Beta strand

112 – 114

3

Turn

116 – 117

2

Helix

126 – 144

19

Beta strand

146 – 148

3

Turn

150 – 151

2

Beta strand

154 – 158

5

Beta strand

160 – 164

5

Turn

167 – 168

2

Helix

171 – 183

13

Turn

184 – 185

2

Helix

192 – 195

4

Turn

196 – 197

2

Helix

198 – 208

11

Turn

217

1

Helix

218 – 222

5

Beta strand

224 – 230

7

Helix

233 – 236

4

Turn

238 – 241

4

Helix

242 – 250

9

Beta strand

254 – 258

5

Helix

264 – 267

4

Turn

268

1

Beta strand

270 – 273

4

Turn

277 – 278

2

Helix

280 – 293

14

Turn

294 – 295

2

Helix

299 – 305

7

Turn

308 – 309

2

Beta strand

310 – 312

3

Turn

314 – 315

2

Turn

320 – 321

2

Turn

324 – 325

2

Turn

328 – 331

4

Turn

336 – 337

2

Beta strand

338 – 340

3

Turn

344 – 345

2

Beta strand

346 – 348

3

Turn

352 – 353

2

Turn

357 – 358

2

Helix

360 – 368

9

Turn

369 – 370

2

Helix

373 – 380

8

Helix

384 – 398

15

Turn

400 – 401

2

Beta strand

404 – 409

6

Helix

410 – 413

4

Turn

416 – 417

2

Helix

418 – 431

14

Turn

432 – 433

2

Turn

435 – 436

2

Turn

438 – 439

2

Beta strand

441 – 444

4

Turn

449 – 450

2

Helix

451 – 456

6

Turn

457 – 458

2

Turn

461 – 462

2

Helix

465 – 467

3

Turn

473 – 474

2

Helix

478 – 485

8

Beta strand

490 – 493

4

Helix

497 – 516

20

Helix

519 – 527

9

Beta strand

531 – 533

3

Helix

537 – 545

9

Turn

546 – 547

2

Beta strand

551 – 556

6

Helix

559 – 562

4

Beta strand

563 – 565

3

Helix

566 – 573

8

Turn

574 – 575

2

Beta strand

577 – 585

9

Turn

588 – 593

6

Helix

597 – 600

4

Helix

604 – 606

3

Beta strand

610 – 616

7

Helix

619 – 621

3

Beta strand

624 – 627

4

Turn

629 – 630

2

Beta strand

632 – 636

5

Turn

644 – 645

2

Helix

649 – 667

19

Helix

672 – 677

6

Turn

685 – 686

2

Helix

690 – 698

9

Beta strand

700 – 703

4

Turn

708 – 709

2

Beta strand

712 – 714

3

Turn

716 – 717

2

Helix

723 – 725

3

Beta strand

728 – 733

6

Helix

737 – 739

3

Turn

740 – 741

2

Beta strand

742 – 744

3

Turn

745 – 746

2

Helix

749 – 751

3

Turn

758 – 759

2

Beta strand

760 – 762

3

Turn

765 – 766

2

Turn

771 – 774

4

Turn

778 – 779

2

Helix

780 – 783

4

Turn

786 – 787

2

Beta strand

790 – 792

3

Turn

793 – 794

2

Beta strand

798 – 800

3

Beta strand

802 – 809

8

Turn

818 – 819

2

Turn

826 – 827

2

