P18548 (CEFE_STRCL) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
October 19, 2011.
Version 74.
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| Protein names | Recommended name: Deacetoxycephalosporin C synthase Short name=DAOCS EC=1.14.20.1 Alternative name(s): Expandase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Streptomyces clavuligerus | ||
| Taxonomic identifier | 1901 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 311 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the step from penicillin N to deacetoxy-cephalosporin C. |
| Catalytic activity | Penicillin N + 2-oxoglutarate + O2 = deacetoxycephalosporin C + succinate + CO2 + H2O. |
| Cofactor | Iron. Ascorbate. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the iron/ascorbate-dependent oxidoreductase family. Contains 1 Fe2OG dioxygenase domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic biosynthesis |
| Ligand | Iron Vitamin C |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | antibiotic biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | L-ascorbic acid binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW deacetoxycephalosporin-C synthase activityInferred from electronic annotation. Source: EC iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, 2-oxoglutarate as one donor, and incorporation of one atom each of oxygen into both donorsInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 311 | 311 | Deacetoxycephalosporin C synthase | PRO_0000219511 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 154 – 267 | 114 | Fe2OG dioxygenase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 9 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 14 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 28 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 38 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 57 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 65 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 79 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 103 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 140 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 153 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 164 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 185 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 195 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 208 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 214 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 226 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 233 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 245 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 265 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 274 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 280 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 293 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 298 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, characterization, and expression in Escherichia coli of the Streptomyces clavuligerus gene encoding deacetoxycephalosporin C synthetase." Kovacevic S., Weigel B.J., Tobin M.B., Ingolia T.D., Miller J.R. J. Bacteriol. 171:754-760(1989) [PubMed: 2644235] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 27064 / DSM 738 / JCM 4710 / NBRC 13307 / NCIMB 12785 / NRRL 3585 / VKM Ac-602. |
| [2] | "The beta-lactam biosynthesis genes for isopenicillin N epimerase and deacetoxycephalosporin C synthetase are expressed from a single transcript in Streptomyces clavuligerus." Kovacevic S., Tobin M.B., Miller J.R. J. Bacteriol. 172:3952-3958(1990) [PubMed: 1694525] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 27064 / DSM 738 / JCM 4710 / NBRC 13307 / NCIMB 12785 / NRRL 3585 / VKM Ac-602. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M32324 Genomic DNA. Translation: AAA26715.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A32043. T52312. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P18548. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P18548. Positions 1-308. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-13407. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.14.20.1. 5988. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002057. Isopenicillin-N_synth_CS. IPR005123. Oxoglutarate/Fe-dep_oxygenase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF03171. 2OG-FeII_Oxy. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51471. FE2OG_OXY. 1 hit. PS00185. IPNS_1. False negative. PS00186. IPNS_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CEFE_STRCL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P18548 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with