##gff-version 3 P23874 UniProtKB Chain 1 440 . . . ID=PRO_0000083988;Note=Serine/threonine-protein kinase toxin HipA P23874 UniProtKB DNA binding 379 382 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19150849;Dbxref=PMID:19150849 P23874 UniProtKB Active site 309 309 . . . Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:17041039;Dbxref=PMID:17041039 P23874 UniProtKB Binding site 152 157 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22999936,ECO:0007744|PDB:3DNT,ECO:0007744|PDB:3FBR,ECO:0007744|PDB:3HZI,ECO:0007744|PDB:3TPT;Dbxref=PMID:22999936 P23874 UniProtKB Binding site 181 181 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22999936,ECO:0007744|PDB:3DNT,ECO:0007744|PDB:3HZI,ECO:0007744|PDB:3TPT;Dbxref=PMID:22999936 P23874 UniProtKB Binding site 234 236 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22999936,ECO:0007744|PDB:3DNT,ECO:0007744|PDB:3FBR,ECO:0007744|PDB:3HZI,ECO:0007744|PDB:3TPT;Dbxref=PMID:22999936 P23874 UniProtKB Binding site 311 314 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22999936,ECO:0007744|PDB:3DNT,ECO:0007744|PDB:3FBR,ECO:0007744|PDB:3HZI,ECO:0007744|PDB:3TPT;Dbxref=PMID:22999936 P23874 UniProtKB Binding site 331 332 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22999936,ECO:0007744|PDB:3DNT,ECO:0007744|PDB:3FBR,ECO:0007744|PDB:3HZI,ECO:0007744|PDB:3TPT;Dbxref=PMID:22999936 P23874 UniProtKB Modified residue 150 150 . . . Note=Phosphoserine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17041039,ECO:0000269|PubMed:22999936;Dbxref=PMID:17041039,PMID:22999936 P23874 UniProtKB Mutagenesis 22 22 . . . Note=Loss of toxicity%2C does not confer high persistence. Single mutation has decreased affinity for HipB-operator. Loss of toxicity%2C high levels of persister cells and cold sensitivity%2C decreased affinity for HipB%3B in hipA7%3B when associated with A-291. G->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14622409,ECO:0000269|PubMed:20616060,ECO:0000269|PubMed:26222023;Dbxref=PMID:14622409,PMID:20616060,PMID:26222023 P23874 UniProtKB Mutagenesis 86 86 . . . Note=High levels of persister cells formed which survive better than wild-type in ampicillin or ciprofloxacin%2C decreased affinity for HipB-operator. P->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26222023;Dbxref=PMID:26222023 P23874 UniProtKB Mutagenesis 88 88 . . . Note=Loss of toxicity%2C still confers high levels of persister cells. Decreased affinity for HipB-operator. D->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14622409,ECO:0000269|PubMed:26222023;Dbxref=PMID:14622409,PMID:26222023 P23874 UniProtKB Mutagenesis 150 150 . . . Note=No phosphorylation%3B cells grow normally. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17041039;Dbxref=PMID:17041039 P23874 UniProtKB Mutagenesis 291 291 . . . Note=Retains toxicity and high persistence but not cold-sensitive. Loss of toxicity%2C high levels of persister cells and cold sensitivity%2C decreased affinity for HipB%3B in hipA7%3B when associated with S-22. D->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14622409,ECO:0000269|PubMed:20616060;Dbxref=PMID:14622409,PMID:20616060 P23874 UniProtKB Mutagenesis 309 309 . . . Note=Loss of autophosphorylation%3B cells grow normally%3B protein can accumulate to high levels in E.coli. D->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17041039;Dbxref=PMID:17041039 P23874 UniProtKB Mutagenesis 332 332 . . . Note=Loss of autophosphorylation%3B cells grow normally. D->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17041039;Dbxref=PMID:17041039 P23874 UniProtKB Sequence conflict 40 40 . . . Note=P->Q;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P23874 UniProtKB Sequence conflict 214 215 . . . Note=GL->WV;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P23874 UniProtKB Sequence conflict 274 274 . . . Note=G->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P23874 UniProtKB Beta strand 3 8 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 11 18 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 24 28 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 30 34 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 35 37 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3DNV P23874 UniProtKB Beta strand 49 52 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3DNT P23874 UniProtKB Helix 55 62 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 65 67 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2WIU P23874 UniProtKB Helix 69 79 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 82 85 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPV P23874 UniProtKB Helix 86 93 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 98 100 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3DNT P23874 UniProtKB Beta strand 101 104 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 114 116 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3FBR P23874 UniProtKB Beta strand 117 119 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 122 130 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Turn 131 133 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3DNU P23874 UniProtKB Helix 137 139 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3DNT P23874 UniProtKB Beta strand 149 152 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPE P23874 UniProtKB Beta strand 153 155 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3DNU P23874 UniProtKB Beta strand 158 163 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 166 170 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 178 181 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 185 188 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPE P23874 UniProtKB Beta strand 189 191 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3FBR P23874 UniProtKB Beta strand 193 196 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPE P23874 UniProtKB Helix 199 212 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 220 225 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 228 234 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 236 240 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 247 249 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 252 254 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 255 258 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 263 265 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 268 270 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 275 282 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 288 304 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 312 314 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 316 319 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 321 323 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 325 327 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 337 339 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 342 344 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 347 349 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 351 358 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 361 365 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 366 368 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 371 381 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Helix 385 407 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD P23874 UniProtKB Beta strand 412 414 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3FBR P23874 UniProtKB Helix 416 434 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3TPD