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UniProtKB/Swiss-Prot P19148 (XYLA_THETU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 73.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Xylose isomerase EC=5.3.1.5 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Thermoanaerobacter thermosulfurogenes (Clostridium thermosulfurogenes) | ||
| Taxonomic identifier | 33950 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Clostridia › Thermoanaerobacterales › Thermoanaerobacterales Family III. Incertae Sedis › Thermoanaerobacterium |
Protein attributes
| Sequence length | 439 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-xylose = D-xylulose. HAMAP MF_00455 |
| Cofactor | Binds 2 cobalt ions per subunit. HAMAP MF_00455 |
| Subunit structure | Homotetramer. HAMAP MF_00455 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the xylose isomerase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Pentose shunt Xylose metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Cobalt Metal-binding |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | D-xylose metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP pentose-phosphate shuntInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cobalt ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP xylose isomerase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 439 | 439 | Xylose isomerase HAMAP MF_00455 | PRO_0000195817 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 101 | 1 | HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 104 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 232 | 1 | Cobalt 1 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 268 | 1 | Cobalt 1 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 268 | 1 | Cobalt 2 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 271 | 1 | Cobalt 2 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 296 | 1 | Cobalt 1 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 307 | 1 | Cobalt 2 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 309 | 1 | Cobalt 2 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 339 | 1 | Cobalt 1 HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 101 | 1 | H → F: Abolishes activity. HAMAP MF_00455 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 26 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 42 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 47 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 52 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 71 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 93 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 101 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 105 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 130 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 141 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 150 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 179 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 195 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 222 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 231 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 244 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 256 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 260 – 262 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 274 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 288 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 296 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 327 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 375 | 26 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 386 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 390 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 399 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 405 – 414 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 425 – 436 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Catalytic mechanism of xylose (glucose) isomerase from Clostridium thermosulfurogenes. Characterization of the structural gene and function of active site histidine." Lee C.Y., Bagdasarian M., Meng M.H., Zeikus J.G. J. Biol. Chem. 265:19082-19090(1990) [PubMed: 2229064] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 33743 / DSM 2229 / 4BT. |
| [2] | "Purification and characterization of thermostable glucose isomerase from Clostridium thermosulfurogenes and Thermoanaerobacter strain B6A." Lee C.Y., Zeikus J.G. Biochem. J. 273:565-571(1991) [PubMed: 1996956] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-7. |
| [3] | Gallay O., Chopra R., Conti E., Brick P., Jackson R., Hartley B., Vieille C., Zeikus J.G., Blow D. Submitted (NOV-1997) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). Strain: ATCC 33743 / DSM 2229 / 4BT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| J05650 Genomic DNA. Translation: AAA23285.1. | |||||||||||||
| PIR | ISCLXM. A36598. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 5.3.1.5. 281041. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00455. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013022. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. IPR012307. Xyl_isomerase-typ_TIM-brl. IPR013452. Xylose_isom_bac. IPR001998. Xylose_isomerase. IPR018115. Xylose_isomerase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.150. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01261. AP_endonuc_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00688. XYLOSISMRASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02630. xylose_isom_A. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51415. XYLOSE_ISOMERASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | XYLA_THETU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P19148 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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