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UniProtKB/Swiss-Prot P19883 (FST_HUMAN)
Last modified
July 7, 2009.
Version 100.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Follistatin Short name=FS Alternative name(s): Activin-binding protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 344 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Binds directly to activin and functions as an activin antagonist. Specific inhibitor of the biosynthesis and secretion of pituitary follicle stimulating hormone (FSH). |
| Subunit structure | Monomer Potential. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Isoform 1 is the predominant isoform in serum but is undetectable in follicular fluid. Ref.4 |
| Sequence similarities | Contains 3 follistatin-like domains. Contains 3 Kazal-like domains. Contains 1 TB (TGF-beta binding) domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Domain | Repeat Signal |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | multicellular organismal development Traceable author statement. Source: ProtInc negative regulation of follicle-stimulating hormone secretionNon-traceable author statement. Source: UniProtKB negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoterInferred from direct assay. Source: UniProtKB positive regulation of hair follicle developmentInferred from direct assay. Source: MGI |
| Cellular component | extracellular region Non-traceable author statement. Source: UniProtKB |
| Molecular function | protein binding Ref.5 Inferred from physical interaction. Source: UniProtKB signal transducer activityNon-traceable author statement. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| ANG | P03950 | 2 | EBI-1571188,EBI-525291 | |
| ANG | P03950 | 2 | EBI-1571208,EBI-525291 |
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: P19883-1) Also known as: FS315; This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: P19883-2) Also known as: FS288; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 318-344: Missing. | ||||||
| Isoform 3 (identifier: P19883-3) Also known as: FS303; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 318-323: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 29 | 29 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 30 – 344 | 315 | Follistatin | PRO_0000010103 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 30 – 103 | 74 | TB | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 94 – 117 | 24 | Follistatin-like 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 118 – 164 | 47 | Kazal-like 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 167 – 190 | 24 | Follistatin-like 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 192 – 239 | 48 | Kazal-like 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 244 – 268 | 25 | Follistatin-like 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 270 – 316 | 47 | Kazal-like 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 321 – 333 | 13 | Asp/Glu-rich (highly acidic) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 124 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 288 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 32 ↔ 55 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 42 ↔ 88 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 56 ↔ 91 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 95 ↔ 106 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 100 ↔ 116 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 118 ↔ 150 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 122 ↔ 143 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 132 ↔ 164 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 192 ↔ 225 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 196 ↔ 218 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 207 ↔ 239 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 270 ↔ 302 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 274 ↔ 295 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 284 ↔ 316 | Ref.5 Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 318 – 344 | 27 | Missing in isoform 2. | VSP_001565 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 318 – 323 | 6 | Missing in isoform 3. | VSP_001566 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 152 | 1 | E → Q: dbSNP rs11745088. | VAR_049091 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 36 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 44 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 56 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 66 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 77 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 78 – 80 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 87 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 108 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 118 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 125 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 141 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 152 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 163 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 168 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 181 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 190 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 204 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 208 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 213 – 216 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 227 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 238 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 247 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 259 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 260 – 263 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 268 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 285 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 293 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 304 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 310 – 314 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Primary structure of the human follistatin precursor and its genomic organization." Shimasaki S., Koga M., Esch F., Cooksey K., Mercado M., Koba A., Ueno N., Ying S.-Y., Ling N., Guillemin R. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 85:4218-4222(1988) [PubMed: 3380788] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] (ISOFORMS 2 AND 3). |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORM 1). Tissue: Pancreas. |
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| [4] | "Differential distribution of follistatin isoforms: application of a new FS315-specific immunoassay." Schneyer A.L., Wang Q., Sidis Y., Sluss P.M. J. Clin. Endocrinol. Metab. 89:5067-5075(2004) [PubMed: 15472207] [Abstract] Cited for: TISSUE SPECIFICITY. |
| [5] | "The structure of the follistatin:activin complex reveals antagonism of both type I and type II receptor binding." Thompson T.B., Lerch T.F., Cook R.W., Woodruff T.K., Jardetzky T.S. Dev. Cell 9:535-543(2005) [PubMed: 16198295] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) OF 30-317 IN COMPLEX WITH ACTIVIN A, DISULFIDE BONDS. |
| [6] | "Structural and biophysical coupling of heparin and activin binding to follistatin isoform functions." Lerch T.F., Shimasaki S., Woodruff T.K., Jardetzky T.S. J. Biol. Chem. 282:15930-15939(2007) [PubMed: 17409095] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.4 ANGSTROMS) OF 30-344 IN COMPLEX WITH ACTIVIN A, DISULFIDE BONDS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M19481, M19480 Genomic DNA. Translation: AAA35851.1. BC004107 mRNA. Translation: AAH04107.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00021081. IPI00217070. IPI00217071. | ||||||||||||||||||
| PIR | A32141. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_037541.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.9914 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | P19883. 2 interactions. | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| MEROPS | I01.966. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P19883. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000134363. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 10468. | ||||||||||||||||||
| UCSC | uc003jpc.1. human. uc003jpd.1. human. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| GeneCards | GC05P052812. | ||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0004856. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:3971. FST. | ||||||||||||||||||
| HPA | HPA018155. | ||||||||||||||||||
| MIM | 136470. gene. | ||||||||||||||||||
| Orphanet | 3185. Stein-Leventhal syndrome. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA28388. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | P19883. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P19883. | ||||||||||||||||||
| OMA | P19883. CEDIQCS. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | bmppathway. BMP receptor signaling. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P19883. | ||||||||||||||||||
| Bgee | P19883. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_FST. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000134363. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003645. Fol_N. IPR015369. Follistatin/Osteonectin_EGF. IPR012913. PRKCSH. IPR002350. Prot_inh_Kazal. IPR017878. TFG_b-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF09289. FOLN. 1 hit. PF00050. Kazal_1. 3 hits. PF07915. PRKCSH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00274. FOLN. 3 hits. SM00280. KAZAL. 3 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00282. KAZAL. False negative. PS51364. TB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| NextBio | 39699. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FST_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P19883 Secondary accession number(s): Q9BTH0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 5 Human chromosome 5: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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