P19588 (LEC5_DOLBI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 76.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Lectin DB58 Cleaved into the following 2 chains: |
| Organism | Dolichos biflorus (Horse gram) |
| Taxonomic identifier | 3840 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › fabids › Fabales › Fabaceae › Papilionoideae › Phaseoleae › Vigna › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 275 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Metalloglycoprotein, containing Ca, Mg, Mn, and Zn and the carbohydrates galactose, glucosamine, mannose, and fucose. It agglutinates erythrocytes of blood group A1. |
| Subunit structure | Heterodimer, composed of an alpha and a beta subunit derived from a single precursor. |
| Post-translational modification | Leu-264 is missing in a major portion of the beta subunit, suggesting an origin by sequential removal of amino acids rather than a processing by endoproteolytic cleavage. |
| Sequence similarities | Belongs to the leguminous lectin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Lectin Mannose-binding |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | mannose binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 22 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 275 | 253 | Lectin DB58 subunit alpha | PRO_0000017613 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 264 | 242 | Lectin DB58 subunit beta | PRO_0000017614 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 34 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 101 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 236 – 237 | 2 | LS → FF in AAA33142. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 31 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 42 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 52 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 74 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 81 – 83 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 96 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 115 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 127 – 129 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 139 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 147 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 169 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 175 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 191 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 192 – 195 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 203 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 206 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 215 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 221 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 233 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 255 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "cDNA cloning, primary structure, and in vitro biosynthesis of the DB58 lectin from Dolichos biflorus." Schnell D.J., Etzler M.E. J. Biol. Chem. 263:14648-14653(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Two lectin genes differentially expressed in Dolichos biflorus differ primarily by a 116-base pair sequence in their 5' flanking regions." Harada J.J., Spadoro-Tank J., Maxwell J.C., Schnell D.J., Etzler M.E. J. Biol. Chem. 265:4997-5001(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Isolation and characterization of subunits of DB58, a lectin from the stems and leaves of Dolichos biflorus." Etzler M.E. Biochemistry 33:9778-9783(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 255-275, PROTEOLYTIC PROCESSING. Tissue: Leaf and Stem. |
| [4] | "Carbohydrate binding, quaternary structure and a novel hydrophobic binding site in two legume lectin oligomers from Dolichos biflorus." Hamelryck T.W., Loris R., Bouckaert J., Dao-Thi M.-H., Strecker G., Imberty A., Fernandez E., Wyns L., Etzler M.E. J. Mol. Biol. 286:1161-1177(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.3 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M23216 mRNA. Translation: AAA33142.1. M34271 Genomic DNA. Translation: AAA33140.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | A31972. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P19588. | ||||||||||||||||||
| SMR | P19588. Positions 23-275. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.120.200. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008985. ConA-like_lec_gl_sf. IPR013320. ConA-like_subgrp. IPR016363. Lectin. IPR000985. Lectin_LegA_CS. IPR019825. Lectin_legB_Mn/Ca_BS. IPR001220. Legume_lectin_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00139. Lectin_legB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF002690. L-type_lectin_plant. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49899. ConA_like_lec_gl. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00308. LECTIN_LEGUME_ALPHA. 1 hit. PS00307. LECTIN_LEGUME_BETA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P19588. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LEC5_DOLBI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P19588 Secondary accession number(s): Q39665 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
