##gff-version 3 P20586 UniProtKB Chain 1 394 . . . ID=PRO_0000058381;Note=P-hydroxybenzoate hydroxylase P20586 UniProtKB Binding site 13 13 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10600126,ECO:0000269|PubMed:11805318,ECO:0000269|PubMed:15924424,ECO:0000269|PubMed:7939628,ECO:0000269|PubMed:8312276,ECO:0000269|PubMed:8555229;Dbxref=PMID:10600126,PMID:11805318,PMID:15924424,PMID:7939628,PMID:8312276,PMID:8555229 P20586 UniProtKB Binding site 32 32 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10600126,ECO:0000269|PubMed:11805318,ECO:0000269|PubMed:15924424,ECO:0000269|PubMed:7939628,ECO:0000269|PubMed:8312276,ECO:0000269|PubMed:8555229;Dbxref=PMID:10600126,PMID:11805318,PMID:15924424,PMID:7939628,PMID:8312276,PMID:8555229 P20586 UniProtKB Binding site 42 47 . . . 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Note=The side chain of Asp300 moves away from the flavin%2C disrupting the interactions of the carboxamide group with the flavin O(2) atom%2C and the alpha-helix H10 that begins at residue 297 is displaced%2C altering its dipole interactions with the flavin ring. N->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8312276;Dbxref=PMID:8312276 P20586 UniProtKB Mutagenesis 385 385 . . . Note=The positions of the substrate and the flavin are not altered. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1910043,ECO:0000269|PubMed:8312276;Dbxref=PMID:1910043,PMID:8312276 P20586 UniProtKB Beta strand 4 8 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6JU1 P20586 UniProtKB Helix 12 23 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6JU1 P20586 UniProtKB Beta strand 28 31 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6JU1 P20586 UniProtKB Helix 36 40 . . . 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