P22321 (GPR_BACMQ) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 69.
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| Protein names | Recommended name: Germination protease EC=3.4.24.78 Alternative name(s): GPR endopeptidase Germination proteinase Spore protease | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bacillus megaterium (strain ATCC 12872 / QMB1551) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 545693 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 370 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Initiates the rapid degradation of small, acid-soluble proteins during spore germination. HAMAP MF_00626 |
| Catalytic activity | Endopeptidase action with P4 Glu or Asp, P1 preferably Glu > Asp, P1' hydrophobic and P2' Ala. HAMAP MF_00626 |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Developmental stage | GPR transcription occurs during sporulation in forespore first by sigma-F and then by sigma-G. HAMAP MF_00626 |
| Post-translational modification | Autoproteolytically processed. The inactive tetrameric zymogen termed p46 autoprocesses to a smaller form termed p41, which is active only during spore germination. HAMAP MF_00626 |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase A25 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Hydrolase Protease |
| PTM | Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW spore germinationInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | peptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Propeptide | 1 – 15 | 15 | HAMAP MF_00626 | PRO_0000026868 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 16 – 370 | 355 | Germination protease HAMAP MF_00626 | PRO_0000026869 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 89 | 1 | E → EE in AAA22499. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 27 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 51 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 61 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 66 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 80 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 89 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 105 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 118 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 124 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 127 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 135 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 146 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 161 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 184 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 195 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 202 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 210 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 221 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 229 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 251 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 263 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 264 – 268 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 322 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 334 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 337 – 352 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 356 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, nucleotide sequence, and regulation of the Bacillus subtilis gpr gene, which codes for the protease that initiates degradation of small, acid-soluble proteins during spore germination." Sussman M.D., Setlow P. J. Bacteriol. 173:291-300(1991) [PubMed: 1840582] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 16-31. |
| [2] | "Genome sequences of the industrial vitamin B12-producers B. megaterium QM B1551 and DSM319 reveal new insights into the Bacillus genome evolution and pan-genome structure." Eppinger M., Bunk B., Johns M.A., Edirisinghe J.N., Kutumbaka K.K., Riley D.R., Creasy H.H., Koenig S.S.K., Galens K., Orvis J., Creasy T., Biedendieck R., Braun C., Grayburn S., Jahn D., Ravel J., Vary P.S. Submitted (FEB-2010) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 12872 / QMB1551. |
| [3] | "Structure and mechanism of action of the protease that degrades small, acid-soluble spore proteins during germination of spores of Bacillus species." Nessi C., Jedrzejas M.J., Setlow P. J. Bacteriol. 180:5077-5084(1998) [PubMed: 9748439] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [4] | "Crystal structure of a novel germination protease from spores of Bacillus megaterium: structural arrangement and zymogen activation." Ponnuraj K., Rowland S., Nessi C., Setlow P., Jedrzejas M.J. J. Mol. Biol. 300:1-10(2000) [PubMed: 10864493] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS) OF ZYMOGEN P46. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M55262 Genomic DNA. Translation: AAA22499.1. CP001983 Genomic DNA. Translation: ADE71575.1. | ||||||||||||
| PIR | A39198. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_003565009.1. NC_014019.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | A25.001. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBBACT00000391700; EBBACP00000384501; EBBACG00000392381. | ||||||||||||
| GeneID | 8989009. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BMQ_4571 in contig CP001983_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bmq:BMQ_4571. | ||||||||||||
| PATRIC | 35485914. VBIBacMeg35839_4612. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000001716. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK02858. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00626. Germination_prot. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR023430. Pept_HybD-like_dom. IPR005080. Peptidase_A25. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.1450. Peptidase_A31. 2 hits. | ||||||||||||
| KO | K06012. | ||||||||||||
| Pfam | PF03418. Peptidase_A25. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF019549. Peptidase_A25. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53163. SSF53163. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01441. GPR. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GPR_BACMQ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P22321 Secondary accession number(s): D5DSW3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with