Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P16667 (T2S3_STAAU)
Last modified
November 3, 2009.
Version 59.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Type-2 restriction enzyme Sau3AI Short name=R.Sau3AI EC=3.1.21.4 Alternative name(s): Type II restriction enzyme Sau3AI Endonuclease Sau3AI | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Staphylococcus aureus | ||
| Taxonomic identifier | 1280 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Staphylococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 489 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the double-stranded sequence GATC and cleaves before G-1. |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage of DNA to give specific double-stranded fragments with terminal 5'-phosphates. |
| Cofactor | Magnesium. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Ligand | Magnesium |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro Type II site-specific deoxyribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: EC magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 489 | 489 | Type-2 restriction enzyme Sau3AI | PRO_0000077358 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 245 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 248 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 259 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 278 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 301 – 308 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 329 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 350 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 352 – 360 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 366 – 368 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 372 – 374 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 381 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 385 – 397 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 401 – 405 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 415 – 418 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 423 – 425 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 427 – 436 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 446 – 448 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 455 – 457 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 466 – 470 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 472 – 476 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 478 – 485 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 486 – 488 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, expression and characterization of the Sau3AI restriction and modification genes in Staphylococcus carnosus TM300." Seeber S., Kessler C., Goetz F. Gene 94:37-43(1990) [PubMed: 2227451] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49834 / 3A. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M32470 Genomic DNA. Translation: AAA26672.1. | |||||||||||||
| PIR | JQ0759. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| REBASE | 1604. Sau3AI. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.1.21.4. 95. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR018140. DNA_mismatch_repair_MutH_cons. IPR011337. Restrict_endonuc_II/DNA_repair. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.600.10. Restrict_endonuc_II/DNA_repair. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02976. MutH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | T2S3_STAAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P16667 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |

Clusters with


