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UniProtKB/Swiss-Prot P24014 (SLIT_DROME)
Last modified
November 3, 2009.
Version 118.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Protein slit Short name=dSlit Cleaved into the following 2 chains: 1- Recommended name: Protein slit N-product 2- Recommended name: Protein slit C-product | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Drosophila melanogaster (Fruit fly) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 7227 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Arthropoda › Hexapoda › Insecta › Pterygota › Neoptera › Endopterygota › Diptera › Brachycera › Muscomorpha › Ephydroidea › Drosophilidae › Drosophila › Sophophora |
Protein attributes
| Sequence length | 1504 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | A short-range repellent, controlling axon crossing of the midline and a long-range chemorepellent, controlling mesoderm migration and patterning away from the midline. May interact with extracellular matrix molecules. Repulsive ligand for the guidance receptor roundabout (robo) and prevents inappropriate midline crossing by Robo-expressing axons. Ref.1 Ref.2 Ref.5 Ref.6 |
| Subunit structure | Interacts with robo. Ref.6 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | In embryos, highest expression occurs around the midline glia and low expression is observed around CNS axons lateral to the midline. Expression can be seen on the commissural axons traversing the glial cells but it is absent from the cell bodies of these neurons. Ref.1 Ref.2 Ref.5 |
| Miscellaneous | Flies lacking sli exhibit disruption of the developing midline cells and the commissural axon pathways. |
| Sequence similarities | Contains 1 CTCK (C-terminal cystine knot-like) domain. Contains 7 EGF-like domains. Contains 1 laminin G-like domain. Contains 24 LRR (leucine-rich) repeats. |
Ontologies
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform C (identifier: P24014-1) Also known as: E; This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform A (identifier: P24014-2) Also known as: D; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 152-175: Missing. | ||||||
| Isoform B (identifier: P24014-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 152-175: Missing. 1418-1428: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 36 | 36 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 37 – 1504 | 1468 | Protein slit | PRO_0000007719 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 37 – 1135 | 1099 | Protein slit N-product By similarity | PRO_0000007720 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1136 – 1504 | 369 | Protein slit C-product By similarity | PRO_0000007721 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 99 – 122 | 24 | LRR 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 123 – 146 | 24 | LRR 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 147 – 170 | 24 | LRR 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 171 – 194 | 24 | LRR 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 195 – 218 | 24 | LRR 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 219 – 242 | 24 | LRR 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 244 – 270 | 27 | LRR 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 345 – 368 | 24 | LRR 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 369 – 392 | 24 | LRR 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 393 – 416 | 24 | LRR 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 417 – 440 | 24 | LRR 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 441 – 464 | 24 | LRR 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 569 – 593 | 25 | LRR 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 594 – 617 | 24 | LRR 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 619 – 641 | 23 | LRR 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 642 – 665 | 24 | LRR 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 667 – 690 | 24 | LRR 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 702 – 725 | 24 | LRR 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 744 – 767 | 24 | LRR 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 769 – 788 | 20 | LRR 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 789 – 812 | 24 | LRR 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 814 – 836 | 23 | LRR 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 837 – 860 | 24 | LRR 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 862 – 885 | 24 | LRR 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 931 – 968 | 38 | EGF-like 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 970 – 1007 | 38 | EGF-like 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1009 – 1046 | 38 | EGF-like 3; calcium-binding Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1048 – 1086 | 39 | EGF-like 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1088 – 1124 | 37 | EGF-like 5; calcium-binding Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1135 – 1173 | 39 | EGF-like 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1176 – 1349 | 174 | Laminin G-like | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1377 – 1416 | 40 | EGF-like 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1433 – 1504 | 72 | CTCK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1135 – 1136 | 2 | Cleavage By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 111 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 231 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 381 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 459 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 807 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 812 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 982 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1022 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1084 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1183 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1199 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1267 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1316 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 543 ↔ 549 | Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 547 ↔ 556 | Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 657 ↔ 733 | Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 681 ↔ 704 | Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 683 ↔ 725 | Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 935 ↔ 946 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 940 ↔ 956 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 958 ↔ 967 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 974 ↔ 985 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 979 ↔ 995 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 997 ↔ 1006 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1013 ↔ 1025 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1019 ↔ 1034 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1036 ↔ 1045 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1052 ↔ 1065 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1059 ↔ 1074 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1076 ↔ 1085 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1092 ↔ 1103 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1097 ↔ 1112 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1114 ↔ 1123 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1139 ↔ 1149 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1144 ↔ 1161 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1163 ↔ 1172 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1323 ↔ 1349 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1381 ↔ 1392 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1386 ↔ 1404 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1406 ↔ 1415 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1433 ↔ 1467 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1447 ↔ 1481 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1458 ↔ 1497 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1462 ↔ 1499 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 152 – 175 | 24 | Missing in isoform A and isoform B. | VSP_001408 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1418 – 1428 | 11 | Missing in isoform B. | VSP_001409 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 350 – 351 | 2 | EL → DV Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 350 – 351 | 2 | EL → DV Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 421 | 1 | Q → R in CAA37910. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 468 | 1 | I → M in CAA37910. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 527 | 1 | D → G in CAA37910. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 560 | 1 | G → R in CAA37910. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 691 – 692 | 2 | WL → CV in CAA37910. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 751 | 1 | R → A in CAA37910. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 843 | 1 | L → V in CAA37910. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1207 – 1208 | 2 | AE → G in AAA72722. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1429 – 1435 | 7 | AASTCRK → GTYIYHA Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 547 – 550 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 553 – 555 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 573 – 576 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 591 – 593 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 599 – 601 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 612 – 617 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 623 – 625 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 636 – 639 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 647 – 649 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 671 – 673 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 683 – 685 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 686 – 695 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 699 – 701 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 708 – 712 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 715 – 717 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 720 – 722 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Slit: an extracellular protein necessary for development of midline glia and commissural axon pathways contains both EGF and LRR domains." Rothberg J.M., Jacobs J.R., Goodman C.S., Artavanis-Tsakonas S. Genes Dev. 4:2169-2187(1990) [PubMed: 2176636] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORMS A AND B), FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Embryo. |
