Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P21853 (PHNS_DESVM)
Last modified
June 16, 2009.
Version 75.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Periplasmic [NiFe] hydrogenase small subunit EC=1.12.2.1 Alternative name(s): NiFe hydrogenlyase small chain | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Desulfovibrio vulgaris (strain Miyazaki F / DSM 19637) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 883 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Deltaproteobacteria › Desulfovibrionales › Desulfovibrionaceae › Desulfovibrio |
Protein attributes
| Sequence length | 317 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reversible oxidoreduction of molecular hydrogen, in conjunction with a specific electron acceptor, cytochrome c3. |
| Catalytic activity | 2 H2 + ferricytochrome c3 = 4 H+ + ferrocytochrome c3. |
| Cofactor | Binds 2 4Fe-4S clusters. Binds 1 3Fe-4S cluster. |
| Subunit structure | Heterodimer of a large and a small subunit. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Predicted to be exported by the Tat system. The position of the signal peptide cleavage has been experimentally proven. |
| Sequence similarities | Belongs to the [NiFe]/[NiFeSe] hydrogenase small subunit family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 50 | 50 | Tat-type signal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 51 – 317 | 267 | Periplasmic [NiFe] hydrogenase small subunit | PRO_0000013419 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 67 | 1 | Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 70 | 1 | Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 164 | 1 | Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 200 | 1 | Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 238 | 1 | Iron-sulfur 2 (4Fe-4S); via pros nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 241 | 1 | Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 266 | 1 | Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 272 | 1 | Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 281 | 1 | Iron-sulfur 3 (3Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 299 | 1 | Iron-sulfur 3 (3Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 302 | 1 | Iron-sulfur 3 (3Fe-4S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 56 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 65 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 75 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 78 – 81 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 87 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 94 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 115 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 129 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 134 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 139 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 151 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 154 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 162 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 167 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 172 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 186 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 190 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 201 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 217 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 233 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 248 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 262 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 270 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 276 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 284 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 287 – 289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 295 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 310 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "Cloning and sequencing of a [NiFe] hydrogenase operon from Desulfovibrio vulgaris Miyazaki F." Deckers H.M., Wilson F.R., Voordouw G. J. Gen. Microbiol. 136:2021-2028(1990) [PubMed: 2269874] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Complete sequence of Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F'." Lucas S., Copeland A., Lapidus A., Glavina del Rio T., Dalin E., Tice H., Bruce D., Goodwin L., Pitluck S., Sims D., Brettin T., Detter J.C., Han C., Larimer F., Land M., Hauser L., Kyrpides N., Mikhailova N., Hazen T.C., Richardson P. Submitted (OCT-2008) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Unusual ligand structure in Ni-Fe active center and an additional Mg site in hydrogenase revealed by high resolution X-ray structure analysis." Higuchi Y., Yagi T., Yasuoka N. Structure 5:1671-1680(1997) [PubMed: 9438867] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS). |
| [4] | "Removal of the bridging ligand atom at the Ni-Fe active site of [NiFe] hydrogenase upon reduction with H2, as revealed by X-ray structure analysis at 1.4 A resolution." Higuchi Y., Ogata H., Miki K., Yasuoka N., Yagi T. Structure 7:549-556(1999) [PubMed: 10378274] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.4 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M58339 Genomic DNA. Translation: AAA23369.1. CP001197 Genomic DNA. Translation: ACL07228.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A45865. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_002434696.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 7172153. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus DvMF_0271 in contig CP001197_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006137. NADH_UbQ_OxRdtase-like_20kDa. IPR001821. NiFe_hydrogenase_ssu. IPR006311. Tat. IPR017909. Twin_arg_translocation_Tat. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01058. Oxidored_q6. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000310. NiFe_hyd_ssu. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00614. NIHGNASESMLL. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00391. hydA. 1 hit. TIGR01409. TAT_signal_seq. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51318. TAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PHNS_DESVM | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P21853 Secondary accession number(s): B8DPE1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


