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UniProtKB/Swiss-Prot P20000 (ALDH2_BOVIN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 77.
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial EC=1.2.1.3 Alternative name(s): ALDH class 2 ALDHI ALDH-E2 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bos taurus (Bovine) | ||
| Taxonomic identifier | 9913 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bos |
Protein attributes
| Sequence length | 520 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | An aldehyde + NAD+ + H2O = an acid + NADH. |
| Pathway | Alcohol metabolism; ethanol degradation; acetate from ethanol: step 2/2. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the aldehyde dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Mitochondrion |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | mitochondrial matrix Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | aldehyde dehydrogenase (NAD) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 21 | 21 | Mitochondrion Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 22 – 520 | 499 | Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial | PRO_0000007167 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 265 – 270 | 6 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 288 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 322 | 1 | Nucleophile | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 189 | 1 | Transition state stabilizer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 371 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 289 | 1 | L → I Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 289 | 1 | L → I Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 385 | 1 | A → L Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 385 | 1 | A → L Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 409 | 1 | V → L Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 409 | 1 | V → L Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 44 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 49 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 62 – 64 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 72 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 90 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 98 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 117 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 130 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 139 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 153 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 154 – 158 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 178 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 185 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 204 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 213 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 231 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 243 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 253 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 265 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 279 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 288 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 297 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 315 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 319 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 331 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 348 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 367 – 383 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 386 – 389 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 392 – 394 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 396 – 398 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 404 – 408 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 414 – 417 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 422 – 431 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 433 – 441 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 449 – 452 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 456 – 465 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 469 – 474 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 492 – 494 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 500 – 503 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 506 – 514 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Sequence of the precursor of bovine liver mitochondrial aldehyde dehydrogenase as determined from its cDNA, its gene, and its functionality." Guan K., Weiner H. Arch. Biochem. Biophys. 277:351-360(1990) [PubMed: 1689984] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Liver. |
| [2] | NIH - Mammalian Gene Collection (MGC) project Submitted (MAY-2006) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: Hereford. Tissue: Ascending colon. |
| [3] | "Primary structures of rat and bovine liver mitochondrial aldehyde dehydrogenases deduced from cDNA sequences." Farres J., Guan K.-L., Weiner H. Eur. J. Biochem. 180:67-74(1989) [PubMed: 2540003] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 92-520. |
| [4] | "Purification and characterization of bovine brain gamma-aminobutyraldehyde dehydrogenase." Lee J.E., Cho Y.D. Biochem. Biophys. Res. Commun. 189:450-454(1992) [PubMed: 1449496] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 22-34. Tissue: Brain. |
| [5] | "Structure of mitochondrial aldehyde dehydrogenase: the genetic component of ethanol aversion." Steinmetz C.G., Xie P., Weiner H., Hurley T.D. Structure 5:701-711(1997) [PubMed: 9195888] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.65 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BC116084 mRNA. Translation: AAI16085.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00705226. | ||||||||||||||||||
| PIR | S09030. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001068835.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Bt.44041 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSBTAG00000008743. Bos taurus. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 508629. | ||||||||||||||||||
| KEGG | bta:508629. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P20000. | ||||||||||||||||||
| OMA | P20000. PFDSQTE. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.2.1.3. 251. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016160. Ald_DH_CS. IPR016162. Ald_DH_N. IPR015590. Aldehyde_DH. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.605.10. Aldehyde_dehydrogenase_N. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11699. Aldehyde_dehyd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00171. Aldedh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00070. ALDEHYDE_DEHYDR_CYS. 1 hit. PS00687. ALDEHYDE_DEHYDR_GLU. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALDH2_BOVIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P20000 Secondary accession number(s): Q1LZC6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


