Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P21874 (ODPB_BACST)
Last modified
May 26, 2009.
Version 69.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (1) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta EC=1.2.4.1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bacillus stearothermophilus (Geobacillus stearothermophilus) | ||
| Taxonomic identifier | 1422 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Geobacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 325 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The pyruvate dehydrogenase complex catalyzes the overall conversion of pyruvate to acetyl-CoA and CO2. It contains multiple copies of three enzymatic components: pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) and lipoamide dehydrogenase (E3). |
| Catalytic activity | Pyruvate + [dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase] lipoyllysine = [dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase] S-acetyldihydrolipoyllysine + CO2. |
| Cofactor | Thiamine pyrophosphate. |
| Subunit structure | Heterodimer of an alpha and a beta chain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Ligand | Pyruvate Thiamine pyrophosphate |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 325 | 324 | Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta | PRO_0000162221 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 60 | 1 | Thiamine pyrophosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 20 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 28 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 40 – 43 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 48 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 50 – 52 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 72 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 89 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 95 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 104 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 105 – 107 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 119 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 123 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 137 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 146 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 163 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 173 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 200 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 209 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 226 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 235 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 241 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 254 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 264 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 267 – 269 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 281 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 284 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 294 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 299 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 304 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 308 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 323 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and sequence analysis of the genes encoding the alpha and beta subunits of the E1 component of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex of Bacillus stearothermophilus." Hawkins C.F., Borges A., Perham R.N. Eur. J. Biochem. 191:337-346(1990) [PubMed: 2200674] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: ATCC 29609 / DSM 2027 / NCA 1503 / NCIB 8924. |
| [2] | "Cloning and sequence analysis of the genes encoding the dihydrolipoamide acetyltransferase and dihydrolipoamide dehydrogenase components of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex of Bacillus stearothermophilus." Borges A., Hawkins C.F., Packman L.C., Perham R.N. Eur. J. Biochem. 194:95-102(1990) [PubMed: 2253629] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X53560 Genomic DNA. Translation: CAA37629.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S14230. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.2.4.1. 266715. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR005476. Transketo_C. IPR015941. Transketolase_C-like. IPR005475. Transketolase_central-reg. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.920. Transketo_C_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02779. Transket_pyr. 1 hit. PF02780. Transketolase_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ODPB_BACST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P21874 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||

Clusters with


