P19624 (PDXA_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: 4-hydroxythreonine-4-phosphate dehydrogenase EC=1.1.1.262 Alternative name(s): 4-(phosphohydroxy)-L-threonine dehydrogenase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 329 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NAD(P)-dependent oxidation of 4-(phosphohydroxy)-L-threonine (HTP) into 2-amino-3-oxo-4-(phosphohydroxy)butyric acid which spontaneously decarboxylates to form 3-amino-2-oxopropyl phosphate (AHAP). Ref.5 Ref.6 |
| Catalytic activity | 4-(phosphonooxy)-L-threonine + NAD+ = (2S)-2-amino-3-oxo-4-phosphonooxybutanoate + NADH. Ref.6 |
| Cofactor | Binds 1 divalent metal cation per subunit. Can use ions such as zinc, magnesium or cobalt. Ref.5 Ref.7 |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; pyridoxine 5'-phosphate biosynthesis; pyridoxine 5'-phosphate from D-erythrose 4-phosphate: step 4/5. HAMAP MF_00536 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.7 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00536. |
| Miscellaneous | The active site is located at the dimer interface. HAMAP MF_00536 According to Ref.6, pdxA may catalyze both oxidation and decarboxylation reactions that directly lead to AHAP. HAMAP MF_00536 |
| Sequence similarities | Belongs to the pdxA family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=85 µM for 4-(phosphohydroxy)-L-threonine (at 0.1 M Tris-HCl and pH 7.5) Ref.5 KM=113 µM for 4-(phosphohydroxy)-L-threonine (at 0.1 M phosphate buffer and pH 7.5) Vmax=2.8 µmol/min/mg enzyme with 4-(phosphohydroxy)-L-threonine as substrate (at 0.1 M Tris-HCl and pH 7.5) Vmax=0.66 µmol/min/mg enzyme with 4-(phosphohydroxy)-L-threonine as substrate (at 0.1 M phosphate buffer and pH 7.5) |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyridoxine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Cobalt Magnesium Metal-binding NAD NADP Zinc |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | pyridoxal phosphate biosynthetic process Inferred from mutant phenotype. Source: EcoCyc pyridoxine biosynthetic processInferred from mutant phenotype. Source: EcoCyc |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 4-hydroxythreonine-4-phosphate dehydrogenase activity Inferred from direct assay Ref.6. Source: EcoCyc NAD bindingInferred from direct assay Ref.7. Source: EcoCyc magnesium ion bindingInferred from direct assay Ref.6. Source: EcoCyc zinc ion bindingInferred from direct assay Ref.7Ref.6. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 329 | 329 | 4-hydroxythreonine-4-phosphate dehydrogenase HAMAP MF_00536 | PRO_0000188804 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 166 | 1 | Divalent metal cation; shared with dimeric partner | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 211 | 1 | Divalent metal cation; shared with dimeric partner | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 266 | 1 | Divalent metal cation; shared with dimeric partner | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 136 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 137 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 274 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 283 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 292 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 6 – 10 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 25 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 38 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 49 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 58 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 77 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 109 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 118 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 128 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 143 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 157 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 164 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 175 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 194 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 206 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 213 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 214 – 218 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 224 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 235 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 244 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 249 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 255 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 265 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 274 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 280 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 294 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 303 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 328 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Overlap between pdxA and ksgA in the complex pdxA-ksgA-apaG-apaH operon of Escherichia coli K-12." Roa B.B., Connolly D.M., Winkler M.E. J. Bacteriol. 171:4767-4777(1989) [PubMed: 2670894] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
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Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M68521 Genomic DNA. Translation: AAA24305.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73163.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAB96619.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | BVECXA. JV0026. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_414594.1. NC_000913.2. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P19624. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P19624. Positions 1-329. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-10448N. | ||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P19624. 2 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000001447; EBESCP00000001447; EBESCG00000001209. EBESCT00000001448; EBESCP00000001448; EBESCG00000001209. EBESCT00000001449; EBESCP00000001449; EBESCG00000001209. EBESCT00000001450; EBESCP00000001450; EBESCG00000001209. EBESCT00000015288; EBESCP00000014579; EBESCG00000014348. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 944919. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0051 in contig AP009048_GR. Gene locus b0052 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0051. eco:b0052. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32115203. VBIEscCol129921_0053. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0685. | ||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10691. pdxA. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1995. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000009780. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG451136. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | INLAGPY. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P19624. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00232. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:PDXA-MONOMER. MetaCyc:PDXA-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P19624. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00536. PdxA. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR005255. PyrdxlP_synth_PdxA. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00097. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF04166. PdxA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00557. PdxA. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PDXA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P19624 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with