Turn

829 – 830

2

Beta strand

831 – 833

3

Turn

838 – 839

2

Turn

842 – 843

2

Beta strand

856 – 859

4

Turn

861 – 862

2

Turn

864 – 865

2

Turn

870 – 871

2

Helix

876 – 879

4

Turn

880 – 881

2

Turn

885 – 887

3

Beta strand

890 – 895

6

Turn

898 – 899

2

Turn

902 – 904

3

Helix

905 – 907

3

Helix

909 – 914

6

Beta strand

919 – 922

4

Helix

924 – 930

7

Turn

931

1

Turn

934 – 935

2

Beta strand

937 – 941

5

Beta strand

946 – 953

8

Turn

955 – 956

2

Beta strand

960 – 962

3

Turn

963 – 964

2

Beta strand

965 – 967

3

Beta strand

969 – 973

5

Beta strand

978 – 982

5

Helix

988 – 990

3

Turn

998 – 1000

3

Turn

1005 – 1006

2

Beta strand

1007 – 1014

8

Sequences

	Sequence		Length	Mass (Da)
	P24183-1 [UniParc]. Last modified February 26, 2008. Version 3. Checksum: E4B9449D6B2407DA	FASTA	1,015	112,963
	10 20 30 40 50 60 MDVSRRQFFK ICAGGMAGTT VAALGFAPKQ ALAQARNYKL LRAKEIRNTC TYCSVGCGLL 70 80 90 100 110 120 MYSLGDGAKN AREAIYHIEG DPDHPVSRGA LCPKGAGLLD YVNSENRLRY PEYRAPGSDK 130 140 150 160 170 180 WQRISWEEAF SRIAKLMKAD RDANFIEKNE QGVTVNRWLS TGMLCASGAS NETGMLTQKF 190 200 210 220 230 240 ARSLGMLAVD NQARVUHGPT VASLAPTFGR GAMTNHWVDI KNANVVMVMG GNAAEAHPVG 250 260 270 280 290 300 FRWAMEAKNN NDATLIVVDP RFTRTASVAD IYAPIRSGTD ITFLSGVLRY LIENNKINAE 310 320 330 340 350 360 YVKHYTNASL LVRDDFAFED GLFSGYDAEK RQYDKSSWNY QLDENGYAKR DETLTHPRCV 370 380 390 400 410 420 WNLLKEHVSR YTPDVVENIC GTPKADFLKV CEVLASTSAP DRTTTFLYAL GWTQHTVGAQ 430 440 450 460 470 480 NIRTMAMIQL LLGNMGMAGG GVNALRGHSN IQGLTDLGLL STSLPGYLTL PSEKQVDLQS 490 500 510 520 530 540 YLEANTPKAT LADQVNYWSN YPKFFVSLMK SFYGDAAQKE NNWGYDWLPK WDQTYDVIKY 550 560 570 580 590 600 FNMMDEGKVT GYFCQGFNPV ASFPDKNKVV SCLSKLKYMV VIDPLVTETS TFWQNHGESN 610 620 630 640 650 660 DVDPASIQTE VFRLPSTCFA EEDGSIANSG RWLQWHWKGQ DAPGEARNDG EILAGIYHHL 670 680 690 700 710 720 RELYQSEGGK GVEPLMKMSW NYKQPHEPQS DEVAKENNGY ALEDLYDANG VLIAKKGQLL 730 740 750 760 770 780 SSFAHLRDDG TTASSCWIYT GSWTEQGNQM ANRDNSDPSG LGNTLGWAWA WPLNRRVLYN 790 800 810 820 830 840 RASADINGKP WDPKRMLIQW NGSKWTGNDI PDFGNAAPGT PTGPFIMQPE GMGRLFAINK 850 860 870 880 890 900 MAEGPFPEHY EPIETPLGTN PLHPNVVSNP VVRLYEQDAL RMGKKEQFPY VGTTYRLTEH 910 920 930 940 950 960 FHTWTKHALL NAIAQPEQFV EISETLAAAK GINNGDRVTV SSKRGFIRAV AVVTRRLKPL 970 980 990 1000 1010 NVNGQQVETV GIPIHWGFEG VARKGYIANT LTPNVGDANS QTPEYKAFLV NIEKA

