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UniProtKB/Swiss-Prot P22321 (GPR_BACME)
Last modified
January 20, 2009.
Version 54.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Germination protease EC=3.4.24.78 Alternative name(s): Spore protease GPR endopeptidase Germination proteinase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bacillus megaterium | ||
| Taxonomic identifier | 1404 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 371 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Initiates the rapid degradation of small, acid-soluble proteins during spore germination. HAMAP MF_00626 |
| Catalytic activity | Endopeptidase action with P4 Glu or Asp, P1 preferably Glu > Asp, P1' hydrophobic and P2' Ala. HAMAP MF_00626 |
| Subunit structure | Homotetramer. HAMAP MF_00626 |
| Developmental stage | GPR transcription occurs during sporulation in forespore first by sigma-F and then by sigma-G. HAMAP MF_00626 |
| Post-translational modification | Autoproteolytically processed. The inactive tetrameric zymogen termed p46 autoprocesses to a smaller form termed p41, which is active only during spore germination. HAMAP MF_00626 |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase A25 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Hydrolase Protease |
| PTM | Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP spore germinationInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | metalloendopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Propeptide | 1 – 15 | 15 | Ref.1 | PRO_0000026868 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 16 – 371 | 356 | Germination protease HAMAP MF_00626 | PRO_0000026869 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 27 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 51 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 61 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 66 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 80 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 89 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 106 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 119 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 128 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 136 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 147 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 162 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 167 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 185 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 196 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 203 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 211 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 222 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 230 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 252 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 257 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 264 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 265 – 269 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 323 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 331 – 335 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 353 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 354 – 357 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, nucleotide sequence, and regulation of the Bacillus subtilis gpr gene, which codes for the protease that initiates degradation of small, acid-soluble proteins during spore germination." Sussman M.D., Setlow P. J. Bacteriol. 173:291-300(1991) [PubMed: 1840582] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 16-31. Strain: ATCC 12872 / QMRDC B1551. |
| [2] | "Structure and mechanism of action of the protease that degrades small, acid-soluble spore proteins during germination of spores of Bacillus species." Nessi C., Jedrzejas M.J., Setlow P. J. Bacteriol. 180:5077-5084(1998) [PubMed: 9748439] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [3] | "Crystal structure of a novel germination protease from spores of Bacillus megaterium: structural arrangement and zymogen activation." Ponnuraj K., Rowland S., Nessi C., Setlow P., Jedrzejas M.J. J. Mol. Biol. 300:1-10(2000) [PubMed: 10864493] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS) OF ZYMOGEN P46. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M55262 Genomic DNA. Translation: AAA22499.1. | |||||||||||||
| PIR | A39198. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | A25.001. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.24.78. 325. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00626. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR005080. Peptidase_A25. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.10100. Peptidase_A25. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF03418. Peptidase_A25. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF019549. Peptidase_A25. 1 hit. | ||||||||||||
| ProDom | PD041835. Peptidase_A25. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01441. GPR. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GPR_BACME | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P22321 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


