Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P20702 (ITAX_HUMAN)
Last modified
November 24, 2009.
Version 107.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Integrin alpha-X Alternative name(s): Leukocyte adhesion glycoprotein p150,95 alpha chain Leukocyte adhesion receptor p150,95 Leu M5 CD11 antigen-like family member C CD_antigen=CD11c | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 1163 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Integrin alpha-X/beta-2 is a receptor for fibrinogen. It recognizes the sequence G-P-R in fibrinogen. It mediates cell-cell interaction during inflammatory responses. It is especially important in monocyte adhesion and chemotaxis. |
| Subunit structure | Heterodimer of an alpha and a beta subunit. Alpha-X associates with beta-2. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Predominantly expressed in monocytes and granulocytes. |
| Domain | The integrin I-domain (insert) is a VWFA domain. Integrins with I-domains do not undergo protease cleavage. |
| Sequence similarities | Belongs to the integrin alpha chain family. Contains 7 FG-GAP repeats. Contains 1 VWFA domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell adhesion |
| Cellular component | Membrane |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Domain | Repeat Signal Transmembrane |
| Ligand | Calcium Magnesium |
| Molecular function | Integrin Receptor |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell adhesion Ref.2 Traceable author statement. Source: ProtInc integrin-mediated signaling pathwayInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW organ morphogenesis Ref.1Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | integrin complex Ref.2 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein bindingInferred from physical interaction. Source: UniProtKB receptor activity Ref.2Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 19 | 19 | Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 20 – 1163 | 1144 | Integrin alpha-X | PRO_0000016294 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 20 – 1107 | 1088 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1108 – 1128 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1129 – 1163 | 35 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 34 – 87 | 54 | FG-GAP 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 88 – ? | FG-GAP 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 165 – 351 | 187 | VWFA | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | ? – 401 | FG-GAP 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 402 – 453 | 52 | FG-GAP 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 455 – 517 | 63 | FG-GAP 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 518 – 576 | 59 | FG-GAP 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 581 – 633 | 53 | FG-GAP 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Calcium binding | 466 – 474 | 9 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Calcium binding | 530 – 538 | 9 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Calcium binding | 593 – 601 | 9 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 1131 – 1135 | 5 | GFFKR motif | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 61 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 89 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 392 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 697 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 735 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 899 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 939 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1050 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 69 ↔ 76 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 108 ↔ 126 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 655 ↔ 712 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 771 ↔ 777 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 848 ↔ 863 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 998 ↔ 1022 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 1027 ↔ 1032 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 48 | 1 | W → R: dbSNP rs2230424. | VAR_018672 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 201 | 1 | F → L: dbSNP rs1574566. Ref.2 | VAR_049632 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 251 | 1 | A → T: dbSNP rs2230428. Ref.2 Ref.1 | VAR_031925 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 517 | 1 | P → R: dbSNP rs2230429. | VAR_031926 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 547 | 1 | E → K: dbSNP rs17853815. Ref.4 | VAR_031927 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 564 | 1 | I → V: dbSNP rs2230430. | VAR_059363 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 971 | 1 | F → L: dbSNP rs2230427. | VAR_031928 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 209 | 1 | S → T in AAA59180. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 209 | 1 | S → T in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 266 | 1 | S → T in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 327 | 1 | N → T in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 330 | 1 | K → R in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 335 | 1 | A → P in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 460 | 1 | A → P in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 469 | 1 | S → T in AAA59180. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 480 | 1 | A → P in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 490 | 1 | G → A in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 756 | 1 | D → L in AAA59180. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 819 | 1 | I → V in AAH38237. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 990 | 1 | H → L in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1005 | 1 | P → G in AAA51620. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1161 – 1163 | 3 | SEK → TPHYPQDNV in AAH38237. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 157 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 178 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 183 – 185 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 201 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 208 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 216 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 236 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 237 – 240 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 244 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 260 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 278 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 289 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 293 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 304 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 309 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 312 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 318 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 319 – 325 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 334 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "cDNA cloning and complete primary structure of the alpha subunit of a leukocyte adhesion glycoprotein, p150,95." Corbi A.L., Miller L.J., O'Connor K., Larson R.S., Springer T.A. EMBO J. 6:4023-4028(1987) [PubMed: 3327687] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], VARIANT THR-251. |
| [2] | "Genomic structure of an integrin alpha subunit, the leukocyte p150,95 molecule." Corbi A.L., Garcia-Aguilar J., Springer T.A. J. Biol. Chem. 265:2782-2788(1990) [PubMed: 2303426] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], VARIANTS LEU-201 AND THR-251. |
| [3] | Erratum Corbi A.L., Garcia-Aguilar J., Springer T.A. J. Biol. Chem. 265:12750-12751(1990) |
| [4] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA], VARIANT LYS-547. Tissue: Blood. |
| [5] | "Purification and alpha subunit N-terminal sequences of human Mac-1 and p150,95 leukocyte adhesion proteins." Miller L.J., Wiebe M., Springer T.A. J. Immunol. 138:2381-2383(1987) [PubMed: 3549901] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 20-43. |
| [6] | "Glycoproteomics analysis of human liver tissue by combination of multiple enzyme digestion and hydrazide chemistry." Chen R., Jiang X., Sun D., Han G., Wang F., Ye M., Wang L., Zou H. J. Proteome Res. 8:651-661(2009) [PubMed: 19159218] [Abstract] Cited for: GLYCOSYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT ASN-899, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Liver. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M81695 mRNA. Translation: AAA59180.1. M29165 mRNA. No translation available. M29487 M29486 Genomic DNA. Translation: AAA51620.1. Sequence problems.BC038237 mRNA. Translation: AAH38237.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00302270. | ||||||||||||
| PIR | RWHU1C. A36584. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_000878.2. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.248472 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P20702. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P20702. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENST00000268296; ENSP00000268296; ENSG00000140678; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 3687. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:3687. | ||||||||||||
| UCSC | uc002ebu.1. human. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 3687. | ||||||||||||
| GeneCards | GC16P031274. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:6152. ITGAX. | ||||||||||||
| HPA | CAB004458. HPA004723. | ||||||||||||
| MIM | 151510. gene. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA29952. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P20702. | ||||||||||||
| HOVERGEN | P20702. | ||||||||||||
| OMA | VMSQFQR | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG9MD0JP | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| Reactome | REACT_13552. Integrin cell surface interactions. REACT_604. Hemostasis. REACT_6900. Signaling in Immune system. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P20702. | ||||||||||||
| Bgee | P20702. | ||||||||||||
| CleanEx | HS_ITGAX. | ||||||||||||
| Genevestigator | P20702. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000140678. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013517. FG-GAP. IPR013519. Int_alpha_beta-p. IPR000413. Integrin_alpha. IPR013649. Integrin_alpha-2. IPR013513. Integrin_alpha_C. IPR018184. Integrin_alpha_C_CS. IPR002035. VWF_A. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01839. FG-GAP. 3 hits. PF00357. Integrin_alpha. 1 hit. PF08441. Integrin_alpha2. 1 hit. PF00092. VWA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR01185. INTEGRINA. | ||||||||||||
| SMART | SM00191. Int_alpha. 5 hits. SM00327. VWA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00242. INTEGRIN_ALPHA. 1 hit. PS50234. VWFA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 14429. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ITAX_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P20702 Secondary accession number(s): Q8IVA6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human cell differentiation molecules CD nomenclature of surface proteins of human leucocytes and list of entries |
| Human chromosome 16 Human chromosome 16: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


