P19148 (XYLA_THETU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 31, 2011.
Version 83.
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| Protein names | Recommended name: Xylose isomerase EC=5.3.1.5 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Thermoanaerobacter thermosulfurogenes (Clostridium thermosulfurogenes) | ||
| Taxonomic identifier | 33950 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Clostridia › Thermoanaerobacterales › Thermoanaerobacterales Family III. Incertae Sedis › Thermoanaerobacterium |
Protein attributes
| Sequence length | 439 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-xylose = D-xylulose. HAMAP MF_00455 |
| Cofactor | Binds 2 cobalt ions per subunit. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the xylose isomerase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Pentose shunt Xylose metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Cobalt Metal-binding |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | D-xylose metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW pentose-phosphate shuntInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW xylose isomerase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 439 | 439 | Xylose isomerase HAMAP MF_00455 | PRO_0000195817 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 101 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 104 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 232 | 1 | Cobalt 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 268 | 1 | Cobalt 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 268 | 1 | Cobalt 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 271 | 1 | Cobalt 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 296 | 1 | Cobalt 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 307 | 1 | Cobalt 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 309 | 1 | Cobalt 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 339 | 1 | Cobalt 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 101 | 1 | H → F: Abolishes activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 26 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 42 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 47 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 52 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 71 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 93 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 101 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 105 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 130 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 141 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 150 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 179 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 195 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 222 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 231 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 244 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 256 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 260 – 262 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 274 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 288 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 296 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 327 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 375 | 26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 386 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 390 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 399 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 405 – 414 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 425 – 436 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Catalytic mechanism of xylose (glucose) isomerase from Clostridium thermosulfurogenes. Characterization of the structural gene and function of active site histidine." Lee C.Y., Bagdasarian M., Meng M.H., Zeikus J.G. J. Biol. Chem. 265:19082-19090(1990) [PubMed: 2229064] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 33743 / DSM 2229 / 4BT. |
| [2] | "Purification and characterization of thermostable glucose isomerase from Clostridium thermosulfurogenes and Thermoanaerobacter strain B6A." Lee C.Y., Zeikus J.G. Biochem. J. 273:565-571(1991) [PubMed: 1996956] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-7. |
| [3] | Gallay O., Chopra R., Conti E., Brick P., Jackson R., Hartley B., Vieille C., Zeikus J.G., Blow D. Submitted (NOV-1997) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). Strain: ATCC 33743 / DSM 2229 / 4BT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | J05650 Genomic DNA. Translation: AAA23285.1. | ||||||||||||
| PIR | ISCLXM. A36598. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P19148. | ||||||||||||
| SMR | P19148. Positions 2-438. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00455. Xylose_isom_A. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013022. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. IPR012307. Xyl_isomerase_TIM-brl. IPR013452. Xylose_isom_bac. IPR001998. Xylose_isomerase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.150. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01261. AP_endonuc_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00688. XYLOSISMRASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51658. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02630. Xylose_isom_A. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51415. XYLOSE_ISOMERASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | XYLA_THETU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P19148 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with