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UniProtKB/Swiss-Prot P23188 (FURIN_MOUSE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 97.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Furin EC=3.4.21.75 Alternative name(s): Paired basic amino acid residue cleaving enzyme Short name=PACE Dibasic-processing enzyme Prohormone convertase 3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 793 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Furin is likely to represent the ubiquitous endoprotease activity within constitutive secretory pathways and capable of cleavage at the RX(K/R)R consensus motif. |
| Catalytic activity | Release of mature proteins from their proproteins by cleavage of -Arg-Xaa-Yaa-Arg-|-Zaa- bonds, where Xaa can be any amino acid and Yaa is Arg or Lys. Releases albumin, complement component C3 and vWF from their respective precursors. |
| Cofactor | Binds 2 calcium ions per subunit. |
| Enzyme regulation | Could be inhibited by the not secondly cleaved propeptide. |
| Subunit structure | Interacts with FLNA By similarity. Binds to PACS1 which mediates TGN localization and connection to clathrin adapters By similarity. |
| Subcellular location | Golgi apparatus › trans-Golgi network membrane; Single-pass type I membrane protein. Cell membrane; Single-pass type I membrane protein. Note: Shuttles between the trans-Golgi network and the cell surface. Propeptide cleavage is a prerequisite for exit of furin molecules out of the endoplasmic reticulum (ER). A second cleavage within the propeptide occurs in the trans Golgi network (TGN), followed by the release of the propeptide and the activation of furin By similarity. |
| Tissue specificity | Seems to be expressed ubiquitously. |
| Domain | Contains a cytoplasmic domain responsible for its TGN localization and recycling from the cell surface. |
| Post-translational modification | The inhibition peptide, which plays the role of an intramolecular chaperone, is autocatalytically removed in the endoplasmic reticulum (ER) and remains non-covalently bound to furin as a potent autoinhibitor. Following transport to the trans Golgi, a second cleavage within the inhibition propeptide results in propeptide dissociation and furin activation By similarity. Phosphorylation is required for TGN localization of the endoprotease. In vivo, exists as di-, mono- and non-phosphorylated forms By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S8 family. Furin subfamily. Contains 1 homo B/P domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell membrane Golgi apparatus Membrane |
| Domain | Signal Transmembrane |
| Ligand | Calcium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Autocatalytic cleavage Cleavage on pair of basic residues Disulfide bond Glycoprotein Phosphoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | early endosome Traceable author statement. Source: MGI integral to membraneTraceable author statement. Source: MGI plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell trans-Golgi network transport vesicle membraneTraceable author statement. Source: MGI |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein binding Ref.3Inferred from physical interaction. Source: MGI serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 25 – 107 | 83 | Inhibition peptide By similarity | PRO_0000027030 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 108 – 793 | 686 | Furin | PRO_0000027031 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 715 – 735 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 109 – 445 | 337 | Catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 446 – 578 | 133 | P-domain | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 758 – 761 | 4 | Cell surface signal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 498 – 500 | 3 | Cell attachment site Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 772 – 778 | 7 | Trans Golgi network signal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 556 – 705 | 150 | Cys-rich | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 153 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 194 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 368 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 115 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 162 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 208 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 258 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 301 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 331 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 75 – 76 | 2 | Cleavage, second; by autolysis By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 107 – 108 | 2 | Cleavage, first; by autolysis By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 772 | 1 | Phosphoserine; by CK2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 774 | 1 | Phosphoserine; by CK2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 387 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 440 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 553 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 211 ↔ 360 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 303 ↔ 333 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 450 ↔ 474 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 746 | 1 | M → V in AAA37643. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 122 – 124 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 139 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 154 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 161 – 163 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 171 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 175 – 178 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 203 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 211 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 215 – 218 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 225 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 229 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 240 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 244 – 246 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 252 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 261 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 280 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 284 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 292 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 299 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 305 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 307 – 310 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 314 – 320 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 338 – 341 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 355 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 356 – 358 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 359 – 364 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 367 – 384 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 390 – 400 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 419 – 421 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 422 – 424 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 431 – 438 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 448 – 455 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 464 – 471 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 482 – 496 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 498 – 500 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 501 – 506 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 512 – 516 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 528 – 535 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 537 – 540 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 545 – 553 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 555 – 557 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 561 – 573 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Structure and expression of mouse furin, a yeast Kex2-related protease. Lack of processing of coexpressed prorenin in GH4C1 cells." Hatsuzawa K., Hosaka M., Nakagawa T., Nagase M., Shoda A., Murakami K., Nakayama K. J. Biol. Chem. 265:22075-22078(1990) [PubMed: 2266110] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Cloning and functional expression of a 4.3 kbp mouse fur cDNA: evidence for differential expression." Creemers J.W.M., Roebroek A.J.M., van den Ouweland A.M.W., van Duijnhoven H.L.P., van de Ven W.J.M. Life Sci. Adv. (Mol. Biol.) 11:127-138(1992) Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Liver. |
| [3] | "Cytoskeletal protein ABP-280 directs the intracellular trafficking of furin and modulates proprotein processing in the endocytic pathway." Liu G., Thomas L., Warren R.A., Enns C.A., Cunningham C.C., Hartwig J.H., Thomas G. J. Cell Biol. 139:1719-1733(1997) [PubMed: 9412467] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH FLNA. |
| [4] | "The crystal structure of the proprotein processing proteinase furin explains its stringent specificity." Henrich S., Cameron A., Bourenkov G.P., Kiefersauer R., Huber R., Lindberg I., Bode W., Than M.E. Nat. Struct. Biol. 10:520-526(2003) [PubMed: 12794637] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) OF 108-578 IN COMPLEX WITH INHIBITOR. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X54056 mRNA. Translation: CAA37988.1. L26489 mRNA. Translation: AAA37643.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00314624. | ||||||||||||
| PIR | KXMSF. A23679. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.5241 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S08.071. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P23188. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUSG00000030530. Mus musculus. [Contig view] | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| MGI | MGI:97513. Furin. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P23188. | ||||||||||||
| HOVERGEN | P23188. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.75. 244. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P23188. | ||||||||||||
| Bgee | P23188. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_FURIN. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000030530. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR006212. Furin_repeat. IPR000209. Pept_S8_S53. IPR015500. Peptidase_S8_subtilisin-rel. IPR002884. PrprotnconvertsP. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.200. Pept_S8_S53. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10795. SubtilSerProt. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01483. P_proprotein. 1 hit. PF00082. Peptidase_S8. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00723. SUBTILISIN. | ||||||||||||
| ProDom | PD000717. PrprotnconvertsP. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| SMART | SM00261. FU. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00136. SUBTILASE_ASP. 1 hit. PS00137. SUBTILASE_HIS. 1 hit. PS00138. SUBTILASE_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FURIN_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P23188 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


