P18357 (BLAR_STAAU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 68.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Regulatory protein BlaR1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Staphylococcus aureus | ||
| Taxonomic identifier | 1280 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Staphylococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 585 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | BlaR1 is a potential penicillin-binding protein required for induction of beta-lactamase. |
| Subcellular location | Cell membrane; Multi-pass membrane protein Probable. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase M56 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane Transmembrane helix |
| Technical term | 3D-structure Transposable element |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | peptidoglycan-based cell wall biogenesis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | penicillin binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 585 | 585 | Regulatory protein BlaR1 | PRO_0000195470 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 3 | 3 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 4 – 22 | 19 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 23 – 37 | 15 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 38 – 58 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 59 – 107 | 49 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 108 – 128 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 129 – 213 | 85 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 214 – 233 | 20 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 234 – 308 | 75 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 309 – 330 | 22 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 331 – 585 | 255 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 331 – 585 | 255 | Penicillin-binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 389 | 1 | Acyl-ester intermediate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 348 – 350 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 356 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 360 – 367 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 368 – 371 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 372 – 377 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 381 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 391 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 392 – 401 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 422 – 424 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 430 – 436 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 439 – 447 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 451 – 461 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 471 – 473 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 476 – 479 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 484 – 495 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 503 – 513 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 514 – 517 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 519 – 532 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 535 – 549 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 551 – 562 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 565 – 578 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 579 – 582 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Tn552, a novel transposable element from Staphylococcus aureus." Rowland S.J., Dyke K.G.H. Mol. Microbiol. 4:961-975(1990) [PubMed: 2170815] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: NCTC 9789. Transposon: Tn552. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X52734 Genomic DNA. Translation: CAA36952.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P18357. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P18357. Positions 338-585. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | M56.001. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR001460. PCN-bd_Tpept. IPR008756. Peptidase_M56. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.710.10. G3DSA:3.40.710.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF05569. Peptidase_M56. 1 hit. PF00905. Transpeptidase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAR_STAAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P18357 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with