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UniProtKB/Swiss-Prot P17599 (SYN1_BOVIN)
Last modified
January 19, 2010.
Version 87.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Synapsin-1 Alternative name(s): Synapsin I | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bos taurus (Bovine) | ||
| Taxonomic identifier | 9913 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bos |
Protein attributes
| Sequence length | 706 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Neuronal phosphoprotein that coats synaptic vesicles, binds to the cytoskeleton, and is believed to function in the regulation of neurotransmitter release. The complex formed with NOS1 and CAPON proteins is necessary for specific nitric-oxid functions at a presynaptic level By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer. Interacts with CAPON. Forms a ternary complex with NOS1. Isoform Ib interacts with PRNP By similarity. |
| Subcellular location | Cell junction › synapse. Golgi apparatus By similarity. |
| Post-translational modification | Substrate of at least four different protein kinases. Phosphorylation may play a role in the regulation of synapsin-1 in the nerve terminal. |
| Sequence similarities | Belongs to the synapsin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell junction Golgi apparatus Synapse |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Domain | Repeat |
| Ligand | Actin-binding |
| PTM | Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | neurotransmitter secretion Inferred from sequence or structural similarity. Source: AgBase |
| Cellular component | Golgi apparatus Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell cell junctionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW synaptic vesicle membraneInferred from sequence or structural similarity. Source: AgBase synaptonemal complexInferred from sequence or structural similarity. Source: AgBase |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro actin bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW catalytic activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform IA (identifier: P17599-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform IB (identifier: P17599-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 662-670: NKSQSLTNA → KASPAQAQP 671-706: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 706 | 706 | Synapsin-1 | PRO_0000183016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1 – 28 | 28 | A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 29 – 112 | 84 | B; linker | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 113 – 420 | 308 | C; actin-binding and synaptic-vesicle binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 421 – 656 | 236 | D; Pro-rich linker | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 657 – 706 | 50 | E | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 9 | 1 | Phosphoserine; by CaMK1 and PKA | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 39 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 62 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 67 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 312 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 337 | 1 | Phosphothreonine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 427 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 510 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 512 | 1 | Phosphothreonine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 520 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 551 | 1 | Phosphoserine; by PDPK Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 553 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 568 | 1 | Phosphoserine; by CaMK2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 605 | 1 | Phosphoserine; by CaMK2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 666 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 705 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 55 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 87 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 96 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 103 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 261 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 432 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 526 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 564 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 578 | 1 | O-linked (GlcNAc) By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 662 – 670 | 9 | NKSQSLTNA → KASPAQAQP in isoform IB. | VSP_006314 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 671 – 706 | 36 | Missing in isoform IB. | VSP_006315 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 119 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 130 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 136 – 138 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 146 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 150 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 156 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 169 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 178 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 185 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 192 – 195 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 207 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 221 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 239 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 241 – 243 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 254 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 272 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 275 – 278 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 279 – 282 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 296 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 297 – 299 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 306 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 310 – 319 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 322 – 328 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 347 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 360 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 361 – 365 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 368 – 377 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 382 – 388 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 399 – 415 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| [1] | "Synapsins: mosaics of shared and individual domains in a family of synaptic vesicle phosphoproteins." Suedhof T.C., Czernik A.J., Kao H.-T., Takei K., Johnston P.A., Horiuchi A., Kanazir S.D., Wagner M.A., Perin M.S., de Camilli P., Greengard P. Science 245:1474-1480(1989) [PubMed: 2506642] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORMS IA AND IB). Tissue: Brain. |
| [2] | "Phosphorylation of synapsin I at a novel site by proline-directed protein kinase." Hall F.L., Mitchell J.P., Vulliet P.R. J. Biol. Chem. 265:6944-6948(1990) [PubMed: 2108963] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION AT SER-551 BY PDPK. |
| [3] | "Synapsin I is structurally similar to ATP-utilizing enzymes." Esser L., Wang C.-R., Hosaka M., Smagula C.S., Suedhof T.C., Deisenhofer J. EMBO J. 17:977-984(1998) [PubMed: 9463376] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.15 ANGSTROMS) OF 112-417. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M27810 mRNA. Translation: AAA30761.1. M27811 mRNA. Translation: AAA30762.1. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00705569. IPI00705843. | ||||||||||||||||||
| PIR | E30411. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_776616.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Bt.62979 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | P17599. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| GlycoSuiteDB | P17599. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSBTAT00000027503; ENSBTAP00000027503; ENSBTAG00000005042; Bos taurus. [Genome view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 281510. | ||||||||||||||||||
| KEGG | bta:281510. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CTD | 281510. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | maNOG18102. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P17599. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013816. ATP_grasp_subdomain_2. IPR016185. PreATP-grasp-like. IPR001359. Synapsin. IPR019735. Synapsin_CS. IPR019569. Synapsin_N. IPR019736. Synapsin_P_site. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.470.20. ATP_grasp_subdomain_2. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF10581. Synapsin_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01368. SYNAPSIN. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00415. SYNAPSIN_1. 1 hit. PS00416. SYNAPSIN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SYN1_BOVIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P17599 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


