##gff-version 3 P18827 UniProtKB Signal peptide 1 22 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P18827 UniProtKB Chain 23 310 . . . ID=PRO_0000033499;Note=Syndecan-1 P18827 UniProtKB Topological domain 23 254 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P18827 UniProtKB Transmembrane 255 275 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P18827 UniProtKB Topological domain 276 310 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P18827 UniProtKB Region 27 100 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P18827 UniProtKB Region 114 212 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P18827 UniProtKB Region 284 310 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P18827 UniProtKB Compositional bias 40 76 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P18827 UniProtKB Compositional bias 125 151 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P18827 UniProtKB Site 242 243 . . . Note=Cleavage;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 P18827 UniProtKB Modified residue 285 285 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 P18827 UniProtKB Glycosylation 37 37 . . . Note=O-linked (Xyl...) (chondroitin sulfate) serine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P18828 P18827 UniProtKB Glycosylation 43 43 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P18827 UniProtKB Glycosylation 45 45 . . . Note=O-linked (Xyl...) (heparan sulfate) serine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 P18827 UniProtKB Glycosylation 47 47 . . . Note=O-linked (Xyl...) (heparan sulfate) serine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 P18827 UniProtKB Glycosylation 206 206 . . . Note=O-linked (Xyl...) (chondroitin sulfate) serine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:32337544,ECO:0000269|PubMed:36213313;Dbxref=PMID:32337544,PMID:36213313 P18827 UniProtKB Glycosylation 216 216 . . . Note=O-linked (Xyl...) (chondroitin sulfate) serine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P18828 P18827 UniProtKB Natural variant 76 76 . . . ID=VAR_052242;Note=T->M;Dbxref=dbSNP:rs2230922 P18827 UniProtKB Natural variant 136 136 . . . ID=VAR_052243;Note=L->Q;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1339431,ECO:0000269|PubMed:15177497,ECO:0000269|PubMed:15489334,ECO:0000269|PubMed:2324102,ECO:0000269|PubMed:9050911,ECO:0000269|Ref.5;Dbxref=dbSNP:rs10205485,PMID:1339431,PMID:15177497,PMID:15489334,PMID:2324102,PMID:9050911 P18827 UniProtKB Sequence conflict 19 19 . . . Note=P->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P18827 UniProtKB Sequence conflict 259 259 . . . Note=G->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P18827 UniProtKB Beta strand 305 309 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4GVC