P18965 (VSPG_DABSI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 83.
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| Protein names | Recommended name: Factor V activator RVV-V gamma EC=3.4.21.95 Alternative name(s): Russel's viper venom FV activator gamma Short name=RVV-V gamma Snake venom serine protease Short name=SVSP |
| Organism | Daboia siamensis (Eastern Russel's viper) (Daboia russelii siamensis) |
| Taxonomic identifier | 343250 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Lepidosauria › Squamata › Scleroglossa › Serpentes › Colubroidea › Viperidae › Viperinae › Daboia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 236 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Venom serine protease that selectively activates factor V (F5) in a calcium-independent manner. It cleaves the Arg(1545)-Ser(1546) linkage in the human factor V molecule. Induces the coagulation of mammalian plasma. Ref.1 |
| Catalytic activity | Fully activates human clotting factor V by a single cleavage at the 1545-Trp-Tyr-Leu-Arg-|-Ser-Asn-Asn-Gly-1552 bond. Cattle, but not rabbit, factor V is cleaved, and no other proteins of the clotting system are attacked. Esterase activity is observed on Bz-Arg-OEt and Tos-Arg-OMe, and amidase activity on Phe-pipecolyl-Arg-NHPhNO2. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed by the venom gland. |
| Miscellaneous | There are three isoproteins of RVV-V, designated RVV-V alpha, V-beta, and V-gamma. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Snake venom subfamily. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Molecular function | Blood coagulation cascade activating toxin Hemostasis impairing toxin Hydrolase Protease Serine protease Toxin |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 236 | 236 | Factor V activator RVV-V gamma | PRO_0000088739 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1 – 227 | 227 | Peptidase S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 43 | 1 | Charge relay system Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 88 | 1 | Charge relay system Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 182 | 1 | Charge relay system Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 229 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 7 ↔ 141 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 28 ↔ 44 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 76 ↔ 234 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 120 ↔ 188 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 152 ↔ 167 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 178 ↔ 203 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 20 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 34 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 40 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 44 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 54 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 74 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 87 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 96 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 126 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 131 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 147 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 151 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 152 – 155 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 169 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 188 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 198 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 214 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 218 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 227 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The factor V-activating enzyme (RVV-V) from Russell's viper venom. Identification of isoproteins RVV-V alpha, -V beta, and -V gamma and their complete amino acid sequences." Tokunaga F., Nagasawa K., Tamura S., Miyata T., Iwanaga S., Kisiel W. J. Biol. Chem. 263:17471-17481(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE, FUNCTION, GLYCOSYLATION AT ASN-229. Tissue: Venom. |
| [2] | "Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of blood coagulation factor V-activating proteinase (RVV-V) from Russell's viper venom." Nakayama D., Ben Ammar Y., Takeda S. Acta Crystallogr. F 65:1306-1308(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CRYSTALLIZATION. |
| [3] | "Structural basis of coagulation factor V recognition for cleavage by RVV-V." Nakayama D., Ben Ammar Y., Miyata T., Takeda S. FEBS Lett. 585:3020-3025(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS), ACTIVE SITE, DISULFIDE BONDS. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | B32121. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P18965. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P18965. Positions 1-236. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG013304. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001254. Peptidase_S1. IPR018114. Peptidase_S1_AS. IPR001314. Peptidase_S1A. IPR009003. Trypsin-like_Pept_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P18965. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | VSPG_DABSI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P18965 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Annotation program | Animal Toxin Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
