P20432 (GSTT1_DROME) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 121.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Glutathione S-transferase 1-1 EC=2.5.1.18 EC=4.5.1.1 Alternative name(s): DDT-dehydrochlorinase GST class-theta | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Drosophila melanogaster (Fruit fly) [Reference proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 7227 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Ecdysozoa › Arthropoda › Hexapoda › Insecta › Pterygota › Neoptera › Endopterygota › Diptera › Brachycera › Muscomorpha › Ephydroidea › Drosophilidae › Drosophila › Sophophora › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 209 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Conjugation of reduced glutathione to a wide number of exogenous and endogenous hydrophobic electrophiles. Has DDT dehydrochlorinase activity. Ref.7 |
| Catalytic activity | RX + glutathione = HX + R-S-glutathione. Ref.7 1,1,1-trichloro-2,2-bis(4-chlorophenyl)ethane = 1,1-dichloro-2,2-bis(4-chlorophenyl)ethylene + chloride. Ref.7 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.7 |
| Miscellaneous | Has a specific activity toward 1-chloro-2,4-dinitrobenzene comparable to that for the mammalian glutathione S-transferases but did not have as broad a substrate specificity pattern. Has no GSH peroxidase activity. |
| Sequence similarities | Belongs to the GST superfamily. Theta family. Contains 1 GST C-terminal domain. Contains 1 GST N-terminal domain. |
| Sequence caution | The sequence AAM52032.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. Translation N-terminally shortened. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Lyase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | glutathione metabolic process Inferred from direct assay PubMed 22082028. Source: FlyBase |
| Molecular_function | DDT-dehydrochlorinase activity Inferred from direct assay Ref.7. Source: FlyBase glutathione transferase activityInferred from direct assay PubMed 12443531PubMed 22082028PubMed 3085676. Source: FlyBase |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 209 | 209 | Glutathione S-transferase 1-1 | PRO_0000185947 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1 – 81 | 81 | GST N-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 87 – 208 | 122 | GST C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 51 – 53 | 3 | Glutathione binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 65 – 67 | 3 | Glutathione binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 10 | 1 | Glutathione | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 6 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 23 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 31 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 36 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 40 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 45 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 58 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 64 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 77 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 103 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 119 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 141 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 142 – 144 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 152 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 169 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 176 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 190 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 204 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 207 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Drosophila glutathione S-transferase 1-1 shares a region of sequence homology with the maize glutathione S-transferase III." Toung Y.-P.S., Hsieh T.-S., Tu C.-P.D. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87:31-35(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-20. Strain: Oregon-R. |
| [2] | "The Drosophila glutathione S-transferase 1-1 is encoded by an intronless gene at 87B." Toung Y.-P.S., Hsieh T.-S., Tu C.-P.D. Biochem. Biophys. Res. Commun. 178:1205-1211(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA / MRNA]. |
| [3] | "The glutathione S-transferase D genes. A divergently organized, intronless gene family in Drosophila melanogaster." Toung Y.-P.S., Hsieh T.-S., Tu C.-P.D. J. Biol. Chem. 268:9737-9746(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | "The genome sequence of Drosophila melanogaster." Adams M.D., Celniker S.E., Holt R.A., Evans C.A., Gocayne J.D., Amanatides P.G., Scherer S.E., Li P.W., Hoskins R.A., Galle R.F., George R.A., Lewis S.E., Richards S., Ashburner M., Henderson S.N., Sutton G.G., Wortman J.R., Yandell M.D. Venter J.C.Science 287:2185-2195(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Berkeley. |
| [5] | "Annotation of the Drosophila melanogaster euchromatic genome: a systematic review." Misra S., Crosby M.A., Mungall C.J., Matthews B.B., Campbell K.S., Hradecky P., Huang Y., Kaminker J.S., Millburn G.H., Prochnik S.E., Smith C.D., Tupy J.L., Whitfield E.J., Bayraktaroglu L., Berman B.P., Bettencourt B.R., Celniker S.E., de Grey A.D.N.J. Lewis S.E.Genome Biol. 3:RESEARCH0083.1-RESEARCH0083.22(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: Berkeley. |
| [6] | "A Drosophila full-length cDNA resource." Stapleton M., Carlson J.W., Brokstein P., Yu C., Champe M., George R.A., Guarin H., Kronmiller B., Pacleb J.M., Park S., Wan K.H., Rubin G.M., Celniker S.E. Genome Biol. 3:RESEARCH0080.1-RESEARCH0080.8(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: Berkeley. Tissue: Head. |
| [7] | "Recognition and detoxification of the insecticide DDT by Drosophila melanogaster glutathione S-transferase D1." Low W.Y., Feil S.C., Ng H.L., Gorman M.A., Morton C.J., Pyke J., McConville M.J., Bieri M., Mok Y.F., Robin C., Gooley P.R., Parker M.W., Batterham P. J. Mol. Biol. 399:358-366(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.13 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH GLUTATHIONE, FUNCTION AS DDT DEHYDROCHLORINASE, CATALYTIC ACTIVITY, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X14233 mRNA. Translation: CAA32449.1. S51044 mRNA. Translation: AAA04220.1. M97702 Genomic DNA. No translation available. AE014297 Genomic DNA. Translation: AAF54786.1. AE014297 Genomic DNA. Translation: ABC66168.1. AY121705 mRNA. Translation: AAM52032.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||
| PIR | XUFF11. A34798. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001034042.1. NM_001038953.1. NP_524326.1. NM_079602.4. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Dm.2439. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P20432. | ||||||||||||||||||
| SMR | P20432. Positions 2-208. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-17237N. | ||||||||||||||||||
| IntAct | P20432. 2 interactions. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-323021. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PaxDb | P20432. | ||||||||||||||||||
| PRIDE | P20432. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblMetazoa | FBtr0082607; FBpp0082077; FBgn0001149. FBtr0100410; FBpp0099824; FBgn0001149. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 41503. | ||||||||||||||||||
| KEGG | dme:Dmel_CG10045. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 41503. | ||||||||||||||||||
| FlyBase | FBgn0001149. GstD1. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0625. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00540000069741. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | P20432. | ||||||||||||||||||
| KO | K00799. | ||||||||||||||||||
| OMA | LEGQEYA. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG42RBQ8. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P20432. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Bgee | P20432. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | CG10045. Drosophila melanogaster. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.20.1050.10. 1 hit. 3.40.30.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010987. Glutathione-S-Trfase_C-like. IPR004045. Glutathione_S-Trfase_N. IPR017933. Glutathione_S_Trfase/Cl_chnl_C. IPR004046. GST_C. IPR012336. Thioredoxin-like_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00043. GST_C. 1 hit. PF02798. GST_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47616. GST_C_like. 1 hit. SSF52833. Thiordxn-like_fd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50405. GST_CTER. 1 hit. PS50404. GST_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P20432. | ||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 41503. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 824191. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GSTT1_DROME | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P20432 Secondary accession number(s): Q4JFI6 Q9VG99 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Drosophila annotation project | ||||||||
Relevant documents
| Drosophila Drosophila: entries, gene names and cross-references to FlyBase |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
