P16966 (TTR_PSESZ) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 30, 2010.
Version 61.
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| Protein names | Recommended name: Acetyltransferase EC=2.3.1.- Alternative name(s): Tabtoxin resistance protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Pseudomonas syringae pv. tabaci | ||
| Taxonomic identifier | 322 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas › Pseudomonas amygdali |
Protein attributes
| Sequence length | 177 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Renders tabtoxin-producing pathogens tolerant to their own phytotoxins. Ref.2 |
| Miscellaneous | Tabtoxin causes wildfire disease of tobacco. |
| Sequence similarities | Contains 1 N-acetyltransferase domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | N-acetyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 177 | 177 | Acetyltransferase | PRO_0000065680 | |||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4 – 174 | 171 | N-acetyltransferase | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 96 – 98 | 3 | Acetyl-CoA binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 104 – 109 | 6 | Acetyl-CoA binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 130 – 131 | 2 | Acetyl-CoA binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 27 | 1 | Acetyl-CoA | ||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 141 | 1 | Acetyl-CoA | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 8 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 13 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 30 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 51 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 59 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 69 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 81 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 98 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 121 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 132 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 143 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 157 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 172 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The nucleotide sequence of tabtoxin resistance gene (ttr) of Pseudomonas syringae pv. tabaci." Anzai H., Yoneyama K., Yamaguchi I. Nucleic Acids Res. 18:1890-1890(1990) [PubMed: 2336364] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: MAFF03-01075. |
| [2] | "Crystal structure of tabtoxin resistance protein complexed with acetyl coenzyme A reveals the mechanism for beta-lactam acetylation." He H., Ding Y., Bartlam M., Sun F., Le Y., Qin X., Tang H., Zhang R., Joachimiak A., Liu J., Zhao N., Rao Z. J. Mol. Biol. 325:1019-1030(2003) [PubMed: 12527305] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.55 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH ACETYL-COENZYME A, FUNCTION. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X17150 Genomic DNA. Translation: CAA35037.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | S09214. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P16966. | ||||||||||||||||||
| SMR | P16966. Positions 3-173. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000182. AcTrfase_GCN5-related_dom. IPR016181. Acyl_CoA_acyltransferase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.630.30. Acyl_CoA_acyltransferase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00583. Acetyltransf_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55729. Acyl_CoA_acyltransferase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51186. GNAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TTR_PSESZ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P16966 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with