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UniProtKB/Swiss-Prot P19139 (CSK21_RAT)
Last modified
November 3, 2009.
Version 86.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Casein kinase II subunit alpha Short name=CK II EC=2.7.11.1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 391 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Casein kinases are operationally defined by their preferential utilization of acidic proteins such as caseins as substrates. The alpha and alpha' chains contain the catalytic site. Participates in Wnt signaling. CK2 phosphorylates 'Ser-390' of p53/TP53 following UV irradiation By similarity. |
| Catalytic activity | ATP + a protein = ADP + a phosphoprotein. |
| Subunit structure | Tetramer composed of an alpha chain, an alpha' and two beta chains. Interacts with RNPS1. Also component of a CK2-SPT16-SSRP1 complex composed of SSRP1, SUPT16H, CSNK2A1, CSNK2A2 and CSNK2B, the complex associating following UV irradiation By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. Ser/Thr protein kinase family. CK2 subfamily. Contains 1 protein kinase domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Wnt signaling pathway |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Serine/threonine-protein kinase Transferase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | Wnt receptor signaling pathway Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW regulation of cell growth Ref.1Non-traceable author statement. Source: RGD regulation of cell proliferation Ref.1Non-traceable author statement. Source: RGD |
| Cellular component | protein kinase CK2 complex Ref.1 Traceable author statement. Source: RGD |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein serine/threonine kinase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 391 | 391 | Casein kinase II subunit alpha | PRO_0000085886 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 39 – 324 | 286 | Protein kinase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 45 – 53 | 9 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 156 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 68 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 102 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 194 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 362 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 370 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 12 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 15 – 18 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 24 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 38 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 43 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 58 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 69 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 88 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 102 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 114 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 125 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 149 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 161 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 165 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 166 – 169 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 173 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 197 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 201 – 205 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 217 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 226 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 232 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 246 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 260 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 271 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 284 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 287 – 292 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 304 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 311 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 319 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 322 – 324 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 328 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning of cDNAs encoding the alpha and beta subunits of rat casein kinase 2 (CK-2): investigation of molecular regulation of CK-2 by androgens in rat ventral prostate." Ahmed K., Davis A., Hanten J., Lambert D., McIvor R.S., Goueli S.A. Cell. Mol. Biol. Res. 39:451-462(1993) [PubMed: 8173590] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Liver. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Spleen. |
| [3] | "Molecular cloning of the human casein kinase II alpha subunit." Meisner H., Heller-Harrison R., Buxton J., Czech M.P. Biochemistry 28:4072-4076(1989) [PubMed: 2752008] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 8-391. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L15618 mRNA. Translation: AAA74462.1. BC091130 mRNA. Translation: AAH91130.1. J02853 mRNA. No translation available. | |||||||||||||
| IPI | IPI00192586. | ||||||||||||
| PIR | B30319. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_446276.1. | ||||||||||||
| UniGene | Rn.4231 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| SMR | P19139. Positions 2-334. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P19139. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P19139. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOT00000007558; ENSRNOP00000007558; ENSRNOG00000005276; Rattus norvegicus. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 116549. | ||||||||||||
| KEGG | rno:116549. | ||||||||||||
| UCSC | NM_053824. rat. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 116549. | ||||||||||||
| RGD | 621663. Csnk2a1. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | P19139. | ||||||||||||
| OMA | ALIFEHV. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.7.11.1. 248. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P19139. | ||||||||||||
| Genevestigator | P19139. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000005276. Rattus norvegicus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000719. Prot_kinase_core. IPR017441. Protein_kinase_ATP_BS. IPR017442. Se/Thr_pkinase-rel. IPR008271. Ser_thr_pkin_AS. IPR002290. Ser_thr_pkinase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00069. Pkinase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProDom | PD000001. Prot_kinase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| SMART | SM00220. S_TKc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. 1 hit. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00108. PROTEIN_KINASE_ST. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 619175. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CSK21_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P19139 Secondary accession number(s): Q5BKC1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


