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UniProtKB/Swiss-Prot P18708 (NSF_CRIGR)
Last modified
June 16, 2009.
Version 86.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Vesicle-fusing ATPase EC=3.6.4.6 Alternative name(s): N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein Short name=NEM-sensitive fusion protein Vesicular-fusion protein NSF | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Cricetulus griseus (Chinese hamster) | ||
| Taxonomic identifier | 10029 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Cricetidae › Cricetinae › Cricetulus |
Protein attributes
| Sequence length | 744 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Required for vesicle-mediated transport. Catalyzes the fusion of transport vesicles within the Golgi cisternae. Is also required for transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi stack. Seem to function as a fusion protein required for the delivery of cargo proteins to all compartments of the Golgi stack independent of vesicle origin. Ref.2 |
| Catalytic activity | ATP + H2O = ADP + phosphate. |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit. |
| Subunit structure | Interacts with GABARAP and GABARAPL2 By similarity. Homohexamer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the AAA ATPase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Protein transport Transport |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Repeat |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein transport Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW proteolysisInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ATP-dependent peptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| GABARAPL1 | Q9H0R8 | 1 | EBI-925742,EBI-746969 | From a different organism. |
| Gria2 | P19491 | 1 | EBI-925742,EBI-77718 | From a different organism. |
| Gria3 | P19492 | 1 | EBI-925742,EBI-77764 | From a different organism. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 744 | 744 | Vesicle-fusing ATPase | PRO_0000084562 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 260 – 267 | 8 | ATP Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 543 – 550 | 8 | ATP Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 550 | 1 | Magnesium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 259 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 10 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 18 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 24 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 26 – 28 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 40 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 51 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 62 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 70 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 83 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 90 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 102 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 106 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 113 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 125 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 131 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 140 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 154 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 176 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 187 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 200 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 500 – 502 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 512 – 530 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 535 – 542 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 549 – 560 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 563 – 568 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 570 – 572 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 578 – 593 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 595 – 602 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 605 – 608 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 613 – 616 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 620 – 629 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 639 – 647 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 649 – 654 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 658 – 660 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 661 – 666 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 670 – 672 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 673 – 683 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 688 – 698 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 701 – 705 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 707 – 717 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 722 – 724 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 725 – 735 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "A fusion protein required for vesicle-mediated transport in both mammalian cells and yeast." Wilson D.W., Wilcox C.A., Flynn G.C., Chen E., Kuang W.-J., Henzel W.J., Block M.R., Ullrich A., Rothman J.E. Nature 339:355-359(1989) [PubMed: 2657434] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Ovary. |
| [2] | "Vesicular transport between the endoplasmic reticulum and the Golgi stack requires the NEM-sensitive fusion protein." Beckers C.J.M., Block M.R., Glick B.S., Rothman J.E., Balch W.E. Nature 339:397-398(1989) [PubMed: 2542798] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [3] | "Crystal structure of the hexamerization domain of N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein." Lenzen C.U., Steinmann D., Whiteheart S.W., Weis W.I. Cell 94:525-536(1998) [PubMed: 9727495] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS) OF 497-742. |
| [4] | Erratum Lenzen C.U., Steinmann D., Whiteheart S.W., Weis W.I. Cell 95:289-289(1998) |
| [5] | "Structure of the ATP-dependent oligomerization domain of N-ethylmaleimide sensitive factor complexed with ATP." Yu R.C., Hanson P.I., Jahn R., Bruenger A.T. Nat. Struct. Biol. 5:803-811(1998) [PubMed: 9731775] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 489-735. |
| [6] | "NSF N-terminal domain crystal structure: models of NSF function." Yu R.C., Jahn R., Brunger A.T. Mol. Cell 4:97-107(1999) [PubMed: 10445031] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 1-205. |
| [7] | "Crystal structure of the amino-terminal domain of N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein." May A.P., Misura K.M., Whiteheart S.W., Weis W.I. Nat. Cell Biol. 1:175-182(1999) [PubMed: 10559905] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) OF 1-203. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X15652 mRNA. Translation: CAA33678.1. Different initiation. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S04235. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P18708. 3 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P18708. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.6.4.6. 18. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003593. ATPase_AAA+_core. IPR003959. ATPase_AAA_core. IPR003960. ATPase_AAA_CS. IPR003338. ATPase_AAA_VAT_N. IPR004201. Cell_division_protein_CDC48_2. IPR001984. Peptidase_S16_C. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00004. AAA. 2 hits. PF02933. CDC48_2. 1 hit. PF02359. CDC48_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00830. ENDOLAPTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00382. AAA. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00674. AAA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NSF_CRIGR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P18708 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


