P18079 (HEM1_RHOCB) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 88.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 5-aminolevulinate synthase EC=2.3.1.37 Alternative name(s): 5-aminolevulinic acid synthase Delta-ALA synthase Delta-aminolevulinate synthase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Rhodobacter capsulatus (strain ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 272942 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhodobacterales › Rhodobacteraceae › Rhodobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 409 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Succinyl-CoA + glycine = 5-aminolevulinate + CoA + CO2. |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate. |
| Pathway | Porphyrin metabolism; protoporphyrin-IX biosynthesis; 5-aminolevulinate from glycine: step 1/1. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II pyridoxal-phosphate-dependent aminotransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Heme biosynthesis |
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | heme biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 5-aminolevulinate synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro transferase activity, transferring nitrogenous groupsInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 409 | 409 | 5-aminolevulinate synthase | PRO_0000163828 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 248 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 128 | 1 | V → L in CAA37857. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 128 | 1 | V → L in CAA37393. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 402 – 409 | 8 | Missing in CAA37857. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 402 – 409 | 8 | Missing in CAA37393. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 16 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 28 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 39 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 50 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 76 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 84 – 86 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 103 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 113 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 129 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 138 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 151 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 159 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 173 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 187 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 207 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 214 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 216 – 221 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 233 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 238 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 248 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 259 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 270 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 275 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 295 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 321 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 329 – 331 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 333 – 336 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 340 – 354 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 363 – 365 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 372 – 375 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 383 – 396 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning and sequencing of the hemA gene of Rhodobacter capsulatus and isolation of a delta-aminolevulinic acid-dependent mutant strain." Hornberger U., Liebetanz R., Tichy H.V., Drews G. Mol. Gen. Genet. 221:371-378(1990) [PubMed: 2381418] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003. |
| [2] | "Use of a lacZ fusion to study transcriptional regulation of the Rhodobacter capsulatus hemA gene." Wright M.S., Eckert J.J., Biel S.W., Biel A.J. FEMS Microbiol. Lett. 62:339-342(1991) [PubMed: 1904045] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003. |
| [3] | "Complete genome sequence of the photosynthetic purple nonsulfur bacterium Rhodobacter capsulatus SB 1003." Strnad H., Lapidus A., Paces J., Ulbrich P., Vlcek C., Paces V., Haselkorn R. J. Bacteriol. 192:3545-3546(2010) [PubMed: 20418398] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X53309 Genomic DNA. Translation: CAA37393.1. X53864 Genomic DNA. Translation: CAA37857.1. CP001312 Genomic DNA. Translation: ADE85192.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S10528. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_003577599.1. NC_014034.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P18079. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 9004270. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus RCAP_rcc01447 in contig CP001312_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | rcp:RCAP_rcc01447. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 35502998. VBIRhoCap134200_1459. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010961. 4pyrrol_synth_NH2levulA_synth. IPR001917. Aminotrans_II_pyridoxalP_BS. IPR004839. Aminotransferase_I/II. IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase_major_dom. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. IPR015422. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.640.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. 1 hit. G3DSA:3.90.1150.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00643. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00155. Aminotran_1_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF53383. PyrdxlP-dep_Trfase_major. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01821. 5aminolev_synth. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00599. AA_TRANSFER_CLASS_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HEM1_RHOCB | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P18079 Secondary accession number(s): D5AT85 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with