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UniProtKB/Swiss-Prot P17752 (TPH1_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 97.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (5) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Tryptophan 5-hydroxylase 1 EC=1.14.16.4 Alternative name(s): Tryptophan 5-monooxygenase 1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 444 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | L-tryptophan + tetrahydrobiopterin + O2 = 5-hydroxy-L-tryptophan + 4a-hydroxytetrahydrobiopterin. |
| Cofactor | Fe2+ ion. |
| Pathway | Aromatic compound metabolism; serotonin biosynthesis; serotonin from L-tryptophan: step 1/2. |
| Subunit structure | Multimer of identical subunits. |
| Tissue specificity | |
| Sequence similarities | Belongs to the biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family. Contains 1 ACT domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Serotonin biosynthesis |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Monooxygenase Oxidoreductase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW serotonin biosynthetic process from tryptophanInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | amino acid binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tryptophan 5-monooxygenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: P17752-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: P17752-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 438-444: VSRKPSI → SLNEDVLQVSVFALLLFLPSLHGECHPDT |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 444 | 444 | Tryptophan 5-hydroxylase 1 | PRO_0000205568 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 18 – 92 | 75 | ACT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 272 | 1 | Iron | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 277 | 1 | Iron | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 317 | 1 | Iron | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 58 | 1 | Phosphoserine; by PKA Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 438 – 444 | 7 | VSRKPSI → SLNEDVLQVSVFALLLFLPS LHGECHPDT in isoform 2. | VSP_000546 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 19 | 1 | S → T in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 68 | 1 | I → T in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 90 – 91 | 2 | NL → TP in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 97 | 1 | L → M in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 100 | 1 | D → E in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 104 | 1 | T → S in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 151 | 1 | L → S in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 154 | 1 | N → S in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 157 | 1 | H → Y in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 179 | 1 | Q → R in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 207 | 1 | R → Q in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 217 | 1 | V → I in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 344 | 1 | A → V in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 414 | 1 | T → A in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 419 | 1 | S → N in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 425 | 1 | Q → R in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 436 | 1 | A → G in AAA67050. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 117 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 134 – 137 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 154 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 188 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 204 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 224 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 231 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 235 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 245 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 246 – 248 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 252 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 276 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 281 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 297 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 313 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 314 – 318 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 320 – 323 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 326 – 329 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 335 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 344 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 349 – 353 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 356 – 359 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 366 – 368 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 371 – 375 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 379 – 390 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete coding sequence of human tryptophan hydroxylase." Boulalard S., Darmon M.C., Ganem Y., Launay J.-M., Mallet J. Nucleic Acids Res. 18:4257-4257(1990) [PubMed: 2377472] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1). Tissue: Carcinoma. |
| [2] | "Cloning and expression of rabbit and human brain tryptophan hydroxylase cDNA in Escherichia coli." Tipper J.P., Citron B.A., Ribeiro P., Kaufman S. Arch. Biochem. Biophys. 315:445-453(1994) [PubMed: 7986090] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1). Tissue: Brain. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORM 1). |
| [4] | "Alternative splicing at the 3'-cDNA of human tryptophan hydroxylase." Wang G.A., Coon S.L., Kaufman S. J. Neurochem. 71:1769-1772(1998) [PubMed: 9751214] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 388-444 (ISOFORMS 1 AND 2). |
| [5] | "Three-dimensional structure of human tryptophan hydroxylase and its implications for the biosynthesis of the neurotransmitters serotonin and melatonin." Wang L., Erlandsen H., Haavik J., Knappskog P.M., Stevens R.C. Biochemistry 41:12569-12574(2002) [PubMed: 12379098] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) OF 102-402. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X52836 mRNA. Translation: CAA37018.1. L29306 mRNA. Translation: AAA67050.1. BC106739 mRNA. Translation: AAI06740.1. AF057280 Genomic DNA. Translation: AAC69458.1. AF057280 Genomic DNA. Translation: AAC69459.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00016810. IPI00216828. | ||||||||||||||||||
| PIR | S10489. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_004170.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.591999 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P17752. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P17752. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000129167. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 7166. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:7166. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| GeneCards | GC11M017997. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:12008. TPH1. | ||||||||||||||||||
| HPA | CAB010767. | ||||||||||||||||||
| MIM | 191060. gene. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA355. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P17752. | ||||||||||||||||||
| OMA | P17752. TWGTVFQ. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-13402. | ||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.14.16.4. 247. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P17752. | ||||||||||||||||||
| Bgee | P17752. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_TPH1. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000129167. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002912. ACT_bd. IPR001273. ArAA_hydroxylase. IPR018301. ArAA_hydroxylase_Fe/CU_BS. IPR019774. Aromatic-AA_hydroxylase_C. IPR005963. Trp_5_mOase. IPR019773. Tyrosine_3-monooxygenase-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.800.10. Aaa_hydroxylase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11473. Aaa_hydroxylase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01842. ACT. 1 hit. PF00351. Biopterin_H. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000336. TH. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00372. FYWHYDRXLASE. | ||||||||||||||||||
| ProDom | PD002559. Aaa_hydroxylase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01270. Trp_5_monoox. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00367. BIOPTERIN_HYDROXYL. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00150. L-Tryptophan. DB00360. Tetrahydrobiopterin. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 28062. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TPH1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P17752 Secondary accession number(s): O95188 Q3KPG8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 11 Human chromosome 11: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