| [2] | "Slit is the midline repellent for the robo receptor in Drosophila." Kidd T., Bland K.S., Goodman C.S. Cell 96:785-794(1999) [PubMed: 10102267] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM C), FUNCTION, TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Embryo. |
| [3] | "The genome sequence of Drosophila melanogaster." Adams M.D., Celniker S.E., Holt R.A., Evans C.A., Gocayne J.D., Amanatides P.G., Scherer S.E., Li P.W., Hoskins R.A., Galle R.F., George R.A., Lewis S.E., Richards S., Ashburner M., Henderson S.N., Sutton G.G., Wortman J.R., Yandell M.D. Venter J.C.Science 287:2185-2195(2000) [PubMed: 10731132] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Berkeley. |
| [4] | "Annotation of the Drosophila melanogaster euchromatic genome: a systematic review." Misra S., Crosby M.A., Mungall C.J., Matthews B.B., Campbell K.S., Hradecky P., Huang Y., Kaminker J.S., Millburn G.H., Prochnik S.E., Smith C.D., Tupy J.L., Whitfield E.J., Bayraktaroglu L., Berman B.P., Bettencourt B.R., Celniker S.E., de Grey A.D.N.J. Lewis S.E.Genome Biol. 3:RESEARCH0083.1-RESEARCH0083.22(2002) [PubMed: 12537572] [Abstract] Cited for: GENOME REANNOTATION, ALTERNATIVE SPLICING. |
| [5] | "slit: an EGF-homologous locus of D. melanogaster involved in the development of the embryonic central nervous system." Rothberg J.M., Hartley D.A., Walther Z., Artavanis-Tsakonas S. Cell 55:1047-1059(1988) [PubMed: 3144436] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 898-1435, FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, TISSUE SPECIFICITY. Strain: Canton-S. |
| [6] | "Slit proteins bind Robo receptors and have an evolutionarily conserved role in repulsive axon guidance." Brose K., Bland K.S., Wang K.H., Arnott D., Henzel W., Goodman C.S., Tessier-Lavigne M., Kidd T. Cell 96:795-806(1999) [PubMed: 10102268] [Abstract] Cited for: FUNCTION, INTERACTION WITH ROBO, CLEAVAGE. |
| [7] | "Binding site for Robo receptors revealed by dissection of the leucine-rich repeat region of Slit." Howitt J.A., Clout N.J., Hohenester E. EMBO J. 23:4406-4412(2004) [PubMed: 15496984] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) OF 542-733, DISULFIDE BONDS IN THE LRR REGION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X53959 mRNA. Translation: CAA37910.1. AF126540 mRNA. Translation: AAD26567.1. AE013599 Genomic DNA. Translation: AAF58097.1. AE013599 Genomic DNA. Translation: AAF58098.1. AE013599 Genomic DNA. Translation: AAM70966.1. AE013599 Genomic DNA. Translation: ABV53816.1. AE013599 Genomic DNA. Translation: ABV53817.1. M23543 Genomic DNA. Translation: AAA72722.1. Different initiation. | |||||||||||||
| PIR | A36665. B36665. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001097333.1. NP_001097334.1. NP_476727.1. NP_476728.1. NP_476729.1. | ||||||||||||
| UniGene | Dm.4729 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P24014. 3 interactions. | ||||||||||||
| STRING | P24014. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | FBtr0087303; FBpp0086438; FBgn0003425; Drosophila melanogaster. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 36746. | ||||||||||||
| KEGG | dme:Dmel_CG8355. | ||||||||||||
| UCSC | CG8355-RD. d. melanogaster. CG8355-RE. d. melanogaster. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 36746. | ||||||||||||
| FlyBase | FBgn0003425. sli. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P24014. | ||||||||||||
| OMA | TLIISYN. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | DMEL-XXX-02:DMEL-XXX-02-004826-MON. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| GermOnline | CG8355. Drosophila melanogaster. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013320. ConA-like_subgrp. IPR006207. Cys_knot_C. IPR006209. EGF. IPR006210. EGF-like. IPR013032. EGF-like_reg_CS. IPR000152. EGF-type_Asp/Asn_hydroxyl_site. IPR000742. EGF_3. IPR001881. EGF_Ca_bd. IPR018097. EGF_Ca_bd_CS. IPR001791. Laminin_G. IPR012679. Laminin_G_1. IPR001611. Leu-rich_rpt. IPR000372. Leu-rich_rpt_Cys-rich-dom_N. IPR003591. Leu-rich_rpt_typical-subtyp. IPR000483. LRR_C. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.120.200. ConA_like_subgrp. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00008. EGF. 6 hits. PF00054. Laminin_G_1. 1 hit. PF00560. LRR_1. 11 hits. PF01463. LRRCT. 4 hits. PF01462. LRRNT. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00041. CT. 1 hit. SM00181. EGF. 5 hits. SM00179. EGF_CA. 2 hits. SM00282. LamG. 1 hit. SM00369. LRR_TYP. 9 hits. SM00082. LRRCT. 4 hits. SM00013. LRRNT. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00010. ASX_HYDROXYL. 3 hits. PS01185. CTCK_1. 1 hit. PS01225. CTCK_2. 1 hit. PS00022. EGF_1. 7 hits. PS01186. EGF_2. 5 hits. PS50026. EGF_3. 7 hits. PS01187. EGF_CA. 2 hits. PS50025. LAM_G_DOMAIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 800151. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SLIT_DROME | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P24014 Secondary accession number(s): A8DYF5 Q9XYV4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | Drosophila annotation project | ||||||||
Relevant documents
| Drosophila Drosophila: entries, gene names and cross-references to FlyBase |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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