Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P23904 (GUB_PAEMA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 71.
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Documents (3) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-glucanase EC=3.2.1.73 Alternative name(s): Endo-beta-1,3-1,4 glucanase 1,3-1,4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase Lichenase |
| Organism | Paenibacillus macerans (Bacillus macerans) |
| Taxonomic identifier | 44252 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Paenibacillaceae › Paenibacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 237 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Hydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in beta-D-glucans containing (1->3)- and (1->4)-bonds. |
| Miscellaneous | Beta-glucanases of Bacillus have a substrate range similar to lichenase of germinating barley. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 16 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | licheninase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 23 | 23 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 24 – 237 | 214 | Beta-glucanase | PRO_0000011789 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 128 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 132 | 1 | Proton donor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 55 ↔ 84 | Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 128 | 1 | E → D, N, A, L, P, R, H, C, S or Y: Loss of activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 24 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 31 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 38 – 40 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 43 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 61 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 78 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 91 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 103 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 118 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 122 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 134 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 147 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 158 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 165 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 175 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 183 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 191 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 208 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 217 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 237 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Structure of the beta-1,3-1,4-glucanase gene of Bacillus macerans: homologies to other beta-glucanases." Borriss R., Buettner K., Maentsaelae P. Mol. Gen. Genet. 222:278-283(1990) [PubMed: 2274030] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Identification of glutamic acid 105 at the active site of Bacillus amyloliquefaciens 1,3-1,4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase using epoxide-based inhibitors." Hoej P.B., Condron R., Traeger J.C., McAuliffe J.C., Stone B.A. J. Biol. Chem. 267:25059-25066(1992) [PubMed: 1360982] [Abstract] Cited for: ACTIVE SITE. |
| [3] | Olsen O. Thesis (1990), University of Aarhus, Denmark Cited for: MUTAGENESIS OF GLU-128. |
| [4] | "Molecular and active-site structure of a Bacillus 1,3-1,4-beta-glucanase." Keitel T., Simon O., Borriss R., Heinemann U. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:5287-5291(1993) [PubMed: 8099449] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| [5] | "Crystal and molecular structure at 0.16-nm resolution of the hybrid Bacillus endo-1,3-1,4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase H(A16-M)." Hahn M., Keitel T., Heinemann U. Eur. J. Biochem. 232:849-858(1995) [PubMed: 7588726] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X55959 Genomic DNA. Translation: CAA39426.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S11927. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | GH16. Glycoside Hydrolase Family 16. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.73. 256351. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008264. Beta_glucanase. IPR013320. ConA-like_subgrp. IPR000757. Glyco_hydro_16. IPR008263. Glycoside_hydrolase_16_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.120.200. ConA_like_subgrp. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00722. Glyco_hydro_16. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00737. GLHYDRLASE16. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01034. GLYCOSYL_HYDROL_F16. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUB_PAEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P23904 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


