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UniProtKB/Swiss-Prot P17819 (G3P1_KLULA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 74.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1 Short name=GAPDH 1 EC=1.2.1.12 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Kluyveromyces lactis (Yeast) (Candida sphaerica) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 28985 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Kluyveromyces |
Protein attributes
| Sequence length | 329 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-glyceraldehyde 3-phosphate + phosphate + NAD+ = 3-phospho-D-glyceroyl phosphate + NADH. |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; pyruvate from D-glyceraldehyde 3-phosphate: step 1/5. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | NAD or NADH binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 329 | 329 | Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1 | PRO_0000145556 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 12 | 2 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 148 – 150 | 3 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 208 – 209 | 2 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 149 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 33 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 78 | 1 | NAD; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 179 | 1 | Glyceraldehyde 3-phosphate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 231 | 1 | Glyceraldehyde 3-phosphate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 313 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 176 | 1 | Activates thiol group during catalysis By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 7 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 20 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 32 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 46 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 60 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 67 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 75 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 82 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 85 – 89 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 95 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 100 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 111 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 121 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 145 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 164 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 176 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 207 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 210 – 213 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 217 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 221 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 231 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 248 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 264 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 265 – 270 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 274 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 283 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 293 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 294 – 296 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 301 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 314 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 328 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Kluyveromyces lactis glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and alcohol dehydrogenase-1 genes are linked and divergently transcribed." Shuster J.R. Nucleic Acids Res. 18:4271-4271(1990) [PubMed: 2377477] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: SD11. |
| [2] | "Genome evolution in yeasts." Dujon B., Sherman D., Fischer G., Durrens P., Casaregola S., Lafontaine I., de Montigny J., Marck C., Neuveglise C., Talla E., Goffard N., Frangeul L., Aigle M., Anthouard V., Babour A., Barbe V., Barnay S., Blanchin S. Souciet J.-L.Nature 430:35-44(2004) [PubMed: 15229592] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NRRL Y-1140 / WM37. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X52871 Genomic DNA. Translation: CAA37051.1. CR382126 Genomic DNA. Translation: CAG98730.1. | |||||||||||||
| PIR | DEVKGL. S12721. | ||||||||||||
| RefSeq | XP_456022.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 2894950. | ||||||||||||
| KEGG | kla:KLLA0F20988g. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P17819. | ||||||||||||
| OMA | P17819. WGETGAE. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 1.2.1.12. 74088. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000173. GlycerAld_3-P_DH. IPR006424. Glyceraldehyde-3-P_DH_1. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10836. GAP_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02800. Gp_dh_C. 1 hit. PF00044. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000149. GAP_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00078. G3PDHDRGNASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01534. GAPDH-I. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00071. GAPDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | G3P1_KLULA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P17819 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


