P23901 (ALDR_HORVU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 75.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Aldose reductase Short name=AR EC=1.1.1.21 Alternative name(s): Aldehyde reductase |
| Organism | Hordeum vulgare (Barley) |
| Taxonomic identifier | 4513 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Poales › Poaceae › BEP clade › Pooideae › Triticeae › Hordeum![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 320 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Alditol + NAD(P)+ = aldose + NAD(P)H. |
| Induction | By abscisic acid (ABA) and gibberellic acid (GA). |
| Sequence similarities | Belongs to the aldo/keto reductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Stress response |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | response to stress Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | alditol:NADP+ 1-oxidoreductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 320 | 320 | Aldose reductase | PRO_0000124628 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 215 – 269 | 55 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 60 | 1 | Proton donor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 121 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 88 | 1 | Lowers pKa of active site Tyr By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 17 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 27 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 37 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 47 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 55 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 60 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 75 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 82 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 89 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 93 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 110 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 123 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 156 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 167 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 179 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 190 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 206 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 215 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 219 – 222 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 226 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 237 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 252 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 287 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 301 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 315 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 316 – 318 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "An ABA and GA modulated gene expressed in the barley embryo encodes an aldose reductase related protein." Bartels D., Engelhardt K., Roncarati R., Schneider K., Rotter M., Salamini F. EMBO J. 10:1037-1043(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: cv. Aura. |
| [2] | "Barley aldose reductase: structure, cofactor binding, and substrate recognition in the aldo/keto reductase 4C family." Olsen J.G., Pedersen L., Christensen C.L., Olsen O., Henriksen A. Proteins 71:1572-1581(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.64 ANGSTROMS) OF 2-320. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X57526 Genomic DNA. Translation: CAA40747.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S15024. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P23901. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P23901. Positions 13-320. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gramene | P23901. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P23901. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.100. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001395. Aldo/ket_red. IPR018170. Aldo/ket_reductase_CS. IPR020471. Aldo/keto_reductase_subgr. IPR023210. NADP_OxRdtase_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11732. PTHR11732. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00248. Aldo_ket_red. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000097. AKR. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00069. ALDKETRDTASE. | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51430. Aldo/ket_red. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00798. ALDOKETO_REDUCTASE_1. 1 hit. PS00062. ALDOKETO_REDUCTASE_2. 1 hit. PS00063. ALDOKETO_REDUCTASE_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P23901. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALDR_HORVU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P23901 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
