P20656 (RIP6_SAPOF) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
June 28, 2011.
Version 83.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribosome-inactivating protein saporin-6 Short name=SAP-6 Short name=SO-6 EC=3.2.2.22 Alternative name(s): rRNA N-glycosidase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Saponaria officinalis (Common soapwort) (Lychnis saponaria) | ||
| Taxonomic identifier | 3572 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › Caryophyllales › Caryophyllaceae › Saponaria |
Protein attributes
| Sequence length | 299 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Ribosome-inactivating protein of type 1, inhibits protein synthesis in animal cells. Useful as immunotoxin for pharmacological applications. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of the N-glycosidic bond at one specific adenosine on the 28S rRNA. |
| Tissue specificity | Seeds and leaves of the plant. |
| Sequence similarities | Belongs to the ribosome-inactivating protein family. Type 1 RIP subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Plant defense |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protein synthesis inhibitor Toxin |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | defense response Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW negative regulation of translationInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | rRNA N-glycosylase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | Ref.1 Ref.4 Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 277 | 253 | Ribosome-inactivating protein saporin-6 | PRO_0000030776 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 278 – 299 | 22 | Potential | PRO_0000030777 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 200 | 1 | Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 283 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 72 | 1 | E → D. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 115 | 1 | R → K. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 60 | 1 | G → S AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 123 | 1 | S → L Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 123 | 1 | S → L Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 212 | 1 | I → T AA sequence Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 31 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 51 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 80 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 88 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 92 – 94 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 103 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 113 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 126 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 134 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 151 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 162 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 175 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 176 – 179 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 196 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 203 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 213 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 230 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 239 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 250 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 262 – 265 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of cDNA coding for saporin-6, a type-1 ribosome-inactivating protein from Saponaria officinalis." Benatti L., Saccardo M.B., Dani M., Nitti G., Sassano M., Lorenzetti R., Lappi D.A., Soria M. Eur. J. Biochem. 183:465-470(1989) [PubMed: 2547612] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 1-283, PROTEIN SEQUENCE OF 25-115; 206-213 AND 234-277. Tissue: Leaf. |
| [2] | "The expression of saporin, a ribosome-inactivating protein from the plant Saponaria officinalis, in Escherichia coli." Barthelemy I., Martineau D., Ong M., Matsunami R., Ling N., Benatti L., Cavallaro U., Soria M., Lappi D.A. J. Biol. Chem. 268:6541-6548(1993) [PubMed: 8454624] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 25-277. |
| [3] | "A Saporin-6 cDNA containing a precursor sequence coding for a carboxyl-terminal extension." Benatti L., Nitti G., Solinas M., Valsasina B., Vitale A., Ceriotti A., Soria M.R. FEBS Lett. 291:285-288(1991) [PubMed: 1936274] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 275-299. Tissue: Leaf. |
| [4] | "Characterization of a Saponaria officinalis seed ribosome-inactivating protein: immunoreactivity and sequence homologies." Lappi D.A., Esch F.S., Barbieri L., Stirpe F., Soria M. Biochem. Biophys. Res. Commun. 129:934-942(1985) [PubMed: 3925952] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-61. |
| [5] | "Synthesis of saporin gene probes from partial protein sequence data: use of inosine-oligonucleotides, genomic DNA and the polymerase chain reaction." Fordham-Skelton A.P., Yarwood A., Croy R.R.D. Mol. Gen. Genet. 221:134-138(1990) [PubMed: 2325629] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-72 AND 114-154. |
| [6] | "The crystal structure of saporin SO6 from Saponaria officinalis and its interaction with the ribosome." Savino C., Federici L., Ippoliti R., Lendaro E., Tsernoglou D. FEBS Lett. 470:239-243(2000) [PubMed: 10745075] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 25-277, ACTIVE SITE. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X15655 mRNA. Translation: CAA33685.1. S57638 mRNA. Translation: AAB25863.1. X69135 Genomic DNA. Translation: CAA48889.1. X64917 mRNA. Translation: CAA46110.1. | ||||||||||||
| PIR | S05205. S16487. S18307. S29931. S38527. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P20656. | ||||||||||||
| SMR | P20656. Positions 25-277. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| Allergome | 2805. Sap o RIP. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001574. Ribosome_inactivat_prot. IPR017988. Ribosome_inactivat_prot_CS. IPR016138. Ribosome_inactivat_prot_sub1. IPR016139. Ribosome_inactivat_prot_sub2. IPR017989. Ribosome_inactivat_prot_subgr. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.420.10. Ribosome_inactivat_prot_sub1. 1 hit. G3DSA:4.10.470.10. Ribosome_inactivat_prot_sub2. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00161. RIP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00396. SHIGARICIN. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56371. Ribosome_inactivat_prot. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00275. SHIGA_RICIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RIP6_SAPOF | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P20656 Secondary accession number(s): Q41392 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with