Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P17743 (T2C2_HAEIN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 67.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Type-2 restriction enzyme HincII Short name=R.HincII EC=3.1.21.4 Alternative name(s): Type II restriction enzyme HincII Endonuclease HincII | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Haemophilus influenzae | ||
| Taxonomic identifier | 727 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pasteurellales › Pasteurellaceae › Haemophilus |
Protein attributes
| Sequence length | 258 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the double-stranded sequence GTYRAC and cleaves after Y-3. |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage of DNA to give specific double-stranded fragments with terminal 5'-phosphates. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro Type II site-specific deoxyribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 258 | 257 | Type-2 restriction enzyme HincII | PRO_0000077319 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 7 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 15 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 19 – 21 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 48 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 50 – 52 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 65 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 76 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 80 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 89 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 98 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 119 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 132 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 144 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 158 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 176 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 189 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 197 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 202 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 249 | 27 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 250 – 253 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, nucleotide sequence, and expression of the HincII restriction-modification system." Ito H., Sadaoka A., Kotani H., Hiraoka N., Nakamura T. Nucleic Acids Res. 18:3903-3911(1990) [PubMed: 2374714] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: RC. |
| [2] | "Sequence selectivity and degeneracy of a restriction endonuclease mediated by DNA intercalation." Horton N.C., Dorner L.F., Perona J.J. Nat. Struct. Biol. 9:42-47(2002) [PubMed: 11742344] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X52124 Genomic DNA. Translation: CAA36370.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | S10323. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| REBASE | 1148. HincII. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.21.4. 109. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011337. Restrict_endonuc_II/DNA_repair. IPR015307. Restrict_endonuc_II_HincII. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.600.10. Restrict_endonuc_II/DNA_repair. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF09226. Endonuc-HincII. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | T2C2_HAEIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P17743 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |

Clusters with


