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UniProtKB/Swiss-Prot P23468 (PTPRD_HUMAN)
Last modified
November 25, 2008.
Version 96.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta Short name=Protein-tyrosine phosphatase delta Short name=R-PTP-delta EC=3.1.3.48 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 1912 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Protein tyrosine phosphate + H(2)O = protein tyrosine + phosphate. |
| Subunit structure | Interacts with PPFIA1, PPFIA2 and PPFIA3. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | A cleavage occurs, separating the extracellular domain from the transmembrane segment. This process called 'ectodomain shedding' is thought to be involved in receptor desensitization, signal transduction and/or membrane localization. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein-tyrosine phosphatase family. Receptor class 2A subfamily. Contains 8 fibronectin type-III domains. Contains 3 Ig-like C2-type (immunoglobulin-like) domains. Contains 2 tyrosine-protein phosphatase domains. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Domain | Immunoglobulin domain Repeat Signal Transmembrane |
| Molecular function | Hydrolase Protein phosphatase Receptor |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein amino acid dephosphorylation Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway Ref.1Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | integral to plasma membrane Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Molecular function | transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] Notes: Additional isoforms seem to exist. | ||||||
| Isoform 1 (identifier: P23468-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Notes: May be produced at very low levels due to a premature stop codon in the mRNA, leading to nonsense-mediated mRNA decay. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: P23468-2) Also known as: Kidney; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 181-189: Missing. 226-229: Missing. 775-783: Missing. | ||||||
| Isoform 3 (identifier: P23468-3) Also known as: Fetal brain; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 609-1137: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 1912 | 1892 | Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta | PRO_0000025437 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 21 – 1265 | 1245 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1266 – 1290 | 25 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1291 – 1912 | 622 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 24 – 114 | 91 | Ig-like C2-type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 126 – 224 | 99 | Ig-like C2-type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 236 – 318 | 83 | Ig-like C2-type 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 323 – 411 | 89 | Fibronectin type-III 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 417 – 511 | 95 | Fibronectin type-III 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 516 – 604 | 89 | Fibronectin type-III 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 609 – 706 | 98 | Fibronectin type-III 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 711 – 819 | 109 | Fibronectin type-III 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 824 – 913 | 90 | Fibronectin type-III 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 918 – 1013 | 96 | Fibronectin type-III 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1017 – 1103 | 87 | Fibronectin type-III 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1357 – 1612 | 256 | Tyrosine-protein phosphatase 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1644 – 1903 | 260 | Tyrosine-protein phosphatase 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1553 | 1 | Phosphocysteine intermediate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1844 | 1 | Phosphocysteine intermediate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1181 – 1182 | 2 | Cleavage Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 254 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 299 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 724 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 832 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 45 ↔ 98 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 147 ↔ 207 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 257 ↔ 302 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 181 – 189 | 9 | Missing in isoform 2. | VSP_005147 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 226 – 229 | 4 | Missing in isoform 2. | VSP_005148 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 609 – 1137 | 529 | Missing in isoform 3. | VSP_005150 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 775 – 783 | 9 | Missing in isoform 2. | VSP_005149 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 28 | 1 | R → Q in a colorectal cancer sample; somatic mutation. | VAR_035645 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 276 | 1 | L → P in a colorectal cancer sample; somatic mutation. | VAR_035646 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 447 | 1 | Q → E: dbSNP rs10977171. | VAR_024581 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 901 | 1 | V → A in a colorectal cancer sample; somatic mutation. | VAR_035647 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 1178 | 1 | R → A: 2.5-fold reduction in cleavage. 10-fold reduction in cleavage; when associated with A-1181 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 1181 | 1 | R → A: No reduction in cleavage. 10-fold reduction in cleavage; when associated with A-1178 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 406 – 408 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 422 – 426 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 430 – 433 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 436 – 439 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 448 – 454 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 463 – 465 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 475 – 477 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 487 – 498 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 520 – 525 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 527 – 537 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 546 – 549 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 551 – 556 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 566 – 573 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 580 – 583 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 585 – 588 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 593 – 596 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 600 – 603 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "Molecular characterization of the human transmembrane protein-tyrosine phosphatase delta. Evidence for tissue-specific expression of alternative human transmembrane protein-tyrosine phosphatase delta isoforms." Pulido R., Krueger N.X., Serra-Pages C., Saito H., Streuli M. J. Biol. Chem. 270:6722-6728(1995) [PubMed: 7896816] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], CLEAVAGE SITE, MUTAGENESIS OF ARG-1178 AND ARG-1181. |
| [2] | "DNA sequence and analysis of human chromosome 9." Humphray S.J., Oliver K., Hunt A.R., Plumb R.W., Loveland J.E., Howe K.L., Andrews T.D., Searle S., Hunt S.E., Scott C.E., Jones M.C., Ainscough R., Almeida J.P., Ambrose K.D., Ashwell R.I.S., Babbage A.K., Babbage S., Bagguley C.L. |

Clusters with