##gff-version 3 P18314 UniProtKB Chain 1 567 . . . ID=PRO_0000067543;Note=Urease subunit alpha P18314 UniProtKB Domain 129 567 . . . Note=Urease;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_01953 P18314 UniProtKB Active site 320 320 . . . Note=Proton donor P18314 UniProtKB Binding site 134 134 . . . . P18314 UniProtKB Binding site 136 136 . . . . P18314 UniProtKB Binding site 217 217 . . . Note=Via carbamate group P18314 UniProtKB Binding site 217 217 . . . Note=Via carbamate group P18314 UniProtKB Binding site 219 219 . . . . P18314 UniProtKB Binding site 246 246 . . . . P18314 UniProtKB Binding site 272 272 . . . . P18314 UniProtKB Binding site 360 360 . . . . P18314 UniProtKB Modified residue 217 217 . . . Note=N6-carboxylysine;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_01953,ECO:0000269|PubMed:10913264,ECO:0000269|PubMed:7754395,ECO:0000269|PubMed:8702515,ECO:0000269|PubMed:8718850;Dbxref=PMID:10913264,PMID:7754395,PMID:8702515,PMID:8718850 P18314 UniProtKB Mutagenesis 134 134 . . . Note=Abrogates activity and reduces binding to nickel ions. H->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8318888;Dbxref=PMID:8318888 P18314 UniProtKB Mutagenesis 136 136 . . . Note=Abrogates activity and reduces binding to nickel ions. H->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8318888;Dbxref=PMID:8318888 P18314 UniProtKB Mutagenesis 217 217 . . . Note=Reduces activity 8000-fold and abrogates binding to nickel ions. K->A%2CC%2CE;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9558361;Dbxref=PMID:9558361 P18314 UniProtKB Mutagenesis 219 219 . . . Note=Reduces activity 500-fold and increases KM 1000-fold. Resistant to inactivation by diethylpyrocarbonate and iodoacetamide. H->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10913264,ECO:0000269|PubMed:8318888;Dbxref=PMID:10913264,PMID:8318888 P18314 UniProtKB Mutagenesis 219 219 . . . Note=Increases KM 100-fold%3B optimum pH is 6. H->N%2CQ;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10913264,ECO:0000269|PubMed:8318888;Dbxref=PMID:10913264,PMID:8318888 P18314 UniProtKB Mutagenesis 221 221 . . . Note=Reduces activity 1000-fold and increases KM 10-fold. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10913264;Dbxref=PMID:10913264 P18314 UniProtKB Mutagenesis 221 221 . . . Note=Reduces activity 50-fold. D->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10913264;Dbxref=PMID:10913264 P18314 UniProtKB Mutagenesis 246 246 . . . Note=Abrogates activity and reduces binding to nickel ions. H->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8318888;Dbxref=PMID:8318888 P18314 UniProtKB Mutagenesis 312 312 . . . Note=Enhances thermal stability above 50 degrees Celsius. H->A P18314 UniProtKB Mutagenesis 319 319 . . . Note=Reduces activity 2-fold%2C but increases KM only 1.7-fold%3B optimum pH is 6.7. Reduces binding of nickel ions. Resistant to inactivation by iodoacetamide. C->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10555581,ECO:0000269|PubMed:1400317;Dbxref=PMID:10555581,PMID:1400317 P18314 UniProtKB Mutagenesis 319 319 . . . Note=Reduces activity 20-fold%2C but increases KM only 1.9-fold%3B optimum pH is 5.2. Reduces binding of nickel ions. Resistant to inactivation by iodoacetamide. C->D;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10555581,ECO:0000269|PubMed:1400317;Dbxref=PMID:10555581,PMID:1400317 P18314 UniProtKB Mutagenesis 319 319 . . . Note=Reduces activity 3000-fold%2C but increases KM only 3.9-fold%3B optimum pH is 5.2. Reduces binding of nickel ions. Resistant to inactivation by iodoacetamide. C->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10555581,ECO:0000269|PubMed:1400317;Dbxref=PMID:10555581,PMID:1400317 P18314 UniProtKB Mutagenesis 319 319 . . . Note=Abrogates activity. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10555581,ECO:0000269|PubMed:1400317;Dbxref=PMID:10555581,PMID:1400317 P18314 UniProtKB Mutagenesis 320 320 . . . Note=Reduces activity 100000-fold%2C but increases KM only 3-fold%3B optimum pH is 6.75. Resistant to inactivation by diethylpyrocarbonate and iodoacetamide. H->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10913264,ECO:0000269|PubMed:8318888;Dbxref=PMID:10913264,PMID:8318888 P18314 UniProtKB Mutagenesis 320 320 . . . Note=Reduces activity 100000-fold%2C but increases KM only 3-fold. H->N%2CQ;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10913264,ECO:0000269|PubMed:8318888;Dbxref=PMID:10913264,PMID:8318888 P18314 UniProtKB Mutagenesis 336 336 . . . Note=Reduces activity 10000-fold%2C but has no effect on KM. R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10913264;Dbxref=PMID:10913264 P18314 UniProtKB Beta strand 3 5 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 6 13 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 20 22 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 29 31 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 50 53 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 54 56 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 62 64 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 67 77 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 80 89 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 92 97 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 102 104 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 105 107 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EPD P18314 UniProtKB Beta strand 109 111 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EPB P18314 UniProtKB Beta strand 117 120 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 125 128 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 130 136 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 142 149 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 151 157 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 159 162 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 163 167 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 173 184 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 187 196 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 202 211 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 214 219 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 220 222 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 226 239 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 242 246 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 256 263 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 268 270 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 271 274 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 278 280 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 281 283 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 284 289 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 293 297 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 299 301 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EPB P18314 UniProtKB Beta strand 305 307 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1KRA P18314 UniProtKB Helix 308 320 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 324 326 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1EJW P18314 UniProtKB Helix 327 336 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 339 350 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 356 358 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1EJX P18314 UniProtKB Beta strand 363 365 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 370 385 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 393 395 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 397 404 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 405 407 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 409 414 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 418 420 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 421 424 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 432 435 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 437 439 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 440 442 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 445 449 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 452 458 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 463 466 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 472 475 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 477 479 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 481 487 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 489 492 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 494 498 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 501 504 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 509 513 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 517 519 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Helix 522 524 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 534 536 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 538 540 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 543 545 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 548 550 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1FWI P18314 UniProtKB Beta strand 555 557 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Beta strand 559 561 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8 P18314 UniProtKB Turn 562 564 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4EP8