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UniProtKB/Swiss-Prot P21816 (CDO1_RAT)
Last modified
June 16, 2009.
Version 71.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Cysteine dioxygenase type 1 EC=1.13.11.20 Alternative name(s): Cysteine dioxygenase type I Short name=CDO-I Short name=CDO | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 200 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | L-cysteine + O2 = 3-sulfinoalanine. |
| Cofactor | Binds 1 iron ion per subunit. |
| Pathway | Organosulfur biosynthesis; taurine biosynthesis; hypotaurine from L-cysteine: step 1/2. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Tissue specificity | Highest levels in liver. Significant expression also in kidney, lung and brain. Ref.2 |
| Developmental stage | From neonate to weaning. |
| Induction | By increase of sulfur amino acid intake. |
| Post-translational modification | The thioether cross-link between Cys-93 and Tyr-157 plays a structural role through stabilizing the Fe2+ ion, and prevents the production of highly damaging free hydroxyl radicals by holding the oxygen radical via hydroxyl hydrogen. |
| Sequence similarities | Belongs to the cysteine dioxygenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Dioxygenase Oxidoreductase |
| PTM | Phosphoprotein Thioether bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | L-cysteine catabolic process Inferred from direct assay. Source: RGD lactationInferred from direct assay. Source: RGD oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW response to amino acid stimulusInferred from direct assay. Source: RGD response to cAMPInferred from direct assay. Source: RGD response to ethanolInferred from direct assay. Source: RGD response to glucagon stimulusInferred from direct assay. Source: RGD response to glucocorticoid stimulusInferred from direct assay. Source: RGD |
| Cellular component | cytosol Ref.1 Traceable author statement. Source: RGD |
| Molecular function | cysteine dioxygenase activity Ref.1 Inferred from direct assay. Source: UniProtKB ferrous iron bindingInferred from direct assay. Source: RGD |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 200 | 200 | Cysteine dioxygenase type 1 | PRO_0000206609 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 86 | 1 | Iron; catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 88 | 1 | Iron; catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Iron; catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 59 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Cross-link | 93 ↔ 157 | 3'-(S-cysteinyl)-tyrosine (Cys-Tyr) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 89 | 1 | T → S in AAH70509. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 22 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 27 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 39 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 47 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 50 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 64 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 77 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 100 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 107 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 125 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 133 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 143 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 159 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 167 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 178 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 184 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Isolation and characterization of a cDNA for rat liver cysteine dioxygenase." Hosokawa Y., Matsumoto A., Oka J., Itakura H., Yamaguchi K. Biochem. Biophys. Res. Commun. 168:473-478(1990) [PubMed: 2334417] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Liver. |
| [2] | "Structural organization and tissue-specific expression of the gene encoding rat cysteine dioxygenase." Tsuboyama N., Hosokawa Y., Totani M., Oka J., Matsumoto A., Koide T., Kodama H. Gene 181:161-165(1996) [PubMed: 8973325] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], TISSUE SPECIFICITY. Strain: Sprague-Dawley. Tissue: Liver. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Lung. |
| [4] | "Crystal structure of mammalian cysteine dioxygenase. A novel mononuclear iron center for cysteine thiol oxidation." Simmons C.R., Liu Q., Huang Q., Hao Q., Begley T.P., Karplus P.A., Stipanuk M.H. J. Biol. Chem. 281:18723-18733(2006) [PubMed: 16611640] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH IRON, CROSS-LINK. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M35266 mRNA. Translation: AAA40904.1. D83481 Genomic DNA. Translation: BAA11925.1. BC070509 mRNA. Translation: AAH70509.1. | |||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00331764. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | A34632. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_434696.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Rn.2589 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOG00000000158. Rattus norvegicus. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 81718. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | rno:81718. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| RGD | 69262. Cdo1. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P21816. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | P21816. EWAAYAK. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-8844. | ||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.13.11.20. 248. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P21816. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000000158. Rattus norvegicus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010300. Cys_dOase_I. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF05995. CDO_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 615363. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CDO1_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P21816 Secondary accession number(s): Q6NS32 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


