Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P23951 (CHI2_HORVU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 76.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 26 kDa endochitinase 2 EC=3.2.1.14 Alternative name(s): CHI-26 |
| Organism | Hordeum vulgare (Barley) |
| Taxonomic identifier | 4513 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Poales › Poaceae › BEP clade › Pooideae › Triticeae › Hordeum |
Protein attributes
| Sequence length | 266 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Defense against chitin containing fungal pathogens. |
| Catalytic activity | Random hydrolysis of N-acetyl-beta-D-glucosaminide (1->4)-beta-linkages in chitin and chitodextrins. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 19 family. Chitinase class II subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Chitin degradation Plant defense Polysaccharide degradation |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell wall macromolecule catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro chitin catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW defense responseInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW polysaccharide catabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | chitinase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 23 | 23 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 24 – 266 | 243 | 26 kDa endochitinase 2 | PRO_0000005297 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 46 ↔ 108 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 120 ↔ 128 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 227 ↔ 259 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 205 | 1 | D → S | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 173 | 1 | G → A AA sequence Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 205 | 1 | D → S AA sequence Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 28 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 37 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 38 – 42 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 63 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 65 – 68 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 72 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 90 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 138 – 141 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 155 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 159 – 161 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 167 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 182 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 195 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 207 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 226 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 230 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 249 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Biochemical and molecular characterization of three barley seed proteins with antifungal properties." Leah R., Tommerup H., Svendsen I., Mundy J. J. Biol. Chem. 266:1564-1573(1991) [PubMed: 1899089] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: cv. Piggy. |
| [2] | "Identification of a 28,000 dalton endochitinase in barley endosperm." Leah R., Mikkelsen J.D., Mundy J., Svendsen I. Carlsberg Res. Commun. 52:31-37(1987) Cited for: PRELIMINARY PROTEIN SEQUENCE OF 24-77 AND 148-188. Tissue: Endosperm. |
| [3] | "Crystal structure of an endochitinase from Hordeum vulgare L. seeds." Hart P.J., Monzingo A.F., Ready M.P., Ernst S.R., Robertus J.D. J. Mol. Biol. 229:189-193(1993) [PubMed: 8421299] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS). Tissue: Seed. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L34210 Genomic DNA. Translation: AAA56786.1. M62904 mRNA. Translation: AAA32941.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | A29104. A38664. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hv.23168 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| CAZy | GH19. Glycoside Hydrolase Family 19. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| Gramene | P23951. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.14. 283. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016283. Glyco_hydro_19. IPR000726. Glyco_hydro_19_cat. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR22595. Glyco_hydro_19_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00182. Glyco_hydro_19. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001060. Endochitinase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProDom | PD354900. Glyco_hydro_19. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00773. CHITINASE_19_1. 1 hit. PS00774. CHITINASE_19_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CHI2_HORVU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P23951 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


