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UniProtKB/Swiss-Prot P21579 (SYT1_HUMAN)
Last modified
November 3, 2009.
Version 110.
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90%,
50% identity |
Documents (4) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Synaptotagmin-1 Alternative name(s): Synaptotagmin I Short name=SytI p65 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 422 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | May have a regulatory role in the membrane interactions during trafficking of synaptic vesicles at the active zone of the synapse. It binds acidic phospholipids with a specificity that requires the presence of both an acidic head group and a diacyl backbone. A Ca2+-dependent interaction between synaptotagmin and putative receptors for activated protein kinase C has also been reported. It can bind to at least three additional proteins in a Ca2+-independent manner; these are neurexins, syntaxin and AP2. |
| Cofactor | Binds 3 calcium ions per subunit. The ions are bound to the C2 domains By similarity. |
| Subunit structure | Homotetramer Probable. Interacts with SCAMP5, STN2, SV2A, SV2B, SV2C and RIMS1. Forms a complex with SV2B, syntaxin 1 and SNAP25 By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasmic vesicle › secretory vesicle › synaptic vesicle membrane; Single-pass membrane protein. Cytoplasmic vesicle › secretory vesicle › chromaffin granule membrane; Single-pass membrane protein. Cytoplasm. Note: Synaptic vesicles and chromaffin granules. |
| Domain | The first C2 domain mediates Ca2+-dependent phospholipid binding. The second C2 domain mediates interaction with SV2A and STN2 By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the synaptotagmin family. Contains 2 C2 domains. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 422 | 422 | Synaptotagmin-1 | PRO_0000183936 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 57 | 57 | Vesicular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 58 – 80 | 23 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 81 – 422 | 342 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 157 – 245 | 89 | C2 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 287 – 378 | 92 | C2 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 136 – 382 | 247 | Phospholipid binding Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 172 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 173 | 1 | Calcium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 173 | 1 | Calcium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 179 | 1 | Calcium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 231 | 1 | Calcium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 231 | 1 | Calcium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 232 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 233 | 1 | Calcium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 233 | 1 | Calcium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 233 | 1 | Calcium 3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 236 | 1 | Calcium 3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 237 | 1 | Calcium 3; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 239 | 1 | Calcium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 239 | 1 | Calcium 3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 129 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 230 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 237 | 1 | N6-acetyllysine Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 365 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 381 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 75 | 1 | S-palmitoyl cysteine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 76 | 1 | S-palmitoyl cysteine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 78 | 1 | S-palmitoyl cysteine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 80 | 1 | S-palmitoyl cysteine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 83 | 1 | S-palmitoyl cysteine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 25 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 153 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 154 – 157 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 167 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 177 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 187 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 213 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 219 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 231 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 247 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 250 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 262 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 284 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 285 – 288 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 299 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 319 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 322 – 328 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 347 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 350 – 352 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 355 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 356 – 364 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 367 – 369 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 373 – 380 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 385 – 396 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 402 – 407 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 411 – 418 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "Structural and functional conservation of synaptotagmin (p65) in Drosophila and humans." Perin M.S., Johnston P.A., Oezcelik T., Jahn R., Francke U., Suedhof T.C. J. Biol. Chem. 266:615-622(1991) [PubMed: 1840599] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: PNS. |
| [3] | "Human SCAMP5, a novel secretory carrier membrane protein, facilitates calcium-triggered cytokine secretion by interaction with SNARE machinery." Han C., Chen T., Yang M., Li N., Liu H., Cao X. J. Immunol. 182:2986-2996(2009) [PubMed: 19234194] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH SCAMP5. |
| [4] | "Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions." Choudhary C., Kumar C., Gnad F., Nielsen M.L., Rehman M., Walther T., Olsen J.V., Mann M. Science 325:834-840(2009) [PubMed: 19608861] [Abstract] Cited for: ACETYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT LYS-237, MASS SPECTROMETRY. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M55047 mRNA. Translation: AAA60609.1. BC058917 mRNA. Translation: AAH58917.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00009439. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | BMHU1Y. A39052. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001129277.1. NP_001129278.1. NP_005630.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.310545 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P21579. 8 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000261205; ENSP00000261205; ENSG00000067715; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000393240; ENSP00000376932; ENSG00000067715; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000446242; ENSP00000401559; ENSG00000067715; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000457153; ENSP00000391056; ENSG00000067715; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 6857. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:6857. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc001sys.1. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 6857. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC12P077760. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0010846. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:11509. SYT1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HPA | HPA008394. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 185605. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA36290. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | VPHNATE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_11184. Botulinum neurotoxicity. REACT_13685. Synaptic Transmission. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_SYT1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000067715. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000008. C2_Ca-dep. IPR018029. C2_membr_targeting. IPR020477. C2_region. IPR001565. Synaptotagmin. IPR015428. Synaptotagmin1_2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10024:SF39. Synaptotagmin1_2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00168. C2. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00360. C2DOMAIN. PR00399. SYNAPTOTAGMN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00239. C2. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50004. C2. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 26767. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PMAP-CutDB | P21579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SYT1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P21579 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 12 Human chromosome 12: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