References

	« Hide 'large scale' referencesShow 'large scale' references »
[1]	"Nitrate-inducible formate dehydrogenase in Escherichia coli K-12. I. Nucleotide sequence of the fdnGHI operon and evidence that opal (UGA) encodes selenocysteine." Berg B.L., Li J., Heider J., Stewart V. J. Biol. Chem. 266:22380-22385(1991) [PubMed: 1834669] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], SELENOCYSTEINE AT SEC-196. Strain: K12.
[2]	"A 570-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 28.0-40.1 min region on the linkage map." Aiba H., Baba T., Fujita K., Hayashi K., Inada T., Isono K., Itoh T., Kasai H., Kashimoto K., Kimura S., Kitakawa M., Kitagawa M., Makino K., Miki T., Mizobuchi K., Mori H., Mori T., Motomura K. , Nakade S., Nakamura Y., Nashimoto H., Nishio Y., Oshima T., Saito N., Sampei G., Seki Y., Sivasundaram S., Tagami H., Takeda J., Takemoto K., Takeuchi Y., Wada C., Yamamoto Y., Horiuchi T. DNA Res. 3:363-377(1996) [PubMed: 9097039] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911.
[3]	"The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076.
[4]	"Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911.
[5]	"Export pathway selectivity of Escherichia coli twin arginine translocation signal peptides." Tullman-Ercek D., DeLisa M.P., Kawarasaki Y., Iranpour P., Ribnicky B., Palmer T., Georgiou G. J. Biol. Chem. 282:8309-8316(2007) [PubMed: 17218314] [Abstract] Cited for: EXPORT VIA THE TAT-SYSTEM.
[6]	"Molecular basis of proton motive force generation: structure of formate dehydrogenase-N." Jormakka M., Tornroth S., Byrne B., Iwata S. Science 295:1863-1868(2002) [PubMed: 11884747] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS).

Cross-references

Sequence databases

EMBL
GenBank
DDBJ

M75029 Genomic DNA. No translation available.
U00096 Genomic DNA. Translation: AAD13438.1.
AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA15123.1.

PIR

JS0628. E64900.

RefSeq

AP_002097.1.
NP_415991.1.

3D structure databases

PDBe
RCSB PDB
PDBj

Entry	Method	Resolution (Å)	Chain	Positions	PDBsum
1KQF	X-ray	1.60	A	1-1015	[»]
1KQG	X-ray	2.80	A	1-1015	[»]

ModBase

Search...

Protein-protein interaction databases

DIP

DIP-9573N.

IntAct

P24183. 14 interactions.

STRING

P24183.

Protein family/group databases

TCDB

5.A.3.2.1. prokaryotic molybdopterin-containing oxidoreductase (PMO) family.

Proteomic databases

PRIDE

P24183.

Genome annotation databases

GeneID

946035.

GenomeReviews

Gene locus JW1470 in contig AP009048_GR.
Gene locus b1474 in contig U00096_GR.

KEGG

ecj:JW1470.
eco:b1474.

Organism-specific databases

EchoBASE

EB1209.

EcoGene

EG11227. fdnG.

CMR

Search...

Phylogenomic databases

eggNOG

COG0243.

HOGENOM

HBG436656.

OMA

LAGIYHR.

Enzyme and pathway databases

BioCyc

EcoCyc:FDNG-MONOMER.
MetaCyc:FDNG-MONOMER.

Gene expression databases

Genevestigator

P24183.

Family and domain databases

InterPro

IPR009010. Asp_de-COase-like_fold.
IPR006443. Formate_DH_asu_anaerob.
IPR006657. MoPterin_dinucl-bd_dom.
IPR006656. Mopterin_OxRdtase.
IPR006963. Mopterin_OxRdtase_Fe4S4_dom.
IPR006655. Mopterin_OxRdtase_prok_CS.
IPR006311. TAT_signal.
IPR017909. Twin_arg_translocation_Tat.
[Graphical view]

Gene3D

G3DSA:2.40.40.20. Asp_decarboxylase-like_fold. 1 hit.

Pfam

PF04879. Molybdop_Fe4S4. 1 hit.
PF00384. Molybdopterin. 1 hit.
PF01568. Molydop_binding. 1 hit.
[Graphical view]

TIGRFAMs

TIGR01553. formate-DH-alph. 1 hit.
TIGR01409. TAT_signal_seq. 1 hit.

PROSITE

PS00551. MOLYBDOPTERIN_PROK_1. 1 hit.
PS00490. MOLYBDOPTERIN_PROK_2. False negative.
PS00932. MOLYBDOPTERIN_PROK_3. 1 hit.
PS51318. TAT. 1 hit.
[Graphical view]

ProtoNet

Search...

Entry information

Entry name

FDNG_ECOLI

Accession

Primary (citable) accession number: P24183
Secondary accession number(s): P78261

Entry history

Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot:	March 1, 1992
Last sequence update:	February 26, 2008
Last modified:	February 9, 2010
This is version 105 of the entry and version 3 of the sequence. [Complete history]

Entry status

Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)

Annotation project

HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes)