P21796 (VDAC1_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Voltage-dependent anion-selective channel protein 1 Short name=VDAC-1 Short name=hVDAC1 Alternative name(s): Outer mitochondrial membrane protein porin 1 Plasmalemmal porin Porin 31HL Porin 31HM | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 283 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Forms a channel through the mitochondrial outer membrane and also the plasma membrane. The channel at the outer mitochondrial membrane allows diffusion of small hydrophilic molecules; in the plasma membrane it is involved in cell volume regulation and apoptosis. It adopts an open conformation at low or zero membrane potential and a closed conformation at potentials above 30-40 mV. The open state has a weak anion selectivity whereas the closed state is cation-selective. May participate in the formation of the permeability transition pore complex (PTPC) responsible for the release of mitochondrial products that triggers apoptosis. Ref.17 Ref.18 Ref.30 |
| Subunit structure | Interacts with hexokinases By similarity. Interacts with BCL2L1. Interacts with BOP/C22orf29 (via BH3 domain). Interacts with influenza A virus PB1-F2 protein. Ref.19 Ref.28 Ref.30 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Heart, liver and skeletal muscle. |
| Domain | Consists mainly of a membrane-spanning beta-barrel formed by 19 beta-strands. The helical N-terminus folds back into the pore opening and plays a role in voltage-gated channel activity. |
| Sequence similarities | Belongs to the eukaryotic mitochondrial porin family. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| HK1 | P19367 | 2 | EBI-354158,EBI-713162 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.9 Ref.10 Ref.11 Ref.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 283 | 282 | Voltage-dependent anion-selective channel protein 1 | PRO_0000050499 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 26 – 35 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 39 – 47 | 9 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 54 – 64 | 11 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 69 – 76 | 8 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 80 – 89 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 95 – 104 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 111 – 120 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 123 – 130 | 8 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 137 – 145 | 9 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 150 – 158 | 9 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 163 – 175 | 13 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 178 – 185 | 8 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 189 – 198 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 202 – 211 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 218 – 227 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 231 – 238 | 8 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 242 – 251 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 254 – 263 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 273 – 282 | 10 | Beta stranded | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 242 – 244 | 3 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 260 – 264 | 5 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 73 | 1 | Involved in hexokinase binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine Ref.9 Ref.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 13 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 20 | 1 | N6-acetyllysine Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 28 | 1 | N6-acetyllysine Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 61 | 1 | N6-acetyllysine Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 67 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 101 | 1 | Phosphoserine Ref.23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 104 | 1 | Phosphoserine Ref.23 Ref.25 Ref.27 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 137 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 195 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 224 | 1 | N6-acetyllysine Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 266 | 1 | N6-acetyllysine Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 225 | 1 | Y → L in CAB58127. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 7 – 10 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 33 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 36 – 38 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 51 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 62 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 76 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 77 – 79 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 88 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 103 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 119 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 135 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 146 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 158 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 159 – 162 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 174 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 185 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 186 – 188 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 196 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 211 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 228 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 241 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 250 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 254 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 264 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 270 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 282 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
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| IPI | IPI00216308. | ||||||||||||||||||
| PIR | MMHUP3. A44422. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_003365.1. NM_003374.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.519320. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P21796. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-32862N. | ||||||||||||||||||
| IntAct | P21796. 10 interactions. | ||||||||||||||||||
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| STRING | 9606.ENSP00000265333. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P21796. | ||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||
| DMDM | 130683. | ||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||
| DOSAC-COBS-2DPAGE | P21796. | ||||||||||||||||||
| OGP | P21796. | ||||||||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | IPI00216308. P21796. | ||||||||||||||||||
| UCD-2DPAGE | P21796. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PaxDb | P21796. | ||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P21796. | ||||||||||||||||||
| PRIDE | P21796. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| DNASU | 7416. | ||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000265333; ENSP00000265333; ENSG00000213585. ENST00000395044; ENSP00000378484; ENSG00000213585. ENST00000395047; ENSP00000378487; ENSG00000213585. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 7416. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:7416. | ||||||||||||||||||
| UCSC | uc003kyp.2. human. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
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| GeneCards | GC05M133307. | ||||||||||||||||||
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| HGNC | HGNC:12669. VDAC1. | ||||||||||||||||||
| HPA | CAB005885. | ||||||||||||||||||
| MIM | 604492. gene+phenotype. | ||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_P21796. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA37292. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
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| HOVERGEN | HBG054036. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | P21796. | ||||||||||||||||||
| KO | K05862. | ||||||||||||||||||
| OMA | QKMAVPP. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4T4CVZ. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P21796. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_17015. Metabolism of proteins. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P21796. | ||||||||||||||||||
| Bgee | P21796. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_VDAC1. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | P21796. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000073905. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.40.160.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||
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| Pfam | PF01459. Porin_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00185. EUKARYTPORIN. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00558. EUKARYOTIC_PORIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| DrugBank | DB01375. Dihydroxyaluminium. | ||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P21796. | ||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 7416. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 29038. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | VDAC1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P21796 Secondary accession number(s): B3KVK4 Q9UPL0 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 5 Human chromosome 5: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
