P22535 (CAPSD_BPPRD) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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October 19, 2011.
Version 73.
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| Protein names | Recommended name: Major capsid protein P3 Alternative name(s): Protein P3 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Enterobacteria phage PRD1 (Bacteriophage PRD1) | ||
| Taxonomic identifier | 10658 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Viruses › dsDNA viruses, no RNA stage › Tectiviridae › Tectivirus | ||
| Virus host | Pseudomonas aeruginosa [TaxID: 287] Pseudomonas fluorescens [TaxID: 294] Pseudomonas putida (Arthrobacter siderocapsulatus) [TaxID: 303] Acinetobacter calcoaceticus [TaxID: 471] Escherichia coli [TaxID: 562] Proteus mirabilis [TaxID: 584] Vibrio cholerae [TaxID: 666] Salmonella typhimurium [TaxID: 90371] |
Protein attributes
| Sequence length | 395 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Major capsid protein self-assembles to form an icosahedral capsid with a pseudo T=25 symmetry, about 66 nm in diameter, and consisting of 240 capsid proteins trimers. The capsid encapsulates an inner membrane and the genomic dsDNA genome. The major coat protein P3 and two assembly factors (P10 and P17) are needed during the assembly of the virus particle inside the host cell, when the capsid protein multimers are capable of enclosing the host-derived membrane, containing the virus-encoded membrane-associated proteins. |
| Subunit structure | Homotrimer. |
| Subcellular location |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Virion |
| Molecular function | Capsid protein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | viral capsid Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | structural molecule activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed; by host Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 395 | 394 | Major capsid protein P3 | PRO_0000165345 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 3 – 45 | 43 | Gln-rich | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 34 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 47 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 51 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 57 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 78 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 87 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 94 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 102 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 113 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 125 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 145 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 154 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 175 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 196 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 204 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 217 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 239 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 254 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 265 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 277 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 293 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 313 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 332 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 333 – 335 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 340 – 344 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 346 – 348 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 352 – 355 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 358 – 365 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 371 – 382 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Capsomer proteins of bacteriophage PRD1, a bacterial virus with a membrane." Bamford J.K.H., Bamford D.H. Virology 177:445-451(1990) [PubMed: 2196741] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-11. |
| [2] | "A snapshot of viral evolution from genome analysis of the tectiviridae family." Saren A.M., Ravantti J.J., Benson S.D., Burnett R.M., Paulin L., Bamford D.H., Bamford J.K.H. J. Mol. Biol. 350:427-440(2005) [PubMed: 15946683] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Crystallization of the major coat protein of PRD1, a bacteriophage with an internal membrane." Stewart P.L., Ghosh S., Bamford D.H., Burnett R.M. J. Mol. Biol. 230:349-352(1993) [PubMed: 8450547] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.85 ANGSTROMS). |
| [4] | "The X-ray crystal structure of P3, the major coat protein of the lipid-containing bacteriophage PRD1, at 1.65 A resolution." Benson S.D., Bamford J.K.H., Bamford D.H., Burnett R.M. Acta Crystallogr. D 58:39-59(2002) [PubMed: 11752778] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY ELECTRON MICROSCOPY (1.65 ANGSTROMS). |
| [5] | "Insights into assembly from structural analysis of bacteriophage PRD1." Abrescia N.G.A., Cockburn J.J.B., Grimes J.M., Sutton G.C., Diprose J.M., Butcher S.J., Fuller S.D., San Martin C., Burnett R.M., Stuart D.I., Bamford D.H., Bamford J.K.H. Nature 432:68-74(2004) [PubMed: 15525981] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (4.2 ANGSTROMS). |
| [6] | "Membrane structure and interactions with protein and DNA in bacteriophage PRD1." Cockburn J.J., Abrescia N.G., Grimes J.M., Sutton G.C., Diprose J.M., Benevides J.M., Thomas G.J. Jr., Bamford J.K.H., Bamford D.H., Stuart D.I. Nature 432:122-125(2004) [PubMed: 15525993] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (4.2 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Web resources
| Virus Particle ExploreR db Icosahedral capsid structure |
| Virus Particle ExploreR db Icosahedral capsid structure |
| Virus Particle ExploreR db Icosahedral capsid structure of SUS607 mutant |
| Virus Particle ExploreR db Icosahedral virus capsid P3-shell structure |
| Virus Particle ExploreR db Icosahedral capsid structure of SUS1 mutant |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AY848689 Genomic DNA. Translation: AAX45916.1. M55567 Genomic DNA. Translation: AAA32445.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A46345. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_040692.1. NC_001421.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P22535. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P22535. Positions 4-395. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1260932. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus III in contig AY848689_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR015108. Phage_PRD1_P3. IPR016115. Phage_PRD1_P3_N. IPR016112. Virus_hexon. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.70.9.30. Coat_p3_sub1_phage. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF09018. Phage_Capsid_P3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49749. Coat_hexon/vp54/p3_dsDNA-vir. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CAPSD_BPPRD | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P22535 Secondary accession number(s): Q3T4N2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Viral Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with