P16897 (BLP4_PSEAI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 79.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase PSE-4 EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Beta-lactamase CARB-1 Carbenicillinase 1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa | ||||
| Taxonomic identifier | 287 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 288 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Hydrolyzes both carbenicillin and oxacillin. |
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-A beta-lactamase family. |
| Sequence caution | The sequence AAA25979.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Transposable element |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | beta-lactam antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 17 | 17 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 18 – 288 | 271 | Beta-lactamase PSE-4 | PRO_0000017047 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 229 – 231 | 3 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 65 | 1 | Acyl-ester intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 72 ↔ 118 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 35 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 46 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 47 – 50 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 56 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 67 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 80 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 96 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 106 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 113 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 124 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 136 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 149 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 165 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 190 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 194 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 207 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 213 – 215 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 219 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 232 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 246 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 260 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 284 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the PSE-4 carbenicillinase gene and correlations with the Staphylococcus aureus PC1 beta-lactamase crystal structure." Boissinot M., Levesque R.C. J. Biol. Chem. 265:1225-1230(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: Dalgleish. Transposon: Tn1405. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | J05162 Genomic DNA. Translation: AAA25979.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||
| PIR | A35001. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P16897. | ||||||||||||||||||
| SMR | P16897. Positions 20-285. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P16897. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.710.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR000871. Beta-lactam_class-A/D. IPR023650. Beta-lactam_class-A_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00118. BLACTAMASEA. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00146. BETA_LACTAMASE_A. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1744489. | ||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P16897. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLP4_PSEAI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P16897 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
