Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot P19913 (DCML_HYDPS)

Names and origin

Protein names

Recommended name:
    Carbon monoxide dehydrogenase large chain
      Short name=CO dehydrogenase subunit L
      Short name=CO-DH L
    EC=1.2.99.2

Gene names

Name:

cutL

Organism

Hydrogenophaga pseudoflava (Pseudomonas carboxydoflava)

Taxonomic identifier

47421 [NCBI]

Taxonomic lineage

Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Comamonadaceae › Hydrogenophaga

Protein attributes

Sequence length	803 AA.
Sequence status	Complete.
Sequence processing	The displayed sequence is not processed.
Protein existence	Evidence at protein level.

General annotation (Comments)

Function	Catalyzes the oxidation of carbon monoxide to carbon dioxide.
Catalytic activity	CO + H2O + A = CO2 + AH2.
Cofactor	Binds 1 Cu+ ion per subunit. Ref.1 Binds 1 Mo6+ ion per subunit. Ref.1 Binds 1 molybdopterin cytosine dinucleotide (MCD) per subunit. Ref.1
Subunit structure	Dimer of heterotrimers. Each heterotrimer consists of a large, a medium and a small subunit. Ref.1

Ontologies

Keywords
Ligand	Copper Metal-binding Molybdenum
Molecular function	Oxidoreductase
PTM	Hydroxylation
Technical term	3D-structure Direct protein sequencing
Gene Ontology (GO)
Biological process	oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW
Molecular function	carbon-monoxide dehydrogenase (acceptor) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC copper ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro molybdenum ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW
Complete GO annotation...

Sequence annotation (Features)

Feature key

Position(s)

Length

Description

Graphical view

Feature identifier

Molecule processing

Chain

1 – 803

803

Carbon monoxide dehydrogenase large chain

PRO_0000079809

Sites

Metal binding

385

1

Copper

Metal binding

757

1

Molybdenum

Amino acid modifications

Modified residue

384

1

4-hydroxyarginine

Secondary structure

1

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

803

Helix Strand Turn

Details...

