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UniProtKB/Swiss-Prot P21890 (FENR_ANASO)
Last modified
October 13, 2009.
Version 95.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ferredoxin--NADP reductase Short name=FNR EC=1.18.1.2 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Anabaena sp. (strain PCC 7119) | ||
| Taxonomic identifier | 1168 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Cyanobacteria › Nostocales › Nostocaceae › Nostoc |
Protein attributes
| Sequence length | 440 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 reduced ferredoxin + NADP+ + H+ = 2 oxidized ferredoxin + NADPH. |
| Cofactor | FAD. |
| Subcellular location | Cellular thylakoid membrane; Peripheral membrane protein; Cytoplasmic side. Note: May be bound to the thylakoid membrane or anchored to the thylakoid-bound phycobilisomes. |
| Sequence similarities | Belongs to the ferredoxin--NADP reductase type 1 family. Contains 1 cpcD-like domain. Contains 1 FAD-binding FR-type domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane Phycobilisome Thylakoid |
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Cellular component | internal side of plasma membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell phycobilisomeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW thylakoid membraneInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | FAD binding Traceable author statement. Source: UniProtKB NADP or NADPH bindingTraceable author statement. Source: UniProtKB electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro ferredoxin-NADP+ reductase activityTraceable author statement. Source: UniProtKB protein bindingInferred from physical interaction. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| FDX1 | P00257 | 1 | EBI-593915,EBI-593992 | From a different organism. |
| isiB | P0A3E0 | 5 | EBI-593915,EBI-593907 | |
| petF | P0A3C8 | 5 | EBI-593915,EBI-637080 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 440 | 440 | Ferredoxin--NADP reductase | PRO_0000167632 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 17 – 75 | 59 | CpcD-like | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 155 – 279 | 125 | FAD-binding FR-type | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 214 – 217 | 4 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 235 – 237 | 3 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 253 – 255 | 3 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 330 – 331 | 2 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 360 – 361 | 2 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 370 – 374 | 5 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 399 – 400 | 2 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 217 | 1 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 237 | 1 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 241 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 294 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 294 | 1 | NADP; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 438 | 1 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 180 | 1 | I → L AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 153 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 167 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 183 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 200 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 204 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 218 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 222 – 227 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 237 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 248 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 259 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 273 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 277 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 292 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 295 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 307 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 314 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 324 – 332 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 335 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 348 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 350 – 352 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 353 – 359 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 360 – 362 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 368 – 370 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 373 – 379 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 388 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 393 – 403 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 404 – 416 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 417 – 419 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 422 – 431 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 435 – 439 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Homology of the N-terminal domain of the petH gene product from Anabaena sp. PCC 7119 to the CpcD phycobilisome linker polypeptide." Fillat M.F., Flores E., Gomez-Moreno C. Plant Mol. Biol. 22:725-729(1993) [PubMed: 8343609] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Sequence of the ferredoxin-NADP(+)-reductase gene from Anabaena PCC 7119." Fillat M.F., Bakker H.A.C., Weisbeek P.J. Nucleic Acids Res. 18:7161-7161(1990) [PubMed: 2124680] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 137-440. |
| [3] | "Purification and properties of ferredoxin-NADP+ oxidoreductase from the nitrogen-fixing cyanobacteria Anabaena variabilis." Sancho J., Peleato M.L., Gomez-Moreno C., Edmondson D.E. Arch. Biochem. Biophys. 260:200-207(1988) [PubMed: 3124746] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 152-183. Strain: 1403.46. |
| [4] | "X-ray structure of the ferredoxin:NADP+ reductase from the cyanobacterium Anabaena PCC 7119 at 1.8-A resolution, and crystallographic studies of NADP+ binding at 2.25-A resolution." Serre L., Vellieux F.M.D., Medina M., Gomez-Moreno C., Fontecilla-Camps J.-C., Frey M. J. Mol. Biol. 263:20-39(1996) [PubMed: 8890910] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF 137-440. |
| [5] | "Role of Arg100 and Arg264 from Anabaena PCC 7119 ferredoxin-NADP+ reductase for optimal NADP+ binding and electron transfer." Martinez-Julvez M., Hermoso J., Hurley J.K., Mayoral T., Sanz-Aparicio J., Tollin G., Gomez-Moreno C., Medina M. Biochemistry 37:17680-17691(1998) [PubMed: 9922134] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) OF 146-440. |
| [6] | "Structural basis of the catalytic role of Glu301 in Anabaena PCC 7119 ferredoxin-NADP+ reductase revealed by X-ray crystallography." Mayoral T., Medina M., Sanz-Aparicio J., Gomez-Moreno C., Hermoso J.A. Proteins 38:60-69(2000) [PubMed: 10651039] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF 137-440. |
| [7] | "Crystallographic studies of the interaction between the ferredoxin-NADP+ reductase and ferredoxin from the cyanobacterium Anabaena: looking for the elusive ferredoxin molecule." Morales R., Kachalova G., Vellieux F., Charon M.-H., Frey M. Acta Crystallogr. D 56:1408-1412(2000) [PubMed: 11053838] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.38 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| X72394 Genomic DNA. Translation: CAA51088.1. X54039 Genomic DNA. Translation: CAA37973.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P21890. 3 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017927. Fd_Rdtase_FAD-bd. IPR001709. Flavoprot_Pyr_Nucl_cyt_Rdtase. IPR012146. Frd-NADP+_RD. IPR015701. FRD_Red. IPR001433. OxRdtase_FAD/NAD_bd. IPR008213. Phycobilisome_lnk_CpcD-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19384:SF1. FRD_Red. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01383. CpcD. 1 hit. PF00175. NAD_binding_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000361. Frd-NADP+_RD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00371. FPNCR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51441. CPCD_LIKE. 1 hit. PS51384. FAD_FR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FENR_ANASO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P21890 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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