Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P21236 (ERM_STRPN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 60.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: rRNA adenine N-6-methyltransferase EC=2.1.1.48 Alternative name(s): ErmAM Macrolide-lincosamide-streptogramin B resistance protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Streptococcus pneumoniae | ||
| Taxonomic identifier | 1313 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Streptococcaceae › Streptococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 245 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | This protein produces a dimethylation of the adenine residue at position 2058 in 23S rRNA, resulting in reduced affinity between ribosomes and macrolide-lincosamide-streptogramin B antibiotics. |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + rRNA = S-adenosyl-L-homocysteine + rRNA containing N(6)-methyladenine. |
| Sequence similarities | Belongs to the rRNA adenine N(6)-methyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Transposable element |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | rRNA modification Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transpositionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro rRNA (adenine-N6-)-methyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 245 | 245 | rRNA adenine N-6-methyltransferase | PRO_0000101690 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 15 – 17 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 24 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 35 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 50 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 60 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 68 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 70 – 73 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 79 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 85 – 88 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 100 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 105 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 116 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 129 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 135 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 139 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 144 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 145 – 148 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 157 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 165 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 175 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 199 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 205 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 217 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 241 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the erythromycin resistance gene of the conjugative transposon Tn1545." Trieu-Cuot P., Poyart-Salmeron C., Carlier C., Courvalin P. Nucleic Acids Res. 18:3660-3660(1990) [PubMed: 2163525] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Transposon: Tn1545. |
| [2] | "Solution structure of an rRNA methyltransferase (ErmAM) that confers macrolide-lincosamide-streptogramin antibiotic resistance." Yu L., Petros A.M., Schnuchel A., Zhong P., Severin J.M., Walter K., Holzman T.F., Fesik S.W. Nat. Struct. Biol. 4:483-489(1997) [PubMed: 9187657] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR. |
| [3] | Erratum Yu L., Petros A.M., Schnuchel A., Zhong P., Severin J.M., Walter K., Holzman T.F., Fesik S.W. Nat. Struct. Biol. 4:592-592(1997) |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X52632 Genomic DNA. No translation available. | |||||||||||||
| PIR | S12727. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| SMR | P21236. Positions 1-245. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.1.1.48. 600. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001737. RRNA_Ade_Mease_Trfase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11727. RRNA_meth_trans. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00398. RrnaAD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00650. rADc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS01131. RRNA_A_DIMETH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ERM_STRPN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P21236 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


