P16667 (T2S3_STAAU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 78.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Type-2 restriction enzyme Sau3AI Short name=R.Sau3AI EC=3.1.21.4 Alternative name(s): Endonuclease Sau3AI Type II restriction enzyme Sau3AI | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Staphylococcus aureus | ||
| Taxonomic identifier | 1280 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Staphylococcus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 489 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the double-stranded sequence GATC and cleaves before G-1. |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage of DNA to give specific double-stranded fragments with terminal 5'-phosphates. |
| Cofactor | Magnesium. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Ligand | Magnesium |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleic acid phosphodiester bond hydrolysisInferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Molecular_function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro Type II site-specific deoxyribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 489 | 489 | Type-2 restriction enzyme Sau3AI | PRO_0000077358 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 245 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 248 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 259 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 278 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 301 – 308 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 329 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 350 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 352 – 360 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 366 – 374 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 382 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 398 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 401 – 406 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 413 – 418 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 423 – 425 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 427 – 436 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 440 – 443 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 446 – 448 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 454 – 457 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 466 – 470 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 472 – 476 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 478 – 485 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 486 – 488 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, expression and characterization of the Sau3AI restriction and modification genes in Staphylococcus carnosus TM300." Seeber S., Kessler C., Goetz F. Gene 94:37-43(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49834 / 3A. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M32470 Genomic DNA. Translation: AAA26672.1. | ||||||||||||
| PIR | JQ0759. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P16667. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| REBASE | 1604. Sau3AI. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.600.10. 2 hits. | ||||||||||||
| InterPro | IPR011337. DNA_rep_MutH/RE_typeII. IPR011335. Restrct_endonuc-II-like. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02976. MutH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00927. MutH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52980. Restrict_endonuc_II-like_core. 2 hits. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P16667. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | T2S3_STAAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P16667 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with
