Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P18843 (NADE_ECOLI)
Last modified
July 22, 2008.
Version 83.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (5) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: NH(3)-dependent NAD(+) synthetase EC=6.3.1.5 Alternative name(s): Nitrogen regulatory protein Nicotinamide adenine dinucleotide synthetase Short name(s)=NADS | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 275 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes a key step in NAD biosynthesis, transforming deamido-NAD into NAD by a two-step reaction. |
| Catalytic activity | ATP + deamido-NAD(+) + NH(3) = AMP + diphosphate + NAD(+). |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; NAD(+) biosynthesis; NAD(+) from deamido-NAD(+) (ammonia route): step 1/1. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Post-translational modification | May be phosphorylated. |
| Sequence similarities | Belongs to the NAD synthetase family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Ligand | ATP-binding NAD Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | protein binding Inferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 275 | 275 | NH(3)-dependent NAD(+) synthetase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 46 – 53 | 8 | ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 170 – 180 | 11 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 33 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 82 | 1 | ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 88 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 160 | 1 | ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 211 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 261 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 13 – 31 | 19 | AKPQI…VDFLK → ENRRLMLKRKFVVVSISE in AAA79852. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 11 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 36 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 46 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 71 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 82 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 87 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 101 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 108 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 125 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 152 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 158 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 166 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 173 – 177 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 183 – 186 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 198 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 205 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 229 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 238 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 257 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 262 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 274 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complementation of nitrogen-regulatory (ntr-like) mutations in Rhodobacter capsulatus by an Escherichia coli gene: cloning and sequencing of the gene and characterization of the gene product." Allibert P., Willison J.C., Vignais P.M. J. Bacteriol. 169:260-271(1987) [PubMed: 3025172] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "A 570-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 28.0-40.1 min region on the linkage map." Aiba H., Baba T., Fujita K., Hayashi K., Inada T., Isono K., Itoh T., Kasai H., Kashimoto K., Kimura S., Kitakawa M., Kitagawa M., Makino K., Miki T., Mizobuchi K., Mori H., Mori T., Motomura K. Horiuchi T.DNA Res. 3:363-377(1996) [PubMed: 9097039] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "Comparing the predicted and observed properties of proteins encoded in the genome of Escherichia coli K-12." Link A.J., Robison K., Church G.M. Electrophoresis 18:1259-1313(1997) [PubMed: 9298646] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-12. Strain: K12 / EMG2. |
| [6] | "An essential gene (efg) located at 38.1 minutes on the Escherichia coli chromosome." Willison J.C. J. Bacteriol. 174:5765-5766(1992) [PubMed: 1512214] [Abstract] Cited for: GENE MAPPING. |
| [7] | "The Escherichia coli efg gene and the Rhodobacter capsulatus adgA gene code for NH3-dependent NAD synthetase." Willison J.C., Tissot G. J. Bacteriol. 176:3400-3402(1994) [PubMed: 8195100] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [8] | "Structures of Escherichia coli NAD synthetase with substrates and products reveal mechanistic rearrangements." Jauch R., Humm A., Huber R., Wahl M.C. J. Biol. Chem. 280:15131-15140(2005) [PubMed: 15699042] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) OF APOPROTEIN AND COMPLEX WITH SUBSTRATES; PRODUCTS AND COFACTORS. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M15328 Genomic DNA. Translation: AAA79852.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74810.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA15529.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | D64933. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_002359.1. NP_416254.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP:10295N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P18843. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P18843. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 946946. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus b1740 in contig U00096_GR. Gene locus JW1729 in contig AP009048_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1729. eco:b1740. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0657. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10663. nadE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P18843. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:NAD-SYNTH-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00193. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003694. NAD_synthase. IPR014729. Rossmann-like_a/b/a_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.620. Rossmann-like_a/b/a_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02540. NAD_synthase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00552. nadE. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | P18843. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BLOCKS | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00131. Adenosine monophosphate. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NADE_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P18843 Secondary accession number(s): P78235 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| UniProtKB secondary accession numbers Index of UniProtKB secondary accession numbers |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