Helix

8 – 15

8

Turn

16

1

Turn

18 – 19

2

Helix

27 – 30

4

Turn

31 – 33

3

Helix

38 – 40

3

Turn

44 – 45

2

Beta strand

47 – 53

7

Beta strand

59 – 65

7

Helix

67 – 71

5

Turn

73 – 74

2

Beta strand

75 – 79

5

Helix

81 – 84

4

Helix

85 – 87

3

Turn

88

1

Beta strand

91 – 93

3

Turn

95 – 96

2

Beta strand

99 – 101

3

Turn

111 – 112

2

Beta strand

114 – 120

7

Helix

123 – 132

10

Beta strand

134 – 139

6

Helix

146 – 149

4

Turn

150

1

Turn

152 – 153

2

Helix

159 – 161

3

Turn

162 – 163

2

Turn

168 – 169

2

Turn

175 – 176

2

Beta strand

177 – 184

8

Helix

186 – 195

10

Beta strand

198 – 206

9

Beta strand

218 – 224

7

Turn

225 – 228

4

Beta strand

229 – 234

6

Helix

239 – 250

12

Helix

254 – 256

3

Beta strand

257 – 260

4

Turn

268 – 271

4

Helix

276 – 288

13

Turn

289

1

Beta strand

292 – 295

4

Helix

298 – 304

7

Beta strand

311 – 319

9

Turn

321 – 322

2

Beta strand

325 – 335

11

Turn

346 – 347

2

Turn

349 – 352

4

Helix

353 – 355

3

Turn

356 – 359

4

Beta strand

364 – 372

9

Turn

386 – 388

3

Helix

389 – 407

19

Turn

408

1

Turn

411 – 412

2

Helix

413 – 418

6

Helix

422 – 424

3

Turn

430 – 431

2

Helix

440 – 451

12

Turn

452

1

Helix

453 – 465

13

Turn

467 – 468

2

Beta strand

471 – 481

11

Turn

489 – 491

3

Turn

495 – 496

2

Beta strand

501 – 507

7

Turn

509 – 510

2

Beta strand

513 – 517

5

Helix

526 – 538

13

Turn

539

1

Helix

542 – 544

3

Beta strand

545 – 548

4

Turn

552 – 554

3

Turn

563 – 564

2

Helix

566 – 592

27

Turn

593 – 594

2

Helix

597 – 599

3

Beta strand

600 – 602

3

Beta strand

606 – 609

4

Turn

613 – 614

2

Beta strand

616 – 618

3

Helix

619 – 628

10

Turn

632 – 633

2

Beta strand

638 – 644

7

Beta strand

653 – 663

11

Turn

664 – 666

3

Beta strand

669 – 679

11

Helix

686 – 705

20

Turn

706

1

Turn

713 – 714

2

Turn

722 – 724

3

Turn

730 – 732

3

Beta strand

737 – 740

4

Turn

746 – 747

2

Turn

749 – 750

2

Turn

756 – 757

2

Helix

758 – 775

18

Helix

776 – 778

3

Turn

779

1

Helix

789 – 798

10

Turn

799 – 800

2

Sequences

	Sequence		Length	Mass (Da)
	P19913-1 [UniParc]. Last modified July 11, 2002. Version 2. Checksum: 3CD5FE205DBE0712	FASTA	803	87,229
	10 20 30 40 50 60 MNAPVQDAEA RELALAGMRP RACAKEDARF IQGKGNYVDD IKMPGMLHMD IVRAPIAHGR 70 80 90 100 110 120 IKKIHKDAAL AMPGVHAVLT AEDLKPLKLH WMPTLAGDVA AVLADEKVHF QMQEVAIVIA 130 140 150 160 170 180 DDRYIAADAV EAVKVEYDEL PVVIDPIDAL KPDAPVLRED LAGKTSGAHG PREHHNHIFT 190 200 210 220 230 240 WGAGDKAATD AVFANAPVTV SQHMYYPRVH PCPLETCGCV ASFDPIKGDL TTYITSQAPH 250 260 270 280 290 300 VVRTVVSMLS GIPESKVRIV SPDIGGGFGN KVGIYPGYVC AIVASIVLGR PVKWVEDRVE 310 320 330 340 350 360 NISTTAFARD YHMDGELAAT PDGKILGLRV NVVADHGAFD ACADPTKFPA GLFHICSGSY 370 380 390 400 410 420 DIPRAHCSVK GVYTNKAPGG VAYRCSFRVT EAVYLIERMV DVLAQKLNMD KAEIRAKNFI 430 440 450 460 470 480 RKEQFPYTTQ FGFEYDSGDY HTALKKVLDA VDYPAWRAEQ AARRADPNSP TLMGIGLVTF 490 500 510 520 530 540 TEVVGAGPSK MCDILGVGMF DSCEIRIHPT GSAIARMGTI TQGQGHQTTY AQIIATELGI 550 560 570 580 590 600 PSEVIQVEEG DTSTAPYGLG TYGSRSTPVA GAAIALAARK IHAKARKIAA HMLEVNENDL 610 620 630 640 650 660 DWEVDRFKVK GDDSKFKTMA DIAWQAYHQP PAGLEPGLEA VHYYDPPNFT YPFGIYLCVV 670 680 690 700 710 720 DIDRATGETK VRRFYALDDC GTRINPMIIE GQIHGGLTEG YAVAMGQQMP FDAQGNLLGN 730 740 750 760 770 780 TLMDYFLPTA VETPHWETDH TVTPSPHHPI GAKGVAESPH VGSIPTFTAA VVDAFAHVGV 790 800 THLDMPHTSY RVWKSLKEHN LAL

References

[1]	"Cloning and molecular characterization of the genes for carbon monoxide dehydrogenase and localization of molybdopterin, flavin adenine dinucleotide, and iron-sulfur centers in the enzyme of Hydrogenophaga pseudoflava." Kang B.S., Kim Y.M. J. Bacteriol. 181:5581-5590(1999) [PubMed: 10482497] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], COFACTOR, SUBUNIT.
[2]	"Homology and distribution of CO dehydrogenase structural genes in carboxydotrophic bacteria." Kraut M., Hugendieck I., Herwig S., Meyer O. Arch. Microbiol. 152:335-341(1989) [PubMed: 2818128] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-9.
[3]	"The effect of intracellular molybdenum in Hydrogenophaga pseudoflava on the crystallographic structure of the seleno-molybdo-iron-sulfur flavoenzyme carbon monoxide dehydrogenase." Haenzelmann P., Dobbek H., Gremer L., Huber R., Meyer O. J. Mol. Biol. 301:1221-1235(2000) [PubMed: 10966817] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.25 ANGSTROMS).
[4]	"The role of Se, Mo and Fe in the structure and function of carbon monoxide dehydrogenase." Meyer O., Gremer L., Ferner R., Ferner M., Dobbek H., Gnida M., Meyer-Klaucke W., Huber R. Biol. Chem. 381:865-876(2000) [PubMed: 11076018] [Abstract] Cited for: REVIEW.

Cross-references

Sequence databases

EMBLGenBankDDBJ

U80806 Genomic DNA. Translation: AAD00363.1.

PIR

PL0139.

3D structure databases

PDBPDBe

Entry	Method	Resolution (Å)	Chain	Positions	PDBsum
1FFU	X-ray	2.35	B/E	1-803	[»]
1FFV	X-ray	2.25	B/E	1-803	[»]

ModBase

Search...

Enzyme and pathway databases

BRENDA

1.2.2.4. 2857.
1.2.99.2. 2857.

Family and domain databases

InterPro

IPR000674. Ald_Oxase/Xan_DH_a/b.
IPR008274. AldOxase/xan_DH_Mopterin-bd.
IPR012780. CO_Mo_DH_lsu.
[Graphical view]

Gene3D

G3DSA:3.30.365.10. Ald_xan_DH_mo_bd. 3 hits.
G3DSA:3.90.1170.50. Aldxan_DH_hamm. 1 hit.

Pfam

PF01315. Ald_Xan_dh_C. 1 hit.
PF02738. Ald_Xan_dh_C2. 1 hit.
[Graphical view]

TIGRFAMs

TIGR02416. CO_dehy_Mo_lg. 1 hit.

ProtoNet

Search...

Entry information

Entry name

DCML_HYDPS

Accession

Primary (citable) accession number: P19913
Secondary accession number(s): Q9RBR9

Entry history

Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot:	February 1, 1991
Last sequence update:	July 11, 2002
Last modified:	June 16, 2009
This is version 58 of the entry and version 2 of the sequence. [Complete history]

Entry status

Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)

Annotation project

HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes)